химический каталог




Принципы структурной организации белков

Автор Г.Шульц, Р.Ширмер

egg J. C. S., Kennedy S. I. Т., Initiation of synthesis of the structural proteins of semliki forest virus. J. Mol. Biol. 97, 401 (1975).

259. Blundell Т., Dodson G., Hodgkin D., Mercola D., Insulin: The structure in the crystal and its reflection in chemistry and biology. Adv. Prot. Chem. 26, 279 (1972).

260. Moult J., Yonath A., Traub W., Smilansky A., Podjarny A., Rabinovich D.t

о

Saya A., The structure of triclinic lysozyme at 2.5 A resolution. J. Mol. Biol. 100, 179 (1976).

261. Steitz T. A., Fletterick R. J., Anderson W. F., Anderson С. M., High resolution X-ray structure of yeast hexokinase, an allosteric protein exhibiting a non-symmetric arrangement of subunits. J. Mol. Biol. 104, 197 (1976).

262. Caspar D. L. D,, King A., Physical principles in the construction of regular viruses. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 27, 1 (1962).

263. Winkler F. K-, Schutt С. E., Harrison S. C, Bricogne G., Tomato bushy stunt

virus at 5.5 A resolution. Nature 265, 509 (1977).

264. Liljas A., Rossmann M. G., X-ray studies of protein interactions. Annu. Rev-Biochem. 43, 475 (1974).

265. Rossmann M. G., Adams M. J.t Buehner M-, Ford G. С, Hackert M. L.t Liljas A., Rao S. Т., Banaszak L. Hit I E., Tsemoglou D., Webb L., Molecular symmetry axes and subunit interfaces in certain dehydrogenases. J. Mol. Biol. 76, 533 (1973).

266. Chothia C, Janin J., Principles of protein-protein recognition. Nature 256, 705 (1975).

267. Janin J.t Chothia C., Stability and specifity of protein-protein interactions: The case of the trypsin-trypsin inhibitor complexes. J. Mol. Biol. 100, 197 (1976).

268. Chothia C, Wodak S., Janin J., Role of subunit interfaces in the allosteric mechanism of hemoglobin. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 73, 3793 (1976).

269. Huber R., Kukla D., Bode W., Schwager P., Bartets K-, Deisenhofer J., Steigeman W., Structure of the complex formed by bovine trypsin and bovine pancreatic trypsin inhibitor. J. Mol. Biol. 89, 73 (1974).

270. Levinthal C, Wodak S. J., Kahn P., Davivanian A, Hemoglobin interaction in sickle cell fibers. 1: Theoretical approaches to the molecular contacts. Proc Nat. Acad. Sci. USA 72, 1330 (1975).

271. Timkovich R., Dickerson R. E., Recurrence of the cytochrome fold in a nitrate-respiring bacterium. J. Mol. Biol. 79, 39 (1973).

272. Salemme F. R., Freer S. Т., Xuong N. G. H., Alden R. Л., Kraut J., The structure of oxidized cytochrome c2 of Rhodospirittum rubrum. J. Biol. Chem. 248, 3910 (1973).

273. Takano Т., Kallai O. B.t Swanson R., Dickerson R. E., The structure of farrocytochrome с at 2.45 A resolution. J. Biol. Chem. 248, 5234 (1973).

274. Frier J. A., Perutz M. F., Structure of human foetal deoxyhaemoglobin. J. Mol. Biol. 112, 97 (1977).

275. Vainshtein В. K-, Harutyunuan E. H., Kuranova I. P., Borisov V. V., Sosfenov N. I., Pavlovsky A. G.. Grebenko A. I., Konareva N. V-, Structure

о

of leghaemoglobin from lupin root nodules at 5 A resolution. Nature 254, 163 (1975).

276. Love W. E., Ktock P. A., Lattmann E. E., Padlan E. A., Ward К- В., Jr., Hendrickson W. A., The structures of lamprey and bloodworm hemoglobins in relation to their evolution and function, Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 36, 349 (1971).

277. Huber R.f Epp O., Steigemann W., Formaneck H., The atomic structure of erythrocruorin in the light of chemical sequence, and its comparison with myoglobins Eur. J. Biochem. 19, 42 (1971).

278. Sasaki K-, Dockerill 3., Adamiak D. A., Tickle /. J., Blundell Т., X-ray analysis of glucagon and its relationship to receptor binding. Nature 257, 751 (1975). ?

279. Drength J., JansoniusJ. N., Koekoek R., SluytermanL. A. A., Wolthers В .G.,

The structure of the papain molecule, Phil. Trans. Roy. Soc. London В 257, 231 (1970).

280. Colman P. M., Jansonius J. N., Matthews B. W., The structure of thermolyo

sin: An electron density map at 2.3 A resolution. J. Mol. Biol. 70, 701 (1972).

о

281. Hardman K- D., Ainsworth С F., Structure of concanavalin A. at 2.4 A resolution. Biochemystry 11, 4910 (1972).

282. Reeke G. N-, Becker J. W., Edelman G. M., The covalent and three-dimensional structure of concanavalin A. Bio]. Chem. 250, 1525 (1975).

283. Blake С. C. F., Geisow M. J., Swan I. D., Rerat C, Rerat Structure of

о

human plasma prealbumin at 2.5 A resolution. J. Mol. Biol. 88, 1 (1974).

284. Watenpaugh K- D., Sieker L. C., Herriott J- R-, Jensen L. H., The structuo

re of non-heme iron protein: Rubredoxin at 1,5 A resolution. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 36, 359 (1971).

285. Watenpaugh K- D., Sieker L. C, Herriott J. R., Jensen L. H., Refinement of

о

the model of a protein: Rubredoxin at 1.5 A resolution. Acta Crystallogr, В 29, 943 (1973).

286. Richardson J. S.,Thomas K- A., Rubin В. H., Richardson D. С , Crystal struco

ture of bovine Cu, Zn superoxide dismutase at 3 A resolution: Chain tracing and metal ligands. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 72, 1349 (1975).

'287. Low B. W., Preston H. 5.,

страница 127
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151

Скачать книгу "Принципы структурной организации белков" (3.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Акция - кликни и получи скидку в KNS. Промокод "Галактика" - RS300-E8-RS4 - поставщик товаров и оборудования для бизнеса.
решетка пмн 200x200
Предложение от KNSneva.ru 1102RA3NL0 - от товаров до интеграции в Санкт-Петербурге!
годовое сервисное обслуживание приточной вентиляции

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(22.01.2017)