ия («цианогенные растения»), такие, как Prunus amygdalis и Sorghum, используют цианид, превращая его в цианогенные гликозиды, такие, как амигдалин (рис. 14-23). Считается, что помимо путей биосинтеза, показанных на рисунке, эти гликозиды могут образовываться из соответствующих аминокислот следующим образом: аминогруппа гидроксилируется с образованием N-оксиамн

нокислоты, которая может быть дегидрирована в оксим. Последний может быть превращен в нитрат и (после еще одной стадии гидро-ксилирования) в гликозид.

Недавно предложен новый цикл углерод — азот [Thatcher R. Т., Weaver Т. L., Science, 192, 1234—1235 (1976)]. Этот цикл функционирует у всех цианогенных растений, гриба, превращающего цианид в формамид, псевдомонад и нитрифицирующих организмов Nitroso-tnonas и Nitrobacter. Предложите схему предлагаемого цикла и рассмотрите химию отдельных реакций. 14. Опишите два главных пути биосинтеза ароматических соединений. Каким путем, по вашему мнению, могло бы синтезироваться следующее соединение?

СН3

Аеканоровая кислота, продукт лишайника Umbitticaria pustulata

15. Галловая кислота может образовываться в растениях в реакциях пути шикимовой кислоты (разд. 3,6), но, кроме того, она может быть синтезирована в грибах через поликетидный путь. Предложите подробную схему этого метаболического пути.

16. Предложите трехстадийный путь образования салициловой кислоты (о-оксибензойной кислоты) из хоризмовой кислоты.

17. Предложите детальный механизм, используемый на стадии г (рис. 14-31), который заключается в глутамин- и АТР-зависимом аминировании формилглицинамидриботида. Есть основания думать, что эта реакция катализируется единственным ферментом.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Dalton Н., Mortensen L. E.t Bact. Rev., 36, 231—260 (1972).

2. Hardy R. W. F., Havelka U. D., Science, 188, 633—643 (1975). 2a. Winogradsky S., C. R. Acad. Sci., 116, 1385—1388 (1893).

3. Stretcher 5. L., Valentine R. C, Annu. Rev. Biochem., 42, 279—302 (1973). 3a. Zumf W. G., Mortenson L. E., BBA, 416, 1—52 (1975).

3b. Winter H. C, Burris R. H., Annu. Rev. Biochem., 45, 409—426 (1976). 3c. Skinner K. J., Chem. and Eng. News, Oct. 4, pp. 22—35, 1976.

4. Hardy R. W. F., ed., Dinitrogen Fixation, Wiley (Interscience), New York,

1975.

4a. Yates M. G., Trends Biochem. Sci., pp. 17—20 (Jan. 1976).

5. Eady R. R., Postgate J. R., Nature (London), 249, 805—810 (1974).

6. Postgate J., Nature (London), 256, 363 (1975).

7. Vainshtein В. Harutyunyan E. H., Kuranova I. P., Borisov V. V., Sosfenov N. /., Pavlovsky A. G., Grebenko A. /., Konareva N. V., Nature (London), 254, 163—164 (1975).

8. Appleby C. A., Nicola N. A., Hurrell J. G. R., Leach S. J., Biochemistry, 14, 4444— 4450 (1975).

9. Zumft G., Mortenson L. E., Palmer G., EJB, 46, 525—535 (1974).

10. Bennet L. П., Prog. Inorg. Chem., 18, pp. 1—176 (1973).

П. Yoch D. C, BBRC, 49, 335—342 (1972).

12. Stiefel E. I., PNAS, 70, 988—992 (1973).

13. Куликов А. В., Сырцова Л. А., Линкенштейн. Г. И., Писарская Т. Н., Молекулярная бнологня, 9, 203—212 (1975).

1'4. Schrauzer G. N.f Kiefer G. W., Tano К., Doemeny P. A., JACS, 96, 641—652 (1974).

15. Tano K., Schrauzer G., JACS, 96, 5404—5408 (1974).

16. Tamelen E. E., van, Gladysz /. A., Brulet C. R., JACS, 96» 3020 -3021 M974).

178

Метаболизм азотсодержащих соединений

17. Schepartz В., Regulation of Amino Acids Metabolism in Mammals, Saunders, Philadelphia, Pennsylvania, 1973.

17a. Каган 3. С, Кретович В. Л., Поляков В. А., Биохимия, 31, 355—364 (1966).

18. Miller R. Е., Stadtman Е. R., JBC, 247, 7407—7419 (1972).

19. Brown С. М., Burn V. Л, Johnson В., Nature (London), New Biol., 246, 115— 11& (1973).

20. Lea P. J., Miflin В. J., Nature (London), 251, 614—616 (1974).

21. GinsburgA., Adv. Protein Chem., 26, 1—79 (1972).

22. Stadtman E. R., in: The Enzymes (P. D. Boyer, ed.), 3rd ed., Vol. 1, pp. 397—459r Academic Press, New York, 1970.

23. Wohlhueter R. M., Ebner E., Wolf D. H., JBC, 247, 4213—4218 (1972).

24. Adler S. P., Purich D., Stadtman E. R., JBC, 250, 6264—6272 (1975).

25. Deuel T. F., Prusiner S., JBC, 249, 257—264 (1974).

25a. Tyler В., Deleo А. В., Magasanik В., PNAS, 71, 225—229 (1974). 25b. Shanmugam К. Т., Valentine R. C, Science, 187, 919—924 (1975).

26. Buchanan J. M., Adv. Enzymol., 38, 91 — 183 (1973).

27. Meister A., Science, 180, 33—39 (1973).

28. Werf P. Van Der, Griffith O. W., Meister A., JBC, 250, 6686—6692 (1975).

29. Rothman S. S., Science, 190, 747—753 (1975).

30. Palade G., Science, 189, 347—358 (1975).

31. Hayashi M., Hiroi Y., Natori Y., Nature (London), New Biol., 242, 163—166 (1973).

32. Dean R. Т., Nature (London), 257, 414—416 (1975).

33. Lazarus G. S., Goggins J. F., Science, 186, 653—654 (1974).

33a. Sletten K., Aakesson I., Alvsaker J. O., Nature (London), New Biol., 231, 118—119* (1971).

33b. Karlin I. N., Bowman В. I., Davis R. H., JBC, 251, 3948—3955 (1976).

33c. Krebs H. A., Henseleit K., Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 21