химический каталог




Принципы структурной организации белков

Автор Г.Шульц, Р.Ширмер

te antigen= = белок HL-A). Молекула симметрична; каждая половина состоит нз тяжелой цепи Н и легкой цепи L. Легкая цепь, которая представляет один домен Ig, называется также Р2-микроглобулнном. Обе тяжелые цепн соединены дисульфндным мостиком, который, по-виднмому, находится в присоединяющейся к мембране части молекулы, в — иммуноглобулин G. Молекула симметрична; каждая половина состоит нз тяжелой цепн Н и легкой цепи L. Каждая из цепей связана с по меньшей мере одной друюй цепью одним или ббльшим числом дисульфидных мостиков. Использованы стандартные обозначения

индивидуальных доменов вдоль L-цели и вдоль Н-цепи. Каждый большой круг на б и б означает один домен Ig. Углеводные части белков

не показаны.

Крупные белки плазмы крови могут быть либо олигомерами, либо мономерами. Однако олигомеры способны к диссоциации, а субъединицы могут фильтроваться тем же путем, что и мелкие мономеры. Это видно на примере $2-микроглобулина (рис. 4.2, 6"), небольшой растворимой субъединицы белков HL-A (которые присоединяются к поверхности некоторых клеток крови, а также некоторых других клеток). Известно, что эта субъединица олиго-мерного белка проникает через стенки капиллярных сосудов; к тому же при некоторых условиях (например, при отравлении кадмием) большие количества микроглобулина выделяются с мочой. В связи с этим очевидно, что истинными белками плазмы должны быть крупные мономерные, а не олигомерные белки. Типичным примером может служить сывороточный альбумин (рис. 7.2, б), построенный из набора функциональных доменов [76, 82] в одной поли-пептндной цепи. Некоторые плазменные полипептиды заметно увеличивают свой размер за счет ковалентно присоединенных углеводных остатков.

Внутриклеточные белки, как правило, — олигомеры. Рассмотрим теперь внутриклеточные белки, которые представляют собой преимущественно олигомеры. Небольшие мономерные белки, как, например, изоферменты аденилаткиназы (М = 22 ООО) [83, 84], встречаются в клетках редко. Олигомеры в этом случае имеют ряд преимуществ перед крупными одиночными полипептидными цепями (разд. 4.1). В отличие от плазмы крови в клетках олигомеры весьма эффективны, поскольку клеточная мембрана непроницаема даже для небольших белков, так что потери олигомеров в форме их субъединиц исключены.

Образование олигомеров понижает осмотическое давление во внутриклеточном пространстве. Кроме того, отношение поверхность/объем для олигомера меньше, чем для мономера. Поэтому олигомер связывает меньше молекул воды и вносит меньший вклад в вязкость внутри клетки. Наконец, олигомерные белки обычно кооперированы и хорошо регулируются эффекторами. Хорошо известным примером физиологической оптимальности этих свойств является тетрамерный гемоглобин эритроцитов млекопитающих [85]. Однако такие свойства существенны и для менее специализированных клеток, содержащих самые разнообразные белки.

Иммуноглобулины и белки HL-A

Ковалентная связь между цепями иммуноглобулина необходима для их функции. Иммуноглобулины плазмы прекрасно иллюстрируют многие аспекты корреляций между структурой белка, его функцией и окружением [81]. В иммуноглобулине (рис. 4.2, в) каждый из двух центров присоединения антигена образован полипептидными цепями двух типов. Объединение двух идентичных легких цепей и двух идентичных тяжелых цепей существенно для функции молекулы. Неконтролируемый обмен цепей в тысячах различных иммуноглобулинов плазмы крови воспрепятствовал бы эффективному взаимодействию этих антител с антигенами, которые вызвали их синтез. Существенное для специфичности кова-лентное соединение четырех цепей предохраняет иммуноглобулины от случайных нарушений их структуры [81].

Белки HL-A должны быть олигомерными. В отличие от иммуноглобулинов биологическая специфичность белка HL-A (рис. 4.2, б) определяется только двумя (идентичными) тяжелыми цепями; легкие цепи всех белков HL-A в организме идентичны [86, 87]. Поэтому нет необходимости в ковалентной связи легких цепей с тяжелыми; такая связь должна, быть только между тяжелыми цепями. Диссоциация и реассоциация легких цепей не могут нарушить молекулярной специфичности. Трехмерная структура белков HL-A была предсказана на основании данных по их специфичности и известной структуре иммуноглобулинов. Таким образом, физиологические данные способствуют появлению рабочих гипотез при исследовании структуры белка.

С одной стороны, олигомерную структуру белка HL-A в принципе можно рассматривать как недостаток, поскольку она приводит к фильтрации и деградации легкой цепи ((Згмикроглобин, рис. 4.2, б) в почках [88]. Однако компенсирующим преимуществом является то, что легкая цепь белков HL-A синтезируется специализированными клетками, и, поскольку они распределены, как и гормоны, по всему организму, частичные потери в почках не имеют серьезного значения. По-видимому, целесообразно начать систематические исследования клеток, образующих легкую цепь. Таким путем результаты изучения белковых структур также могут привести к появлению рабочих гипотез в общей

страница 23
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151

Скачать книгу "Принципы структурной организации белков" (3.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
керамогранит raphael beige
Продажа автостекол
как отрихтовать дверь на ваз 2110
курсы по кдп

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(05.12.2016)