химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3

Автор Д.Мецлер

й происходит прямое аминирование пирувата и других а-оксокислот в ходе реакций, аналогичных реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой [17а]. Известен бактериальный фермент, который катализирует обратимое присоединение аммиака к фумарату с образованием аспартата (гл. 7, разд. 3, 6, г).

1. Глутаматдегидрогеназа и глутаматсинтетаза

Согласно существующим представлениям, реакция, катализируемая глутаматдегидрогеназой (рис. 14-2, стадия а; см. также гл. 8, разд. 3,4), представляет собой основной путь обратимого включения аммиака в глутаминовую кислоту. Роль восстановителя в этой реакции может играть либо NADH, либо NADPH. В эукариотических клетках глутаматдегидрогеназа находится преимущественно в митохондриях. Далее под действием трансаминаз внутри и вне митохондрий азот глутаминовой кислоты перераспределяется, включаясь в другие аминокислоты. Особенно активна аспартатаминотрансфераза (гл. 8, разд. Д, 3 и Д, 7), поддерживающая равновесие между аспартатом и оксалоацетатом, с одной стороны, и парой а-кетоглутарат/глутамат—с другой.

У Е. coli и многих других бактерий восстановительное аминирование а-кетоглутарата осуществляется под действием глутаматсиитетазы (рис. 14-2, стадия б). В этой реакции азот поставляется амидной группой глутамина. Есть все основания считать, что в активном центре фермента из этой группы освобождается аммиак. Следовательно, образование шиффова основания и восстановление под действием NADPH может идти точно так же, как и в реакции а (гл. 8, разд. 3,4). Разница состоит в том, что одна из двух молекул глутамата, образовавшихся в реакции б, должна быть переведена под действием глутаминсинтетазы {разд. Б, 2) снова в глутамин с использованием одной молекулы АТР.

я.

"ООС

NADPH

про/тин

N

В некоторых белках (гл. ТЬраздЛ-З)

А-оксипралин

/ li ^ -ООС

1 ° Н СООВлокирован- , ?ли* аминогр0 па недоступ- \

на дли цик- > ос-Кет оглутара/л

лизации \Переаминирование

н,о

L-/)H3UH

Ацетат *^ H+N

' X

Н СООъ-орнитин

Альтернативный диаминопимелинатный путь см.рис.П-7

\ \ Цитруллин, ;т аргинин (см.рис. 14-4)

РИС. 14-2. Биосинтез глутаминовой кислоты, глутамина, пролина и лизина из

а-кетоглутарата.

Вследствие такого сопряжения реакции с расщеплением АТР равновесие в реакции б сильно сдвинуто в сторону синтеза глутамата. Для глутаматсинтетазы характерно очень низкое значение Км по отношению к глутамину (а следовательно, и к его амидному азоту).

Глутаматсинтетаза Е. coli представляет собой крупный белок с мол. весом 800 ООО, содержащий флавин, железо и S2- в соотношении 1:4:4 [18]. В качестве восстановителя фермент использует NADH, однако некоторые эксперименты свидетельствуют, что прочно связанный с ферментом флавин после своего восстановления служит непосредственным донором электронов, необходимых для восстановления шиффова основания,; образованного а-кетоглутаратомч с аммиаком [18].;Не вполне ясно, для *iero нужны флавиновые и\железо-сульфидные вростетические

дилильной группы с уридилил-Рп катализируется четвертым, «URs-фер-ментом. Цикл взаимопревращений Рп, катализируемый иТазой и UR-ферментами, показан в нижней части рис. 14-3 справа. Реакции алло-стерической модификации, отмеченные пунктирными линиями, показывают, что глутамин не только содействует аденилилированию глутаминсинтетазы, но также блокирует уридилилирование Рп, препятствуя удалению под действием АТазы аденилильной группы из синте-тазы. Более того, он аллостерически ингибирует и саму реакцию дезаде-нилилирования. С другой стороны, а-кетоглутарат на всех трех участках оказывает прямо противоположное действие. Несколько иной механизм был обнаружен у В, subtilis [25].

Помимо того, что она осуществляет синтез глутамина, глутаминсин-тетаза имеет еще одну важную функцию. Активная глутаминсинтетаза (но не ее аденилилированная форма) связывается с промоторными участками ДНК (гл. 15, разд. Б, 1, б) и активирует транскрипцию целого ряда генов, в том числе гена нитрогеназы [25а, Ь]. Таким образом, когда содержание глутамина становится недостаточным, «включается»

?• а-Кетоглутарат '

Глутамат

Мп2+ 0

8 Активная

Е глутаминсин- *?

тетаза

АТР

•о

• Глутамип

Алании

Глицин

Гистидин

Триптофан

СТР

AMP

Карбамаил-Р Глюкозамин- 6-Р

6-Р

!

Эти 8 соединений оказывают кумулятивное ретроингиби-рующее действие

РИС. 14-3. Регуляция действия глутаминсинтетазы из Е. coli; анакоде «плюс» в кружочке обозначена активация, знаком «минус» В кружочке — иигнбироваиие.

ряд, генов, контролирующих метаболизм азота. Накопление же глутамина содействует модификации синтетазы и потере ею способности к активации генов.

Перенос азота с глутамина на другие субстраты рассматривается в обзоре Бьюкенена [26]. При изучении этих процессов были использованы различные аналоги глутамина, относящиеся к антибиотикам; например L-азасерин и 6-диазо-5-оксо-Ь-норлейцин (DON) — антибиотики, выделенные из стрептомицетов:

О

+ I!N= N=CH—С —О—СН2—СН—СОО/* \^ NH3

Электрофильный

страница 42
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3" (6.17Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
гофра глушителя hyundai
https://MyGiftCard.ru/brands/riv-gosh.html
ортопедические основания торис
наклейки микки маус

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(13.12.2017)