химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3

Автор Д.Мецлер

поглощения сдвигается батохромно (в сторону более длинных волн, более низких энергий) при увеличении

числа сопряженных двойных связей. Так, максимум поглощения бутадиена соответствует 46100 см-1 (217 нм), а этилена — 61500 см-1. По мере дальнейшего возрастания числа двойных связей батохромный сдвиг становится все меньше и меньше (но остается почти постоянным, если измерять его не в волновых числах, а в длинах волн). Для лико-пена (рис. 12-14), содержащего 11 сопряженных двойных связей, полоса поглощения находится при 21 300 см-1 и имеет отчетливо выраженную колебательную структуру (рис. 13-10). Спектры некоторых циклических молекул, например пор-фиринов и хлорофиллов, можно соотнести со спектрами линейных полиенов. Отметим (рис. 10-2), что <х- и (J-полосы порфирина являются компонентами колебательной структуры одного и того же электронного перехода, тогда как интенсивная полоса Соре порождается другим переходом.

Полосы поглощения замещенных бензольных колец почти всегда сдвинуты в сторону более низких энергий относительно полосы поглощения исходного углеводорода. Чем сильнее выражена способность замещающих групп оттягивать на себя или отдавать электроны, тем больше батохромный сдвиг. Величина сдвига коррелирует с постоянной Гаммета ст. Так, первая полоса поглощения тирозина в воде смещена на 2600 см-1 в красную сторону от полосы бензола, тогда как для диссоциированного тирози-нового аниона сдвиг составляет 4700 см~!—в очень грубом приближении сдвиг действительно пропорционален сгр (табл. 3-9). Особенно большой сдвиг наблюдается в тех случаях, когда в одном и том же кольце присутствуют противоположные по характеру функциональные группы (например, электронодонорные и электроноакцепторные). Эффект пар заместителей в орто- и мета-положениях примерно одинаков (в отличие от влияния этих заместителей на реакционную способность). Когда замещающие группы находятся в шг/?а-положении, спектральные сдвиги оказываются несколько иными. При наличии более чем двух замещающих групп характер спектра определяется главным образом двумя группами, оказывающими наиболее сильное влияние. Полезные эмпирические правила можно найти в работах [32] и [33].

d:\fZngKTpbi нуклеиновых кислот и белков

Большинство белков имеет интенсивную полосу поглощения с мак-снмфШум 280 нм (35 700 см"1), что обусловлено присутствием ароматически** амин окис лог триптофана, тирозина и феяилаланина [34]. Форма полосы с достаточной степенью точности определяется формой полос поглощения указанных ароматических аминокислот с учетом содержания последних в белке. Спектры поглощения простых амидных производных фенилаланина, тирозина и триптофана в этой области представлены на рис. 13-7 и 13-9. Низкоэнергетическая полоса триптофана соответствует двум перекрывающимся переходам ]La и JLb [26]. Полоса, соответствующая 1 Lb-переходу, имеет четко выраженную колебательную структуру, тогда как полоса !La носит более диффузный характер. Максимум 0—0-полос для обоих указанных переходов у производных трипДлина волны, нм

РИС. 13-11. Спектры поглощения цитидина (А) и уридина (Б) в ближней ультрафиолетовой области. / — монопротонированная форма цитидина {рЛа = 4,2); // — нейтральные формы (рН~7); III— моноанионная форма уридина (рЛа — 9,2).

тофана при растворении их в углеводородных растворителях равен — 289,5 нм (34 540 см-1). Однако в белках ^а-полоса может быть смещена на 3—10 нм (на ~ 1100 см-1) в сторону более низких энергий. Этот сдвиг является, по-видимому, результатом образования водородных связей с другими группами белка. Самый большой сдвиг наблюдается в тех случаях, когда NH-группа индольного кольца образует водородную связь с группой СОО-, с кольцевым атомом азота гисти-дина или с карбонильной группой амидов [35]. В водной среде !Lb-no-лоса поглощения триптофана смещается в сторону более высоких, а ^а-полоса — в сторону более низких энергий относительно соответствующих полос в случае углеводородного растворителя. Из рис. 13-7 можно заметить, что вклад остатков триптофана в поглощение света белками намного превосходит вклад эквивалентного числа остатков тирозина или фенилаланина. Таким образом, для большинства белков поглощение триптофана является определяющим.

Помимо трех указанных ароматических аминокислот в ближней ультрафиолетовой области поглощают дисульфидные связи (рис. 13-7). Поскольку характеристики этого процесса зависят от величины двугранных углов, образуемых дисульфидными мостиками, определить вклад данного хромофора в полосу с Яшах = 280 нм довольно трудно.

Следует иметь в виду, что тирозин, триптофан и фенилаланин имею! также полосы поглощения в высокоэнергетической части УФ-спектра белков. Еще больший вклад в поглощение белков в этой области вносят амидные группы; вклад становится ощутимым при значениях л

больше 45 000 см-1. Здесь наблюдается слабый п—я*-переход с

Vmax=47 500 см-1 (А,тах = 210 нм), перекрывающийся с сильным я—я*-переходом с Ятах^52 600 см"4 (А,тах=190 нм). В этой области находятся также полосы поглощ

страница 9
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3" (6.17Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
JG961A
кровать с матрасом 90 200
мобильные стеллажи архивные
распродажа мебели для дачи

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(18.10.2017)