химический каталог




Принципы структурной организации белков

Автор Г.Шульц, Р.Ширмер

е синтеза на рибосоме или после его завершения полипептидная цепь свертывается в свою на-тивную глобулярную структуру. Как правило, процесс свертывания происходит самопроизвольно в том смысле, что для его осуществления не требуется действия дополнительных факторов, например ферментов или присутствия рибосом. Наиболее убедительное подтверждение именно такого характера свертывания было получено после полного химического синтеза фермента рибонуклеазы [410, 411].

Принцип спонтанности был первоначально сформулирован на основе экспериментов по ренатурации, которые свидетельствовали о том, что после денатурации нативного белка и последующего удаления денатурирующего агента цепь повторно и самопроизвольно свертывается в исходную конформацию [94, 412]. Однако обоснованность такого заключения подвергалась определенным сомнениям вследствие того, что денатурация белка могла быть неполной.

Поведение синтетической рибонуклеазы и денатурированных 'белков показывает, что самопроизвольно свертываются не только образующиеся, но уже полностью синтезированные цепи. В связи с этим процесс свертывания можно рассматривать как переход системы «цепь плюс растворитель» из состояния с более высокой свободной энергией (R, случайная конформация) в состояние с более низкой свободной энергией (N, нативная конформация). Для описания этого процесса достаточно обычных понятий физической химии.

При образовании нативной структуры в вакууме изменение связывающей энергии превосходит изменение энтропии. Переход из состояния R в состояние N описывается уравнением (3.2), приведенным в разд. 3.5. Рассмотрим вначале соотношение между энтропией цепи и связывающей энергией цепи, ASuenb и АЯцепь (уравнение (3.2)). Возьмем полипептидную цепь из 100 остатков, образующую a-спираль. Энтропия цепи 5Цепь = R ? \nW, где W — вероятность возникновения данной конформаций, a R — газовая постоянная. Следовательно, различие энтропии между состояниями N и R связано с вероятностями конформаций, реализующихся в этих системах:

Д5цепь = SN - = R • ШN — R ? \nWn = R\n^

,Для сравнения случайного и а-спирального состояний требуется г оценить отношение WN/W%. В R-состоянии двугранные углы при данном Са-атоме могут принимать любые значения в разрешенных • областях карты (<р, г?>) (рис. 2.3, б), тогда как в N-состоянии возможны лишь значения (ф, т|?) в узкой области (—60°, —60°). Конформаций боковых цепей не учитываются, т. е. полагают, что в обоих .состояниях они имеют близкие значения энтропии. Если оценить -а-спиральную область как 10% общей разрешенной области (рис. 2.3, б), то вероятность реализации у данного остатка а-спираль-ных углов составит 10%. Для всей цепи, состоящей из 100 остатков, вероятность будет равна приблизительно (0,1)100, что дает

( 1 им

д^цепь = R • lnl Jq) = — 0,46 ккал • град"1 • моль"1 (8.1)

Если пренебречь величиной ЛСраствс.ритель> т* е» рассматривать гпол и пептидную цепь в вакууме, то получим

AG4enb = АЯДепь -Ь 143 ккал/моль (при Т = 37°С)

Поэтому образование спирали индуцируется (величина AG4enb становится отрицательной) в том случае, когда приходящаяся на остаток связывающая энергия превышает 1,43 ккал/моль, т. е. энергию, легко получаемую при образовании водородной связи. В этом примере изменение температуры на 1°С отвечает изменению константы равновесия К между нативной и случайной конформациями в 2,1 раза, что следует из уравнения (3.1). Таким образом, даже малые изменения температуры оказывают сильное воздействие на положение равновесия в том смысле, что при высоких температурах цепи легче компенсируется связывающая энергия и принимается случайная конформация. Такое положение свойственно системе с большими, но хорошо сбалансированными вкладами энтропии и связывающей энергии.

Высокоподвижные цепи не могут образовывать определенные структуры. Предшествующие замечания позволяют нам обсудить роль р-аминокислот при образовании белковых структур (разд. 1.2). В р-аминокислотах возможно свободное вращение вокруг связи Са —Ср (рис. 1.4). Поэтому для одного остатка вероятность принятия им вполне определенного строения в основной цепи составляет не 0,1, а только около 0,003 (если рассматривать поворот на приблизительно каждые 10° вокруг связи Са—Ср как отдельную структуру), и величина Д^Цепь для 100 остатков становится равной около—1,2 ккал • град-1 * моль-1, что в 2,5 раза больше, чем для а-аминокислот в уравнении (8.1). Компенсировать такую большую энтропию цепи почти невозможно как одной величиной невалентной связывающей энергии в вакууме, так и в совокупности с энтропией растворителя.

Таким образом, цепь р-аминокислот, по-видимому, не способна самопроизвольно принимать определенную структуру. Эти же соображения применимы и ко всем другим типам цепных молекул; высокая подвижность препятствует образованию определенной структуры.

Баланс энергетических вкладов в глобулярном белке

Глобулярные белки — точно сбалансированные системы. Приведенные выше оценки дают представление о балансе термодинамически

страница 64
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151

Скачать книгу "Принципы структурной организации белков" (3.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
кирпич лицевой керамический одинарный
номера и название улиц под старину
кровать торис вега d1 донго
стоимость обслуживания чиллера vertro

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(27.07.2017)