химический каталог




Принципы структурной организации белков

Автор Г.Шульц, Р.Ширмер

е поперечные связи

Рис. 4.4.

Биогенез коллагена [13IJ.

Идентифицированы следующие стадии: Стадия 1. Синтез пред-агцепей и пред-а2-цепей в отношении 2 : 1, Каждая цепь содержит 1300 остатков. Стадия 2. Гидроксилирование некоторых остатков Pro и Lys. Стадия 3. Присоединение сахароз (Glc—Gal) к гидроксн-лированным остаткам. Стадия 4. Образование трнмера, связанное с образованием межцепных дисульфидных мостиков, которые, по-видимому, расположены на концевых участках цепей. Стадия 5. Образование тройной спирали в центре молекулы проколлагена. Стадия 6. Выделение проколлагена в межклеточное пространство. Стадия 7. Удаление глобулярных коицевых фрагментов коллагена. Стадия 8. (Спонтанное) само агрегирование молекул коллагена (образование волокон). Стадия 9. Дезаминирование Lys- и гид-роксилированных остатков с образованием альдегидов. Стадия 10. Образование перекрестных связей между полнпептидными цепями в волокне за счет реакций, использующих эти альдегиды, а также боковые цепи Lys н His (подробности см. в работах [1271.

и [131]).

тельность —Cys—Cys— создает возможность связывания и сближения трех сегментов цепи. Маловероятно, чтобы присутствие фрагментов —Cys—Cys—, соединенных S—S-связями, в 15 белках было случайным или что оно обусловлено общим происхождением этих белков. Поэтому было высказано предположение, что последовательность —Cys—Cys— представляет особенно полезную деталь белковой структуры и что многие белки в процессе эволюции независимо выработали эту последовательность (рис. 7.2).

4.3 Модификации главной цепи, контролируемые ферментами

Для понимания многих аспектов'организации структуры белка важно иметь представление о его физиологической судьбе на протяжении всего цикла от синтеза до разрушения. Это особенно важно для тех белков, которые претерпевают посттрансляционные (вторичные) модификации, т. е. изменения в системе ковалентных связей после их синтеза на рибосоме.

Классическим примером того, насколько значительно модифицируются и обрабатываются белки во время синтеза и после него, является биогенез коллагена [85, 125—131J. По-видимому, он включает большее число реакций, чем показано на рис. 4.4. Очевидно, однако, что путь коллагена весьма примечателен. В последующих разделах описаны некоторые общие аспекты модификации белка in vivo.

N- и С-концы

N-коицевые аминогруппы часто модифицируются. N-Кснцевая а-аммониевая группа (р^С 8) многих белков претерпевает вторичную модификацию (см. обзорную работу [1321). Она ацетилирована в белке оболочки вируса табачной мозаики, в большинстве цитохро-мов с-типа, в белках мышц, актине, миозине, тропомиозине, пар-вальбумине, аденилаткиназе и лактатдегидрогеназе. Другими примерами могут служить кератин шерсти и а-меланоцитстимулирук> щий гормон [132]. Аналогичная модификация а-аминогруппы — формилирование обнаружена в пчелином яде мелиттине и в гемоглобине миноги. Существенно иным изменением N-конца полипептида является превращение N-концевой глутаминовой кислоты в пирролидонкарбонильную группу. Такая модификация обнаружена во многих белках, функционирующих во внеклеточном пространстве, как, например, в легкой и тяжелой цепях иммуноглобулинов человека, в гормонах, выделенных из различных источников, а также в змеиных ядах [132—134].

Биологическое значение маскировки а-аминогрупп недостаточно ясно; возможно, она защищает белок от атаки аминопептидаз или способствует закреплению N-концевой части полипептида в аполярном окружении либо на молекуле рецептора, либо внутри самого белка, чтобы препятствовать его контакту с раствором. Это предположение не относится к метилированию сс-аминогруппы, обнаруженному в рибосомных белках, выделенных из Escherichia coli [135], поскольку метилирование не элиминирует заряд. Физиологическая роль ацетилирования а-аминогруппы совершенно ясна в случае некоторых гемоглобинов рыб: такая модификация помогает сохранять способность к связыванию кислорода независимо от рН-среды, что предотвращает выделение избыточного кислорода в плавательный пузырь [136] (разд. 10.3).

С-концевые модификации редки. Для полипептидов природного происхождения единственным известным заместителем на С-конце является амидная группа. Амидированные С-концевые группы найдены, в частности, в гормонах и в пчелиных ядах [132]. В функцию амидной группы, по-видимому, входит защита пептидной цепи от атаки карбоксипептидазы или облегчение аккомодации отрицательно заряженного С-конца (величина р/С а-С0.2Н-группы около 3) в неполярном окружении. Как правило, С-концевые модификации значительно более редки, чем N-концевые.

Специфическое расщепление полипелтиднон цепи

Специфический протеолиз — удобный процесс для образования сложных белковых структур. Во многих случаях белки модифицируются путем расщепления одной или нескольких пептидных связей. Для обозначения этого типа катализируемых ферментами реакций, которые играют доминирующую роль во многих физиологических процессах [137—139], используются термины «ограниченный протеолиз» или «специфический про

страница 26
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151

Скачать книгу "Принципы структурной организации белков" (3.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
мельница для соли ручная
курс it продаж
букеты из конфет на новый год
селект бриллиант супер цена

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(09.12.2016)