химический каталог




Введение в химию природных соединений

Автор В.В.Племенков

яются: а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0• • -H-N<.

ос-Спираль была теоретически предсказана Полингом и Кори за несколько лет до ее экспериментального обнаружения. Ими же открыта и (5-склад-чатая структура белка, которая стабилизируется межмолекулярными водородными связями того же типа и характерна для таких белков, как фиброин шелка и спираль коллагена, которая представляет собой жгут из трех цепочек полипептида, стабилизированный межмолекулярными водородными связями (схема 4.8.6).

Третичная структура белков. Это второй этап пространственной организации полипептидных биополимеров, контролируемый взаимодействиями боковых функциональных групп. Вид этих взаимодействий может быть различным: это разнообразные водородные связи, электростатическое притяжение ионов, ковалентные связи. Важнейшее место в формировании третичной

а-спираль ос-складчатая структура спираль коллагена

структуры белка играют дисульфидные связи, образованные взаимодействием двух цистеиновых остатков. Эта связь выгодно отличается от слабых водородных своей прочностью в обычных условиях и в тоже время выигрышна, по сравнению с другими ковалент-ными связями, своей лабильностью, т.е. она может разрушаться и снова восстанавливаться в достаточно мягких условиях (схема 4.8.7).

Форма молекулы белка с ярко выраженной третичной структурой может быть определена как форма " клубка", т.е. структуры неопределенной, но жестко фиксированной геометрической формы в отличие от клубка ниток, структура которого носит случайный характер и не воспроизводится при повторной процедуре его образования. Что это значит? Это значит, что белковый клубок, каждая петля которого

фиксирована дисульфидным мостиком, после разрушающего действия какого-либо восстановителя существенно меняет свою структуру и от клубка переходит к неопределенной форме, соответствующей денатурированному белку. Но при проведении обратной реакции, реакции окисления, белок снова приобретает форму клубка, причем такого клубка, каким он был вначале. Если исходный белок имел при этом какую-либо биологическую активность (ферментативную, например), то он ее полностью теряет в процессе разрушения дисульфидных мостиков и полностью восстанавливает эту активность

Схема 4.8.8

Цифрами указаны порядковые положения остатков цистеина в полипептидной цепочке

после образования дисульфидных мостиков, т.е. после воссоздания структуры клубка (схема 4.8.8).

Из вышерассмотренного анализа третичной структуры белковой молекулы можно вывести следующее определение третичной структуры: это структура белка, обусловленная взаимодействием цистеиновых аминокислотных остатков, либо это клубок, фиксированный дисульфидными мостиками. Хотя в общем случае не исключено, что отдельные элементы (т.е. петли) клубка могут быть образованы взаимодействием и других аминокислот: водородными связями с участием ОН-групп серина и треонина, ионными связями аммонийно-карбоксилатного типа (-NH3+ ОСО-) остатков лизина (аргинина) и аспарагиновой (глутаминовой) кислоты. Но такие петли будут нестойкими и легко разрушаться при действии рас-тюрителя, изменении рН среды и т.д.

Четвертичная структура белка.

Это, наверное, самая неопределенная структура. Единственное, что можно сказать о ней — то, что это комплекс из нескольких полипептидных цепочек, связанных между собой самыми различными связями: как слабыми водородными и ионными, так и прочными ковалентными, включая дисульфидные, сложноэфирные и амидные. Типичным случаем четвертичной структурной организации белка является молекула гемоглобина, состоящая из четырех полипептидных цепочек, связанных между собой водородными, гидрофобными и ионными связями. Особую роль выполняют ионные связи между аспарагиновой кислотой с одной стороны, лизином и аргинином с другой стороны — они образуются только в дезок-сигемоглобине и разрываются при ок-сигенировании атома железа. В свою очередь, темы связаны с белковыми

Схема 4.8.9

Asp

coo

NH2 © .NH2

NH

Arg

2+

\iuiiimiiuiii!)4i 77? I Fe \innuiinuiimni Т7Г

О/

— N

цепями координационной связью атома железа и имидазольного фрагмента аминокислотного остатка гистидина (схема 4.8.9).

Другим характерным примером белков с четвертичной структурной организацией являются иммуноглобулины, четыре полипептидных фрагмента которых связаны между собой дисуль-фидными мостиками (схема 4.8.10).

В структуре этого класса белков обращает на себя внимание большое количество симметрично расположенных внутримолекулярных дисульфид-ных связей, которые в определенных условиях могут переходить в межмолекулярные дисульфидные мостики, тем самым меняя пространственную структуру белка в целом, и причем меняя ее существенно.

В заключении о структурной организации белков следует отметить, что третичная и четвертичная структуры характерны для белков высокой биологичес

страница 34
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115

Скачать книгу "Введение в химию природных соединений" (3.07Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
выправление вмятин на двери
как прописается пульт героскутора
стоимость участка в новой риге
привод blf 230 vk-n2 купить

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(23.10.2017)