химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3

Автор Д.Мецлер

т такие колебания, при которых положение центра тяжести молекулы не меняется. Для молекулы из п атомов число таких колебаний равно Зп—6. Хотя при этом нередко преобладает колебание какой-то одной связи, возможно синхронное движение многих атомов. При описании основных колебаний молекулы пользуются такими терминами, как растяжение, изгиб (в плоскости или с выходом из плоскости), кручение и деформация. Все Зп—6 полос в инфракрасном спектре наблюдаются довольно редко. Объясняется это отчасти тем, что некоторые колебания не сопровождаются изменением дипольного момента (например, симметричное растяжение линейной молекулы С02). Другие же полосы оказываются попросту слишком слабыми, чтобы их можно было четко зарегистрировать.

Частота колебаний, захватывающих сразу много атомов молекулы,— так называемых скелетных колебаний — как правило, лежит в области 700—1400 см-1 (14—7 мкм). Частоты же колебаний, определяемых главным образом конкретными функциональными группами, составляют обычно 1000—5000 см-1 (10—2 мкм). Так, например, валентные колебания С—Н-, N—Н- и О—Н-связей имеют характерные частоты, равные, как правило, ~2900, 3300 и 3600 см-1 соответственно. Отметим

!) Это лишь одна из причин ушнрения полос поглощения в инфракрасной области # растворе; другая обусловлена взаимодействием с растворителем, в результате которого поглощающие молекулы находятся в неэквивалентном окружении.

ряд важных фактов. Энергия (и частота) колебаний возрастает с увеличением различия в электроотрицательности двух атомов, образующих связь. Чем больше масса атомов, тем ниже частота (например, частота колебаний С—О в первичном спирте составляет 1053 см-1). Частота колебаний двойной связи выше, чем одинарной (так, для связи С = 0 она равна ~ 1700 см-1; эти валентные колебания соответствуют одной из самых интенсивных полос поглощения инфракрасного спектра). Сильный и весьма характерный эффект оказывает образование водородных связей: частота колебаний связи О—Н, составляющая ~3600 см-1, при образовании водородной связи уменьшается до 3500 см-1.

Согласно теории гармонического осциллятора, разрешенными являются переходы с данного колебательного энергетического уровня лишь на соседний более высокий уровень, однако для ангармонических осцилляторов возможны слабые переходы на более высокие колебательные уровни. В результате возникают «обертоны», частота которых приблизительно кратна основной частоте. Кроме того, могут наблюдаться полосы, частот*! которых равны сумме или разности частот отдельных инфракрасных полос. Эти полосы очень слабые, но тот факт, что они лежат в области относительно высоких энергий в ближней инфракрасной области (4000—12 500 см-1), позволяет выявить их даже легче, чем основные полосы, располагающиеся очень близко друг к другу в инфракрасной области.

а. Колебательные частоты амидных групп

Поскольку амидные группы присутствуют как в белках, так и в пу-риновых и пиримидиновых основаниях, их инфракрасные полосы поглощения привлекли к себе большое внимание. Из множества полос поглощения указанной группы (описанных в книге Фрэзера и Мак-Рэе [11]) особый интерес представляют три полосы.

Полоса амид I при ~ 1680 см-1 соответствует нормальным колебаниям в плоскости амидной группы и прежде всего валентным колебаi

РИС. 13-3. Инфракрасный дихроизм фибрилл инсулина. Сплошная линия: вектор напряженности электрического поля параллелен оси фибриллы; штриховая линия: вектор напряженности электрического поля перпендикулярен оси фибриллы. [Burke М. J.,

Rougvie М. A., Biochemistry, 11, 2437 (1972)].

ниям связи С = 0. Полоса амид II при 1500 см-1 тоже обусловлена колебаниями в пределах плоскости, включая изгиб N—Н-связи, тогда как полоса амид А с более высокой частотой, равной ~3450 см-1, обусловлена валентными колебаниями N—Н-связи. Участие N—Н-группы в образовании водородной связи сдвигает полосу амид А к ~3300 см-1. Инфракрасный спектр белка [12], содержащий полосы амид А, амид I и амид II, приведен на рис. 13-3. Обратите внимание на сложную форму полос. Форма полосы амид I сильно зависит от конформации пептидной цепи. Согласно эмпирическому правилу, частота полосы поглощения амидных групп в а-спиралях на 20 см-1 больше, чем частота соответствующих полос в р-структурах. Правда, более тщательный анализ нормальных колебаний пептидных цепей привел к иным выводам [11, 13—15].

__j I I I j i i a_i л1 I i-i

1500 1450 1400 1350 1450 1400

Частота , смЧастота, см

РИС. 13-4. Инфракрасный (А) и рамановский (Б) спектры 1-метилурапила в Н20 (сплошная линия) и D2O (штриховая линия). Приведены спектры обычного 1-метилурапила (вверху) и его специфически меченного производного, содержащего lsO в положении 4 (внизу) [16].

Одним из наиболее распространенных методов исследования ориентированных пептидных цепей является метод инфракрасного дихроизма. При этом регистрируют спектры поглощения белка для двух взаимно перпендикулярных направлений поляризации падающего света. В одном случае вектор напряженности электри

страница 4
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3" (6.17Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
вытягивание вмятин авто
цирк запашных ангелы кто организатор
акустика помещения для домашнего кинотеатра
купить самоклеющиеся буквы на авто в алматы

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(24.11.2017)