химический каталог




Принципы структурной организации белков

Автор Г.Шульц, Р.Ширмер

идимэму, из-за ее простоты и доступности. Проще можно получить только Gly. Однако содержание Gly в цепи ограниченно: его избыток привел бы к чрезмерной лабильности основной цепи.

Жесткость разветвленных боковых цепей. Неполярные боковые депи валина, изолейцина и лейцина разветвлены. Разветвление крупных боковых цепей определяет их ограниченную внутреннюю подвижность. Остаток Val содержит разветвление при Ср-атоме; его С7-метильные группы стерически взаимодействуют с главной депью, уменьшая ее подвижность. Остаток Не также разветвлен при Ср-атоме, причем ветви различаются между собой. Поэтому. Ср в Не является дополнительным асимметрическим центром. Так как все биологические реакции стереоспецифичны, используется только один стереоизомер (рис. 1.2,6). Присутствие Не делает главную цепь более жесткой, как и присутствие Val. В случае Leu не возникает особых стерических взаимодействий с основной цепью, поскольку разветвление боковой цепи в этой аминокислоте находится при атоме Cv. Жесткие боковые цепи легче фиксируются в определенном положении; понижение энтропии А5цеш1 при этом не так велико (разд. 3.5), что способствует свертыванию цепи.

Все ароматические остатки содержат одно разделяющее метиле-новое звено. Фенилаланин несет самую большую полностью неполярную боковую цепь. Как и в трех других ароматических боковых цепях, в этом случае между Са и ароматическим кольцом имеется Ср-метиленовая группа. Даже при наличии метиленовой группы лодвижность боковой цепи заметно ограничена; без разделяющей метиленовой группы ароматическое кольцо создавало бы серьезные стерические затруднения при Са-атоме и главная цепь оказалась 4ы слишком жесткой. Полностью неполярный пролин является весьма специфическим остатком, поскольку его боковая цепь ко-валентно связана с основной цепью. В результате образуется почти жесткая структура, в которой возможны только незначительные искажения цикла. Кроме того, пролин фиксирует двугранный угол вращения вокруг связи между Са и пептидным азотом в узком интервале ±20°.

Триптофан имеет самую объемную боковую цепь. Его небольшая полярность обусловлена наличием гетероциклического индоль-ного цикла. Довольно подвижная боковая цепь метионина содержит один атом серы в тиоэфирной группе, что приводит к появлению дипольного момента. Все самые крупные неполярные остатки: Val, Не, Leu, Phe, Pro, Тгр и в меньшей степени Met — располагаются преимущественно внутри белковых молекул.

Полярные боковые цепи образуют водородные связи. Типичными полярными и нейтральными боковыми цепями обладают цистеин, серии, треонин, аспарагин, глутамин и тирозин. Из них Cys выполняет особую роль, поскольку он способен образовывать поперечные мостики (цистины) между различными частями основной цепи путем присоединения к другому остатку Cys (разд. 4.2). Остатки Ser и Thr несут гидроксильные группы, которые могут образовывать водородные связи. В Thr, имеющем асимметрический Ср-атом, активным является только один стереоизомер (рис. 1.2,6). Несущие амидные группы аспарагин и глутамин также способны к образованию водородных связей, причем амидные группы функционируют в качестве доноров водорода, а карбонильные — в качестве акцепторов. По сравнению с аспарагином у глутамина имеется лишнее метиленовое звено, придающее полярной группе большую подвижность и ослабляющее ее взаимодействие с основной цепью. Полярная гидроксильная группа Туг, для которой рК" = = 10,1 может диссоциировать при высоких значениях рН. Поэтому Туг до некоторой степени аналогичен заряженной группе: образованные им водородные связи довольно прочны. Нейтральные полярные остатки могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковых молекул. Находясь внутри, они обычно образуют водородные связи между собой или с полипептидным остовом (разд. 3.6).

His подходит для каталитических целей. Гистидин содержит гетероциклическую ароматическую боковую цепь, для которой рК =

6,0 (табл. 1.1). В физиологическом интервале рН его имидазоль-ное кольцо может либо оставаться незаряженным, либо присоединять ион Н+ из раствора. Поскольку такое присоединение происходит достаточно легко, гистидин может выполнять роль катализатора химических реакций. Установлено, что он присутствует в большинстве активных центров ферментов.

Заряженные боковые цепи обычно находятся на поверхности молекул. Остатки аспарагиновой и глутаминовой кислот при физиологических значениях рН отрицательно заряжены. Из-за короткой боковой цепи карбоксильная группа Asp довольно жестко фиксирована относительно главной цепи. Это может быть причиной того, что карбоксильные группы активных центров принадлежат главным образом остаткам Asp, а не Glu. Как правило, оба остатка находятся на поверхности белков.

Большая часть положительно заряженных остатков лизина и. аргинина также находится на поверхности белковых молекул. Эти длинные и гибкие остатки обычно не имеют строго фиксированной конформации. Весьма подвижные в окружающей среде, они повышают растворимость белковых глобул. Однако в некоторых, слу

страница 7
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151

Скачать книгу "Принципы структурной организации белков" (3.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
как можно выиграть суд по восстановлению на работе
противоугонные системы цены
курсы парикмахеров цена
Маникюрные наборы

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(03.12.2016)