![]() |
|
|
Начала органической химии. Книга втораяс. Для идентификации белков важную роль играют иммунологические реакции. Введенный в кровяное русло животного чужеродный белок автоматически вызывает образование белкового же антитела, связывающего введенный белок. Антитело образуется из у-глобулиновой фракции белков крови. Иммунитет к новому заражению, вырабатываемый в результате заболевания некоторыми болезнями или в результате прививки, имеет в своей основе выработку антител к данным видам бактериальных или вирусных белковых токсинов. Антитело дает и видимую глазом реакцию с вызвавшим его появление белком (антигеном) — образование осадка при смешении растворов. Пользуясь иммунологиче сними реакциями, можно различать белки даже близкого строения. Так, можно отличить, например, гемоглобин человека от гемоглобина быка. Следует иметь в виду, что антигенной активностью обладает не молекула вводимого белка в целом, а определенные группировки, разные в разных случаях. Такими группировками могут быть и искусственно введенные в белок антигены. Например, диазотированная гс-аминофенил-арсоновая кислота вступает в реакцию азосочетания с тирозинным звеном белка, и модифицированный таким образом белок (сыворотка крови лошади), будучи введен кролику, вызывает образование специфического антитела. Но это же антитело действенно и по отношению к обработанной подобным образом сыворотке других животных. Таким образом, нельзя переоценивать возможности иммунологической идентификации белков. Мы не приводим гипотез механизма возникновения антител, поскольку здесь ничего окончательного не имеется. Вторичная и третичная структура белков Сама по себе последовательность валентных связей пептида еще не объясняет глубоких различий в физических свойствах разных белков. Рентге-ноструктурное исследование кристаллических пептидов и нитеобразных растянутых белков (шерсть, шелк) привело к следующим выводам. н R Н 1 I N < » 1 1 СН +N / \ // 4 сн г С 1 1 R 1 о1. В аминокислотных остатках пептидная связь —СО—NH— располагается в одной плоскости, что может быть объяснено частичной двоесвя-зностью атома азота и, следовательно, его частичной аммонийностью (наличие частичного положительного заряда). Значит карбонильная группа должна быть «раскрыта» более обычного с сосредоточением частичного отрицательного заряда на кислороде. Это подтверждается умень-шенным расстоянием С—N (1,35 А вместо 1,47 А) и увеличенной длиной связи С = 0 (1,28 А вместо 1,24 А). Такая плоская структура относительно жестка и закреплена так, что углеводородные остатки аминокислот находятся в тпранс-расположении друг к другу: С СН с сн I OR О" R Вокруг осей С — С сохраняется обычно свободное вращение. 2. Существеннейшей чертой строения пептидов, определяющей типы конформаций молекул, является образование водородных связей N—H • • • О—С, либо между двумя разными плоекорасположенными цепями пептида (^-структура, рис. 125, а), либо между звеньями одной и той же пептидной цепи, закрученной за счет свободного вращения вокруг С—C-связей в спираль, навитую на цилиндр (а-спираль, рис. 125, б). Более устойчивой и более распространенной в белках является а-спираль. При растягивании, например, кератина волос или игл дикообраза R I СН «спираль переходит в ^-структуру. Независимо от величины и характера остатков аминокислот (ароматических, жирных или гетероциклических) длина одного аминокислотного остатка —NH—СН—С— в а-спирали I D R О по поверхности цилиндра одна и та же (1,5 А), а шаг спирали (длина витка по длнне цилиндра) 5,4 А, так что на один виток приходится 3,6 аминокислотного остатка. Водородные связи в а-спирали образуются между CHR CHR \ \ СО ОС / \ / NH HN \ \ CHR CHR / / со ос \ у \ NH HN / / CHR CHR \ \ . cov ОС NH HN \ \ ОС СО \ \ CHR CHR CHR CHR \ / CO HN / \ NH ОС \ / CHR CHR / \ со нм \ / NH-—ОС / \ CHR CHR \ / СО—-HN / \ NH ОС \ / CHR CHR СО ^HN I н I V » с?с 1 I о о N •сС : С II о О ?с. с О II о н I Н ,/Nо —С .Сi: I -С-О—-N н I —N.С II о Рис. 125. Структура полппептпдной цепи белка: о — Э-конформация с межмолекулярными водородными связями; б — спиральная а-конформация белка с внутримолекулярными водородными связями. каждой первой и четвертой группами —CO—NH— И идут по образующей цилиндра. По существу а- и ^-структуры — это конформационные разновидности пептидных цепей, называемые часто вторичной структурой пептидов и белка. Открытие а-и ^-структур — заслуга Полинга. На синтетических полипептидах, построенных из остатков одной аминокислоты (например, на нолплизине), можно показать обратимость взаимных переходов а-и р-конформаций твердого вещества при механическом воздействии пли изменении влажности. При растворении в воде синтетического полипеп-тпда (например, полпглутаминовой кислоты) или белка а-спираль сохраняется. Лишь при повышении температуры, в довольно узком температурном инте |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|