химический каталог




Органическая химия

Автор О.Я.Нейланд

на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме а-амино-клслог также другие неорганические или органические вещества.

Протеины. Ниже перечислены важнейшие протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах, щелочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами).

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин — белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в состав хрящей, рогов, слюны.

Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфина (гл. XXXVI.А.4.1). Самым важным хромо-протеидом является гемоглобин — переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.

Нуклсопротсиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки — составные части клеточных ядер.

Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов — возбудителей многих болезней.

2. СОСТАВ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Белки являются высокомолекулярными соединениями, их молекулярная масса в отдельных случаях достигает сотни миллионов. Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов

026

и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 ООО ООО. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полн-нептидами трудно.

В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 ООО— 70 000.

Для изучения аминокислотного состава белков используется главным образом метод гидролиза, т. е. нагревание белка с 6—10 моль/л соляной кислотой при температуре 100—110 °С. Получают смесь а-ашпюкислот, из которой можно выделить индивидуальные аминокислоты. Для количественного анализа этой смеси в настоящее время применяют ионообменную и бумажную хроматографию. Сконструированы специальные автоматические анализаторы аминокислот.

Разработаны также ферментативные методы ступенчатого расщепления белка. Некоторые ферыепты расщепляют макромолекулу белка специфически—только в местах нахождения определенной аминокислоты. Так получают продукты ступенчатого расщепления — пептоны и пептиды, последующим анализом которых устанавливают их аминокислотный состав.

В результате гидролиза различных белков выделено не более 30 а-аминокислот. Двадцать из них встречаются чаще других.

При образовании молекулы белка или полинептпда а-аминокпе-лоты 5:огут соединяться в различной последовательности. Возможно огромное число различных комбинаций. Так же как, пользуясь 20. . .30 буквами алфавита, можно написать текст любой длины, так и из 20 а-'амипокислот можно образовать больше 1018 комбинаций. Существование различного типа полипептидов практически неогра-ннчено.

Последовательность соединения аминокислот в том или ином белке устанавливают путем ступенчатого расщепления или реитге-ноструктурным анализом.

Для идентификации белков и полипептидов используют специфические реакции на белки. Например:

а) биуретоеая реакция (гл. XXXV.Б.2);

б) кеантопротеиновая реакция (появление желтого окрашивания

при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой, которое в присутствии аммиака становится оранжевым; реакция связана с нитрованием остатков фенилаланина и тирозина);

в) реакция Миллона (образование желто-коричневого окрашивания при взаимодействии с Hg(N03)a+HN03-f-HNOi;

627

г) нингид/шновая реакция (гл. XXXIV.В.2);

д) при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок PbS, что свидетельствует о присутствии

сгрусодержащих аминокислот.

Белки обычно образуют коллоидные растворы. Многие реагенты вызывают осаждение белков — коагуляцию, которая может быть обратимой и необратимой. Например, этанол и ацетон коагулируют белки, но эта коагуляция является обратимой. В чистой воде коагулированные этим способом белки снова образуют коллоидный раствор. Обратимую коагуляцию вызывают также растворы некоторых солей (MgS04, (NH4)aSOi, Na2SO„). Необратимую коагуляцию (денатурацию) белка вызывает кипячение, а также действие минеральных кислот, пикриновой кислоты, солен тяжелых металлов, танина.

3. СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ

Макромолекула белка (протеина) состоит только из остатков а-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями:

"\ / " I \ / н\

VW4A

Все а-аминокислоты белка принадлежат к L-ряду (S-конфигу-рацкн). Группировка С(С=0)—N имеет планарное строение, вращение по связи 0=С—N значительно заторможено (см. гл. XXXIII. Д.2).

Различают несколько степеней организации молекулы белка.

Первичная структура соответствует линеарной последовательности а-аминокислот в полипептпдной цепи и часто называется секвенцией. Можно привести несколько примеров строения горлю-пов белковой природы.

Например, гормон ангиотензин II построен из 8 аминокислотных остатков:

С. НС А С НС N С НС

V VVYVyv,.

I I 1 \/ я о сн,

н А*Р Arg Val Туг Val Ни Pro Phe о И

нс|

1

N* С

' \{, Хон

I

CHi

I

СН,

ч н

I

сн,

NH

К Л К О и А' в? \/ I II \/ I

...^C^V-N-C-C^...

; I /\i I

II I у \ II

О и R4 и О

Р-Структура характерна также для белка натурального шелка — фиброина.

Третичная структура характеризует пространственное расположение цилиндрических а-спиралей или других образований вторичной структуры. Спирали могут свиваться в клубок, образовывать глобулы или располагаться рядом, образуя нитевидные структуры — фибриллы. В образовании третичных структур большое значение имеют дисульфидные мостики S—S между различными частями макромолекул.

Именно третичная и четвертичная структуры определяют химические и биологические свойства белков.

Четвертичная структура осуществляется в некоторых белках, для которых характерно образование олигомерного белка из

страница 147
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182

Скачать книгу "Органическая химия" (10.88Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
http://www.kinash.ru/etrade/detail/4292/74908.html
Asus G751JY
подскажите про гидроскутер смарт вайт как модель надежная
концертный зал porto mare купить билеты

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(25.09.2017)