химический каталог




Принципы структурной организации белков

Автор Г.Шульц, Р.Ширмер

Sato A., Rosen L. S., Searl J. S., Rudko A. D., Richardson J. S., Three-dimensional structure of erabutoxin b neurotoxic protein: Inhibitor of acetylcholine receptor. Proc. Nat. Acad. Set. USA 73, 2991 (1976).

288. Subramanian E., Swan I. D. A., Liu M., Davies D. R., Jenkins J. A., Tickle I. J., Blundell T. L., Homology among acid proteases: Comparison of

о

crystal structures at 3 A resolution of acid proteases from Rhizopus chi-nensis and Endothia parasitica. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 74, 556 (1977).

289. Hsu I. N., Delbaere L. T. James M. N. G., Hofmann Г., Penicillopepо

sin from Penicillum janthinellum crystal structure at 2.8 A and sequence homology with porcine pepcin. Nature 266, 140 (1977).

290. Tang J., James M. N. G.y Hsu I. N., Jenkins J. A., Blundell T. L., Structural evidence for gene duplication in the evolution of acid proteases. Nature 271, 618 (1978).

291. Poljak R. J., Amzel L. M., Chen B. L., Phizackerley, R. P., Saul F., The three-dimensional structure of the Fab fragment of a human myeloma

immunoglobulin at 2.0 A resolution. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 71, 3440 (1974).

292. Schiffer M., Girling R. L., Ely K. R-, Edmundson А. В., Structure of a

о

Л-type Вепсе-Jones protein at 3.5 A resoluton. Biochemistry 12, 4620 (1973).

293. Segal D. M., Padlan E. A., Cohen G. H., Rudikoff S., Potter M., DaviesD. R., The three-dimensional structure of a phosphorylcholine-binding mouse immunoglobuline Fab and the nature of the antigen binding site. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 71, 4298 (1974).

294. Huber R., Deisenhofer J.t Colman P. M., Matsuhima M., Palm W., Crys-tallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment. Nature 264, 415 (1976).

295. Liljas A., Kannan К- Bergsten P. C, Waara I., Fridborg K-, Strand-berg В., Carlbom U., Jarup L., Lovgren S.. Petef M., Crystal structure of human carbonic anhydrase С Nature New Biol. 235, 131 (1972).

296. Kannan К K>, Notstran В., Fridborg K, Lovgren S., Ohlsson A., Petef M-, Crystal structure of human erythrocyte carbonic anhydrase B. Three dimensional structure at a nominal 2.2 A resoulution. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 72, 51 (1975).

о

"297. Mathews F. S., Argos P., Levine M., The structure of cytochrome bb at 2.0 A resolution. Cold Spring Harbor Symp. 36, 387 (1971).

298. Mathews F. S., Levine M., Argos P., Three-dimensional Fourier synthesis

of calf liver cytochrome 63 at 2.8 A resolution, J. Mol. Biol. 64 , 449 (1972).

299. Carter C. W., Jr. Kraut J., Freer S. Т., Xuong N. H., Alden R. A., Bartsch

о

R. G., Two-Angstrom crystal structure of oxidized Chromatium high potential iron protein. J. Biol. Chem. 249, 4212 (1974). ?300. Blake С. C. F., Koenig D. F., Mair G. A., North А. С. Т., Philips D. C, Sarma V. R., Structure of hen egg-white lysozyme. Nature 206, 757 (1965).

301. Kartha G.t Belto J., Marker D., Tertiary structure of ribonuclease. Nature 213, 862 (1967).

302. Carlisle С H., Palmer R. A., Mazumdar S. K-, Gorinsky B. A.,

о

Yeates D. G. R., The structure of ribonuclease at 2.5 A resolution. J. Mol. Biol. 85, 1 (1974).

303. Fenna R. E.. Natthews B. W., Chlorophill arrangement in a bacteriochlo-rophill protein from Chtorobium limicola. Nature 258, 573 (1975).

304. Holmgren A., Soderberg В. O., Eklund H-, Branden C. /., Three-dimensioo

nal structure of Escherichia coti thioredoxin-S* to 2.8 A resolution. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 72, 2305 П975).

305. Banner D. W., Bloomer A. C, Petsko G. A., Phillips D. C, Pogson С I.,

Wilson I. A., Corran P. H., Furth A. /., Milman J. D , Of ford R. E., Priddle J. D., Watey S. G., Structure of chicken muscle triose phosphate isomec

rase determined crystallographicaliy at 2.5 A resolution using amino acid sequence data. Nature, 255, 609 (1975).

306. Mavridis I. M., Tutinsky A., The folding and quaternary structure of trio

meric 2-keto-3-deoxy-6-phosphog!uconic aldolase at 3.5 A resolution. Biochemistry 15, 4410 (1976).

307. Campbell J. W., Watson H. C., Hodgson G. L., Structure of yeast phosphogly-cerate mutase. Nature 250, 301 (1974).

308. Matthews D. A., Alden R. A., Bolin J. Т., Freer S. Т., Hamlin R.f Xuong M.t Kraut J., Рое M., Williams M., Hoogsteen K., Dihydrofolate reductase: X-ray structure of the binary complex with methotrexate. Science 197, 452 (1977).

о

309. Quiocho F. A.t Gilliland G. L., Phillips G. N., The 2.8 A resolution structure of the L-arebinose binding protein from E. coll. J. Biol. Chem. 252, 5142 (1977).

310. Blake С. C. F., Evans P. R., Structure of horse muscle phosphoglycerate kinase. J. Mol. Biol. 84, 585 (1974).

311. Bryant T. N., Watson H. C, Wendell P. L., Structure of yeast phosphoglycerate kinase. Nature. 247, 14 (1974).

312. Levine M., Muirhead H., Stammers D. K., Stuart D. I., Structure of pyruvate kinase and similarities with other enzymes: Possible implications for protein taxonomy and evolution. Nature 271, 626 (1978).

313. Shaw P. J.t Muirhead H.

страница 128
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151

Скачать книгу "Принципы структурной организации белков" (3.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
наклейка выход прямоуг. аварийный выход фон желтый цвет
реле температуры воздуха с датчиком купить
как сварить лавочку
банк может арестовать машину

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(17.01.2017)