химический каталог




Начала органической химии. Книга вторая

Автор А.Н.Несмеянов, Н.А.Несмеянов

,5—2,5 разрывает белки преимущественно по месту нахождения обеих ароматических аминокислот (тирозин и фенилаланин) у их аминного конца. При этом необходимо, чтобы аминокислота, соседняя с ароматической, имела такие «зацепки» для пепсина, как остатки СООН или SH, и не имела свободной ТМН2-группы. Этих условий оказывается, однако, достаточно для того, чтобы в желудке произошел гидролиз макромолекул белков на сравнительно небольшие пептидные цепи. Дальнейшее переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке и далее в тонких кишках происходит в условиях уже щелочной среды. Двенадцатиперстную кишку снабжает ферментами поджелудочная железа, которая выделяет проферменты — трип-синоген, химотрипсиноген и профермент, соответствующий карбокснпеп-тидазо. Эти проферменты (как и пепсиноген, см. выше) превращаются в двенадцатиперстной кигпке в ферменты — трипсин, хнмотрипсин и карб-оксипептидазу.

Химотрипсин в щелочной среде (рН 8) гидролпзует в пептидах преимущественно связи тех же ароматических кислот, что и пепсин, но с другой стороны — со стороны карбоксила. Трипсин рвет пептидные связи со стороны карбоксила у остатков лизина и аргинина. Карбоксипептидазы осуществляют гидролиз концевой аминокислоты, имеющей свободный карбоксил. С аминного конца белка или пептида подобный гидролиз осуществляют аминопептидазы. Они входят в состав ферментного выделения стенок тонких кишок. Здесь пищеварение заканчивается полным гидролизом до аминокислот в результате действия на дипептиды фермента дипептидазы. Аминокислоты всасываются через стенки кишечника и поступают в кровь.

Мы уя*е отметили строгую специфичность соответствия действия каждого фермента строению гидролизуемого участка белковой молекулы, что устанавливается экспериментально испытанием гидролитического действия фермента на простейшие пептиды известного строения (ди-, трипептнды). Столь же строго специфично конфигуративное соответствие ферментов: в частности, все упомянутые протеазы активны только по отношению к пептидам, построенным из ^-аминокислот. Интересно, что специфичности в отношении вторичной и третичной структур гидролизуемого белка, по-видимому, не существует, хотя наличие этих структур обычно затрудняет расщепление белка протеазами. Сами ферменты, денатурируясь, например при нагревании до 50—100° С, теряют активность, т. е. их активность тесно связана с их собственной структурой высших порядков.

В настоящее время ведется интенсивная работа по выяснению структуры ферментов пищеварения, и, по-видимому, в недалеком будущем она будет установлена. Однако нельзя ожидать, что установление первичной структуры, и даже вторичной и третичной структур, сразу разрешит тайну каталитического действия ферментов. Так, строение одной из фосфатаз — рибонуклеазы, гидролизующей рибонуклеиновые кислоты,, установлено Муром, Штейном и Анфинсеном. Приводим его для примера:

NH2 I

H2N-Lys-Glu-Tre-Ala-Ala-Ala-Lys-Phe-Glu-Arg-Glu-His-Met-Asp-Ser-Ser-Tre-Ser-Ala _

NH2 NH2NH3 NH2

Ala-Ser-Ser-Ser-Asp-Tyr-Cys-Asp-Glu-Met-Met-Lys-Ser-Arg-Asp-Leu-Tre-Lys-Asp-ArgNH2 NH2

2 1 \ sCys-Lys-Pro-Val-Asp-Tre-Phe-Val-His-Glu-Ser-Leu-Ala-Asp-Val-Glu-AIa-Val-Cys-SerNH-2 NH2 NH2 NH« NH2 NH3

i 1

I I 4 ! I I i I n mGlu-Lys-Asp-Val-Ala-Cys-Lys-Asp-Gly-Tre-Asp-Glu-Cys-Tyr-Glu-Ser-Tyr-Ser-Tre-Met-Ser-He-Tre-Asp-Cys-Arg-Glu-Ser-Tre-Gly-Ser-Lys-Tyr-Pro-Asp-Ala-Cys-Tyr-Lys

NHa NHa NH2Tre-Tre-Asp-Ala-Glu-Lys-His-Ile-Ile-Val-Ala-Cys-Glu-Gly-Asp-Pro-Tyr-Yal-Pro-Val

l-His-Phe-Asp-Ala-Ser-Val-COOH

Б непрерывной полипептидной цепи рибонуклеазы попарно связаны дисульфидными мостами остатки цистеина, обозначенные одинаковыми номерами. Очевидно, что сама по себе последовательность аминокислот в молекуле рибонуклеазы еще совершенно ничего не говорит о ее каталитическом действии на связь фосфорной кислоты с рибозой в РНК. В высшей степени интересны исследования рибонуклеазы, выполненные Анфинсе-ном. Если подействовать (З-оксиэтилмеркаптаном на раствор рибонуклеазы в водном — 50%-ном растворе мочевины (где а-спираль нарушена полностью) и таким образом разорвать все S— S-мосты, то каталитические свойства ферментов полностью исчезают. Однако если полученный белок, содержащий SH-группы на месте S —S-мостов И освобожденный от мочевины, окислить воздухом, то все SH-группы попарно окисляются в S—S-мосты, структура рибонуклеазы воссоздается, и вновь приобретается активность. Следовательно. S—S-мосты в данном белке (и это типично) возникают на прежних местах и, несомненно, одновременно воссоздается не только вторичная, но и третичная структура, свойственная рибонуклеазе. Если же окисление производить в растворе мочевины, где обычные водородные связи вторичной структуры нарушены, то сшивание происходит в беспорядке или в ином порядке и активного фермента не получается. Таким образом, как оказалось в этом случае, не дисульфидные мосты, а водородные связи вторичной структуры предопределяют третичную структуру, сближающую определенные цистеиновые SH-группы и создающие возможность окисления их в ц

страница 240
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266

Скачать книгу "Начала органической химии. Книга вторая" (16.56Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
AP6020A
www.letu.ru подарочный сертификат срок действия
комплектующие к тепловым водяным завесам remak
скамейка чугунная парковая «легенда» купить

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(15.12.2017)