химический каталог




Химия биологически активных природных соединений

Автор Н.А.Преображенский, Р.П.Евстигнеева

идрофеопорфирина а5 и монометилового эфира магнийтетрадегидрофеопорфирина а5 [79].

Хлорофилл d. Структура хлорофилла d — пигмента красных водорослей Rhodophy-сеае. в которых он содержится наряду с хлорофиллом а, была установлена относительно недавно [80].

Хлорофилл d дает положительную фазовую пробу. После окисления его перманга-натом был выделен 2-дезвинил-2-формилхлорофилл а. Карбоциклическое кольцо при этом не затрагивалось. Это вещество дало спектры, идентичные со спектрами ранее ш вестного хлорофилла а.

Хло об ум- лорофилл. При выделении пигмента из зеленых бактерий вида Chlorobium thiosulphatophilum было найдено, что имеется по крайней мере два типа хлоробиум-хлорофиллов, отличающиеся абсорбционными максимумами в эфирном растворе (650 и 660 нм соответственно) [81].

12—2394

177

Хлоробиум-хлорофилл отличается от всех перечисленных выше хлорофиллов тем, что не дает реакдии фазовой пробы. При окислении хлоробиум-хлорофилла выделено 3 замещенных малеинимида:

Было также установлено, что остаток пропионовой кислоты этерифицирован не фи-толом, а фарнезолом CibH25OH.

Исследования последних лет показали, что хлоробиум-хлорофилл представляет собой сложную смесь веществ. После превращения в феофорбиды удалось выделить шесть фракций. Исследование окислительной деградации каждой фракции и последующий синтез позволили определить их строение (табл. II):

CH3CHUh СН3 WNH N-

НООССН2

Фракции феофорбидов 650 отличаются алкильными заместителями в положениях 4 и 5. Феофорбиды 660 имеют дополнительно алкильный заместитель у б-углеродного атома порфиринового кольца.

Эти порфирины аналогичны соответствующим продуктам превращения хлорофилла а.

Бактериохлорофилл. Формула бактериохлорофилла, выделенного из пурпурных и красных серных бактерий, была предложена Фишером на основании следующих исследований. Бактериометилфеофорбид, аналогичный метилфеофорбиду а, получался из бактериохлорофилла и превращался далее в триметиловый эфир бактериохлорина е6; последний дегидрогенизировался в хлорофилльное производное.

Бактериохлорофилл является частично гидрированным хлорофиллом а, содержащим в положении 2 ацетильную группу вместо винильной. Два дополнительных водородных атома в молекуле бактериохлорофилла находятся в кольце IV у С7 и Св; это доказано превращением бактериохлорофилла путем частичной гидрогенизации в феофорбид а. Положение второй пары водородных атомов окончательно выяснено лишь в последнее время иа основании анализа продуктов окисления бактериохлорина ее хромовой кислотой.

Таблица 11. Хлоробиум-феофорбиды

Фракции Феофорбиды 650 (R"=H) Феофорбиды 660 R R' R R' R"

i СН2СН(СН3)2 с2нБ СН2СН(СН3)2 с2н6 С2НБ

2 CH2CH2CH3 с2нБ СН2СН(СН3)2 с2нБ СН3

3 СН2СН(СНч)2 СН3 CH2CH2CH3 с*нБ с2нБ

4 с2нБ СгНБ CH2CH2CH3 с2нБ СНз

5 CH2CH2CH3 СНз с2нБ с2нБ СН3

6 с2н5 СНз с2нБ СНз СНз

178

Определение абсолютной конфигурации асимметрических центров продуктов окислительного расщепления бактериохлорофилла, получающихся из колец II и IV, привело к установлению его полной структуры (см. стр. 166) [831.

БИОСИНТЕЗ ХЛОРОФИЛЛОВ

Синтез хлорофилла in vivo проходит через те же стадии, что синтез гема, вплоть до протопорфирина.

Каждое превращение осуществляет определенный фермент, синтез которого контролируется одним определенным геном. Если этот ген изменяется таким образом, что синтез фермента невозможен, то реакция не пройдет; произойдет обрыв биосинтетической цепи, и в системе будет накапливаться промежуточный продукт, превращение которого в следующий продукт блокировано. Так, при облучении водоросли Chlorella, синтезирующей хлорофилл, был получен ряд мутантов. В одном из мутантов накапливался протопорфирин, но не содержалось хлорофилла. В другом мутанте был обнаружен магнийпротопорфирин, а в третьем — монометиловый эфир магнийпротопорфирина. Один из мутантов Chlorella синтезировал магнийвинилфеопорфирин, но не мог превращать его в хлорофилл без освещения, как и высшие растения. Эти идентифицированные соединения позволяют, хотя и не полно, представить наиболее вероятную цепь реакций, ведущих от протопорфирина к хлорофиллу:

СН2 СНо сн2 сн2

II II

НООССН2 СН2СООН НООССНо СН2СООН

протопорфирин IX магнийпротопорфирин

СН2=СН сн3

СНз-^Г^ГУсн=сн2 -N N—(

* \ /

СНз-vj

СН

з

СН2 СНо

НООССН2 СН2СООСНз НООССНо СООСНз

монометиловый эфир магнийвинилфео-магнийпротопорфирина порфирин а5

-

12* 179

сн,=сн сн2

СН3-^] ""^""Ч—С2Н5

- on - <Х>

сн2 J-W0 сн2 /-^0

C,0H39OOCCH2 СООСНз C2eHseOOCCH2 COOCH3

протохлорофилл а хлорофилл a

Магний может внедряться уже в протопорфирин IX, образуя маг-нийпротопорфирин.

Скорость образования магнийпорфнринов увеличивается в присутствии веществ, способных связывать железо, например а,а-дипиридила, и предотвращать, таким образом, образование железопорфириновых комплексов.

Однако в случае недостаточного содержания железа синтез бактериохлорофилла приостанавливается и происходит накопление копропорфирина III.

Монометиловый эфир магнийпротопорфирина в несколько стадий превращается в магнийвинилфеопорфирин as; эти стадии включают окисление этерифицированного остатка пропионовой кислоты в р-кето-эфирную группировку, последующее присоединение метиленовой группы к a-мостику и гидрирование одной винильной группы в этильную. Магнийвинилфеопорфирин а5 (протохлорофиллид а) этерифицируется фитолом, давая протохлорофилл а, который затем превращается в хлорофилл а.

РЕТИНИЛИДЕШ1РОТЕИДЫ

К хромопротеидам относится группа сложных белков, хромофорная группа которых представлена ретиналями. Они локализуются в клетках сетчатки глаза и их называют зрительным пурпуром или зрительными пигментами. Функциональной особенностью этих белков является способность к рецепции света [84].

Наружный слой нервных клеток сетчатки — нейроэпителий или зрительный эпителий — содержит светочувствительные отростки — палочки и колбочки. По густоте и соотношению палочковых и колбочковых ре-цепторных элементов сетчатка неоднородна, количество палочек (75— 170 млн) намного превосходит число колбочек (3—7 млн.). Колбочки ответственны за дневное, цветное зрение, для их возбуждения необходимо больше световой энергии (5—10 фотонов), чем для возбуждения палочек (1—2 фотона), ответственных за сумеречное зрение.

Важным элементом световоспринимающих клеток является фоторе-цепторная мембрана, которая образует наружный сегмент и непосредственно воспринимает световое возбуждение. Роль внутреннего сегмента сводится к трансформации световой энергии, что приводит к нервному возбуждению, передаваемому через зрительные нервы в мозг, и преобразуется в зрительные ощущения.

Фоторецепторная мембрана состоит из белка и липидов. Содержание липидов составляет 40—60% сухой массы наружных сегментов. Основную часть белка мембранной структуры наружных сегментов со-

180

ставляет зрительный пигмент. Липидные компоненты представлены в основном фосфолипидами с высоким содержанием ненасыщенных жирных кислот — докозагексаеновой (37%), докозатетраеновой (7%) иарахидо-новой (8%). Фоторецепторная мембрана имеет низкую вязкость вследствие высокого содержания ненасыщенных жирных кислот и почти полного отсутствия холестерина, молекулы зрительного пигмента в ней подвижны, причем хромофорная группа имеет постоянную ориентацию на поверхности глобулы, благоприятную для адсорбции света.

В настоящее время известно несколько зрительных пигментов. Наиболее изучен среди них родопсин, который присутствует в палочках глаз земных позвоночных животных и морских рыб (ЯМакс 498 нм). Зрительный пигмент палочек пресноводных рыб — порфиропсин — характеризуется А,макс 522 нм. Из колбочек сетчатки глаза цыпленка выделен иодопсин (А,Макс 562 нм); в колбочках кальмара и краба найден циан-опсин (Ямакс 620 нм). Очень интересен факт обнаружения пигмента типа родопсина в бактериях, который назван бактериородопсином

(Ямаьх 570 нм) [85].

Все зрительные пигменты построены из белка опсина и хромофорной группы, представленной 11-«{Ш>ретиналем или 11 -цыс-3,4-дегидро-ретиналем. Изопигменты (изородопсин и изопорфиропсин) содержат в качестве хромофора 9-^ис-ретиналь или 9-^ыс-3,4-дегидроретиналь, но они не находятся в сетчатке глаза. Конфигурация связи Сб—С7 — S-цис. В родопсине под действием света 11-«{ш>ретиналь превращается в all-гранс-ретиналь:

11 -цис-ретиналь 11- цкс-3,4- дегндроретииаль

all- транс- ретиналь

Строение опсина пока не установлено, в основном из-за трудности выделения его в чистом виде. Молекулярная масса опсина точно не определена, по-видимому, наиболее достоверным следует считать значение порядка 27 000. В опсине преобладают гидрофобные остатки аминокислот, достаточно велико содержание ароматических аминокислот, присутствуют несколько остатков цистеина. Среди гидрофильных аминокислот опсина преобладают дикарбоновые.

Родопсин, по-видимому, является гликопротеином [86] и содержит остатки гексозамина и маннозы. Из смеси, полученной расщеплением родопсина пепсином, выделили гликопептид и установили аминокислотную последовательность этого фрагмента:

Met— AsX*—Gly— Thr— Glu— Glu— Pro— Asn—Phe I

Сахар

* AsX — остаток аспарагина или аспарагиновой кислоты.

181

Олигосахаридная цепь присоединена к полипептидной цепи гликозил-амидной связью.

Родопсин и другие зрительные пигменты содержат ковалентно связанную хромофорную группу: ретиналь соединен альдиминной связью с е-аминогруппой лизина. В формировании пространственной структуры родопсина существенную роль играют также сложные вторичные взаимодействия белкового окружения с хромофорной группой.

Фотолиз родопсина. Под действием света родопсин выцветает, что сопровождается образованием ряда продуктов, которые удалось зафиксировать при низких температурах (в скобках указаны значения Ямакс):

\\- ii

hv_ :--140 °С

Гипсородопсин Л у Родопсин (ll-цис) < > Батородопсин (транс) -*¦

(430 нм, —268 °С) (506 нм, —268 °С) (S48 нм, -268 °С)

>-40°С Н+; >-15°С

->¦ Люмиродопсин -*• Метародопсин I ( *~

но-

(498 нм, —50 °С) (478 нм, +3 °С)

hvi; > —5 °С

< >- Метародопсин II ( Метародопсин III

hv2

(380 нм, +3 °С) (465 нм, +3 °С)

Г HO" "I

Сопряженная кислота < * N-Ретинилиденопсин L Н+ J

(440 нм (365 нм)

-у- аИ-транс-Рётналъ + Опсин

Первым продуктом превращения родопсина, который удается наблюдать при температуре —250°С, является гипсородопсин. Возникновение его сопровождается фотоизомеризацией хромофора, эта реакция фотообратима. Дальнейшие продукты образуются в результате термических реакций. Гипсородопсин превращается в батородопсин (прелю-миродопсин), который переходит затем в люмиродопсин. Следующая стадия дает метародопсин I, превращающийся при дальнейшем повышении температуры в метародопсин II. Эта реакция обратима и сдвигается в сторону образования метародопсина II при повышении температуры и снижении рН среды. Метародопсин II при +3°С медленно превращается в метародопсин III. Реакция ускоряется видимым светом, а при действии ближнего ультрафиолетового света становится в значительной степени обратимой. Она сопровождается появлением в белке добавочных свободных групп SH. Метародопсин III содержит а//-гранс-ретиналь и превращается в N-ретинилиденопсин, который быстро гидролизуется, давая ретиналь и опсин. В сильно кислых и сильно щелочных средах устойчивость опсина несколько повышается. Поскольку при температурах значительно выше 0°С не удается наблюдать метародопсин III, то предполагают возможность прямого превращения метародопсина II в N-ретинилиденопсин.

Изучение кинетики термических реакций процесса фотолиза показало, что наибольшие положительные изменения энтальпии и энтропии активации происходят при переходе метародопсина I в метародопсин II; вместе с тем на данной стадии наблюдается и наибольший спектральный сдвиг. Кроме того, это первое превращение, для которого нужна вода, поскольку оно сопровождается поглощением протонов молекулой

182

белка. Возможно, что этот переход является триггером зрительного возбуждения.

Фотолиз при физиологических температурах происходит, по-видимому, через те же промежуточные продукты.

В сетчатке глаза а//-гранс-ретиналь превращается в 11-ф«:-ретиналь и вступает в ресинтез с опсином, давая родопсин. Этот процесс осуществляется в темноте. Существует система, пополняющая запасы 11-г{Ис-ретиналя в сетчатке, но о ее работе пока известно очень мало.

ЛИТЕРАТУРА

1. Fischer И., Orth Н. Die Chemie des Pyrrols. Bd. 11/1» Leipzig, Akad. Verlag, 1937. 766 S.

2. J. Am. Chem. Soc, 1960, v. 82, № 21, p. 5574—5584.

3. Falk J. E. Porphyrins and Metalloporphyrins. Amsterdam — London — New York, Elsevier, 1964. 266 p.; The Chemical and Physical Behavior of Porphyrin Compounds and Related Structures. Ann. N. Y. Acad. Sci., 1973, v. 206, p. 1—761.

4. Блюменфельд Л. А. Гемоглобин и обратимое присоединение кислорода. М., «Советская наука», 1957. 139 с; Пюльман Б., Пюльман А. Квантовая биохимия. Пер. с англ. Под ред. Л. А. Блюменфельда. М., «Мир», 1965. 654 с.

5. Abraham R. Т., Jackson А. Н., Kenner G. W., J. Chem. Soc, 1961, p. 3468—3474.

6. Doddrell D., Caughey W. S., J. Am. Chem. Soc, 1972, v. Э4, № 7, p. 2510—2512.

7. Battersby A. R. e. a., J. Chem. Soc, Chem. Comm., 1973, № 13, p. 441—442.

8. Abraham R. Т., Hawkes G. E., Smith К. M., J. Chem. Soc, Chem. Comm., 1973, № 12, p. 401^02.

9. Battersby A. R., Hunt E., McDonald E., 3. Chem. Soc, Chem. Comm., 1973, № 13, p. 442^143.

10. Евстигнеева P. П., Мамаев В. M.. Пономарев Г. В.. ХГС, 1971, № 1, с. 49—50

11. Falk J. Е., J. Chromatography, 1961, v. 5, p. 277—299.

12. Хайс И. M., Мацек К. Хроматография на бумаге. Пер. с чешек. Под ред. М. Н. За-прометова. М., «Мир», 1962. 851 с.

13. Rothemund P., J. Am. Chem. Soc, 1935, v. 57, № 10, p. 2010—2011.

14. Adler A. D. e. a., J. Org. Chem., 1967, v. 32, p. 476.

15. Siedel W., Winkler F., Ann., 1943, Bd. 554, S. 162—201.

16. Treibs A., Ott W., Ann., 1958, Bd. 615, S. 137—164.

17. Bullock E. c. a., J. Chem. Soc, 1958, p. 1430—1440.

18. Mauzerall D., J. Am. Chem. Soc, 1960, v. 82, № 10, p. 2601—2609.

19. Markovac A., MacDonald S. F., Can. J. Chem., 1965, v. 43, № 12, p. 3364—3371.

20. Morsingh F., MacDonald S. F., J. Am. Chem. Soc, 1960, v. 82, № 8, p. 4377—4384.

21. Tarlton E. J., MacDonald S. F., Baltazzi E., J. Am. Chem. Soc, 1960, v. 82, № 8, p. 4389_4395.

22. Marks G. S. e. a., J. Am. Chem. Soc, 1959, v. 81, № 1, p. 250.

23. Archibald J. L. e. a., Can. J. Chem., 1966, v. 44, № 3, p. 345—362.

24. MacDonald S. ?., Michl K.-H., Can. J. Chem., 1956, v. 34, № 42, p. 1768—1781.

25. Arsenault G. P., Bullock E., MacDonald S. F., J. Am. Chem. Soc, 1960. v. 82, № 8, p. 4384—4389.

26. Badger G. M., Jones R. A., Laslett R. L., Austral. J. Chem., 1964, v. 17, № 10, p. 1157— 1163.

27. Jackson A. H., Kenner G. W., Warburton D., J. Chem. Soc, 1965, p. 1328—1337.

28. Скляр Ю. E., Евстигнеева P. П., Преображенский Н. А.. ХГС, 1965, № 4, с. 633.

29. Лузгина В. Н. и др. ЖОХ, 1966, т. 36, № 7, с. 12

страница 25
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69

Скачать книгу "Химия биологически активных природных соединений" (6.60Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
кто заказывал стол в левмар
курсы повышения квалификации дизайнер интерьера
набор для шашлыка спб
Viadrus Hercules U22C 4

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(09.12.2016)