химический каталог




Принципы структурной организации белков

Автор Г.Шульц, Р.Ширмер

кими позициями лигандов,, занятыми четырьмя пиррольными атомами азота гема и двумя е-атомами азота His-39 и His-63, находящимися в аксиальных положениях [297]. 8-Атомы азота His-39 и His-63 образуют водородные связи с атомами кислорода карбонильных групп основной цепи таким образом, что оба имидазольных цикла прочно закреплены благодаря жесткой структуре онсвной цепи.

Гемоглобины и цитохромы с имеют одинаковые лиганды, но их молекулы отличаются тем, что одно из аксиальных координационных мест занято соответственно молекулой 02 и атомом серы метио-нина. Если молекула 02 отсутствует, шестое координационное место («лигандный карман») гемоглобина остается незаполненным [60,. 636, 643]. Предполагают, что в бактериальном цитохроме с не заняты оба аксиальные положения лигандов. По-видимому, в этом случае окружающая гем полипептидная цепь имеет конформацгю, препятствующую связыванию потенциальных лигандов [644].

Влияние группы гема на структуру белков

Основное различие между структурами цитохрома с, с одной стороны, и гемоглобина и цитохрома Ь:> — с другой, заключается в типе свертывания полипептидной цепи, а также в различной роли гема в пространственной организации белка.

Апоцитохром с полностью развернут. Молекулу цитохрома с можно представить в виде вытянутой полипептидной цепи, окружающей гем своеобразной оболочкой толщиной в одну полипептидную цепь (рис. 7.8). Апоцитохром с с отщепленной группой гема совершенно несвернут. Центральное положение гема, как составной части структуры, подчеркивается тем обстоятельством, что эволюционно наиболее хорошо сохраняются те аминокислотные боковые цепи (если сопоставлять цитохромы с известными последовательностями из 70 источников [509]), которые находятся вблизи атома железа и винильной группы, а также гидрофобные остатки, упакованные вокруг гема.

Апомиоглобин имеет богатую спиралями глобулярную структуру, подобную структуре миоглобина. В отличие от неустойчивой напоминающей кокон оболочки гема з цитохроме с в гемоглобине полость гема образована из жестких стабильных а-спиралей. Группа гема здесь не является основным элементом, определяющим укладку цепи: апомиоглобин, например, образует третичную структуру и в отсутствие простетических групп (гл. 8), однако группа гема увеличивает ее стабильность [415, 461, 645, 646]. Более мягкие структурные требования к взаимодействию гема и белка в гемоглобинах отражает также тот факт, что для членов семейства глобинов [277, 634] инвариантна только общая картина неполярных контактов гема. Структурно эквивалентные положения у них заняты различными аминокислотными остатками.

В апоцитохроме Ьъ имеется такой же жесткий участок связывания гема, как и в гемоглобине. В случае цитохромов Ь базовый набор слишком мал для того, чтобы установить, насколько инвариантны неполярные остатки в специфических положениях, взаимодействующих с группой гема. Как и в глобинах, участок, связывающий гем, имеет достаточно жесткую структуру; стенки полости образованы двумя парами приблизительно антипараллельных спиральных сегментов, а дно представляет собой (3-складчатый лист [297]. Структура гемсвязывающего центра может свидетельствовать об определенной свободе, с которой можно расположить образующие полость неполярные остатки. Предварительные данные, основанные на сопоставлении последовательности гемсвязывающего фрагмента Ь2 с третичной структурой bo [557], показывают, что в семействе цитохрома Ь, как и в случае глобинов, сохраняется лишь общая картина неполярных контактов, но не отдельные боковые цепи.

Химические превращении атома железа гема в микросреде белка

В гемоглобине ион Fe2+ защищен от окисления неполярным окружением. Полипептидная цепь гемсодержащего белка создает для его простетических групп особую микросреду, которая способствует определенному химическому превращению и препятствует

Рис. 10.2.

Химический аналог активного центра гемоглобина [727].

В центре схемы находится протогем IX. Одна пропионовая боковая цепь (вверху справа) образует пептидную связь с аналогом периферического His гемоглобина, который связан с полиэтиленгликолем (ПЭГ) через остаток Gly. Другая пропионовая группа (внизу справа) связана через разделительную цепь с имидазолом, который представляет аналог приближенного His. Химический переносчик 02 качественно сходен с гемоглобином по характеру обратимого связывания молекулярного кислорода и по некоторым

спектральным свойствам.

протеканию других реакций. Важную роль микросреды демонстрирует пример гемоглобинов. В воде феррогем связывает 02> но при этом сразу же окисляется до ферригема, который не способен присоединять молекулярный кислород [637]. Однако гем может обратимо присоединять кислород и без окисления, если он заключен в неполярную среду, например бензол, где значительно труднее оттянуть электрон от ферроиона, чем в воде [639, 647]. Можно заключить, что основное назначение неполярного гемсвязывающего кармана — это предохранение ферросостояния гема от окисления путем его защиты от воды.

Химическая м

страница 97
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151

Скачать книгу "Принципы структурной организации белков" (3.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Всегда выгодно в KNSneva.ru - DGS-1210-28 ME A1A - специальные условия для корпоративных клиентов в Санкт-Петербурге!
угловой компьютерный стол кс-2 сокол в новосибирске
учиться ремонту газовых котлов в екатеринбурге
ножи zwilling henkel

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(23.02.2017)