![]() |
|
|
Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3й происходит прямое аминирование пирувата и других а-оксокислот в ходе реакций, аналогичных реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой [17а]. Известен бактериальный фермент, который катализирует обратимое присоединение аммиака к фумарату с образованием аспартата (гл. 7, разд. 3, 6, г). 1. Глутаматдегидрогеназа и глутаматсинтетаза Согласно существующим представлениям, реакция, катализируемая глутаматдегидрогеназой (рис. 14-2, стадия а; см. также гл. 8, разд. 3,4), представляет собой основной путь обратимого включения аммиака в глутаминовую кислоту. Роль восстановителя в этой реакции может играть либо NADH, либо NADPH. В эукариотических клетках глутаматдегидрогеназа находится преимущественно в митохондриях. Далее под действием трансаминаз внутри и вне митохондрий азот глутаминовой кислоты перераспределяется, включаясь в другие аминокислоты. Особенно активна аспартатаминотрансфераза (гл. 8, разд. Д, 3 и Д, 7), поддерживающая равновесие между аспартатом и оксалоацетатом, с одной стороны, и парой а-кетоглутарат/глутамат—с другой. У Е. coli и многих других бактерий восстановительное аминирование а-кетоглутарата осуществляется под действием глутаматсиитетазы (рис. 14-2, стадия б). В этой реакции азот поставляется амидной группой глутамина. Есть все основания считать, что в активном центре фермента из этой группы освобождается аммиак. Следовательно, образование шиффова основания и восстановление под действием NADPH может идти точно так же, как и в реакции а (гл. 8, разд. 3,4). Разница состоит в том, что одна из двух молекул глутамата, образовавшихся в реакции б, должна быть переведена под действием глутаминсинтетазы {разд. Б, 2) снова в глутамин с использованием одной молекулы АТР. я. "ООС NADPH про/тин N В некоторых белках (гл. ТЬраздЛ-З) А-оксипралин / li ^ -ООС 1 ° Н СООВлокирован- , ?ли* аминогр0 па недоступ- \ на дли цик- > ос-Кет оглутара/л лизации \Переаминирование н,о L-/)H3UH Ацетат *^ H+N ' X Н СООъ-орнитин Альтернативный диаминопимелинатный путь см.рис.П-7 \ \ Цитруллин, ;т аргинин (см.рис. 14-4) РИС. 14-2. Биосинтез глутаминовой кислоты, глутамина, пролина и лизина из а-кетоглутарата. Вследствие такого сопряжения реакции с расщеплением АТР равновесие в реакции б сильно сдвинуто в сторону синтеза глутамата. Для глутаматсинтетазы характерно очень низкое значение Км по отношению к глутамину (а следовательно, и к его амидному азоту). Глутаматсинтетаза Е. coli представляет собой крупный белок с мол. весом 800 ООО, содержащий флавин, железо и S2- в соотношении 1:4:4 [18]. В качестве восстановителя фермент использует NADH, однако некоторые эксперименты свидетельствуют, что прочно связанный с ферментом флавин после своего восстановления служит непосредственным донором электронов, необходимых для восстановления шиффова основания,; образованного а-кетоглутаратомч с аммиаком [18].;Не вполне ясно, для *iero нужны флавиновые и\железо-сульфидные вростетические дилильной группы с уридилил-Рп катализируется четвертым, «URs-фер-ментом. Цикл взаимопревращений Рп, катализируемый иТазой и UR-ферментами, показан в нижней части рис. 14-3 справа. Реакции алло-стерической модификации, отмеченные пунктирными линиями, показывают, что глутамин не только содействует аденилилированию глутаминсинтетазы, но также блокирует уридилилирование Рп, препятствуя удалению под действием АТазы аденилильной группы из синте-тазы. Более того, он аллостерически ингибирует и саму реакцию дезаде-нилилирования. С другой стороны, а-кетоглутарат на всех трех участках оказывает прямо противоположное действие. Несколько иной механизм был обнаружен у В, subtilis [25]. Помимо того, что она осуществляет синтез глутамина, глутаминсин-тетаза имеет еще одну важную функцию. Активная глутаминсинтетаза (но не ее аденилилированная форма) связывается с промоторными участками ДНК (гл. 15, разд. Б, 1, б) и активирует транскрипцию целого ряда генов, в том числе гена нитрогеназы [25а, Ь]. Таким образом, когда содержание глутамина становится недостаточным, «включается» ?• а-Кетоглутарат ' Глутамат Мп2+ 0 8 Активная Е глутаминсин- *? тетаза АТР •о • Глутамип Алании Глицин Гистидин Триптофан СТР AMP Карбамаил-Р Глюкозамин- 6-Р 6-Р ! Эти 8 соединений оказывают кумулятивное ретроингиби-рующее действие РИС. 14-3. Регуляция действия глутаминсинтетазы из Е. coli; анакоде «плюс» в кружочке обозначена активация, знаком «минус» В кружочке — иигнбироваиие. ряд, генов, контролирующих метаболизм азота. Накопление же глутамина содействует модификации синтетазы и потере ею способности к активации генов. Перенос азота с глутамина на другие субстраты рассматривается в обзоре Бьюкенена [26]. При изучении этих процессов были использованы различные аналоги глутамина, относящиеся к антибиотикам; например L-азасерин и 6-диазо-5-оксо-Ь-норлейцин (DON) — антибиотики, выделенные из стрептомицетов: О + I!N= N=CH—С —О—СН2—СН—СОО/* \^ NH3 Электрофильный |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|