нное с помощью лазерного флеш-фотолиза и пикосекундной спектроскопии [141], протекает за 6-Ю"12 с (6 пс). Максимум поглощения образующегося батородопсина (прелю-миродопсина) сдвинут в сторону больших длин волн (батохромный сдвиг). Это свидетельствует об увеличении степени сопряжения, наблюдающемся, например, при изомеризации родопсина в полностью траяс-ретиналь [уравнение (13-34)]. Маловероятно, однако, чтобы такое превращение могло произойти за столь короткое время, однако быстрое образование напряженного полностью транс-ретиналя возможно [141а]. Не исключен и простой перенос заряда с образованием карбоний-иона1) [схема (13-36)].

1) Недавно Матес и Страйер прямо подтвердили наличие переноса заряда по типу механязма (13-36) в ншффовом основании, образуемом ретиналем, находящемся а первом синглетном ноЗбуждекнбм состояния [141Ь].

К логу

Последующий относительно медленный поворот вокруг указанной стрелкой одинарной связи может привести к образованию полностью транс-изомера, а отщепление протона от атома С-18 — к образованию соединения с дополнительной двойной связью между атомами С-5 и

C-18. Именно такая структура была предложена для батородопсина [141с]. Среди других возможностей рассматривается образование би-радикала (в триплетном состоянии) [142], а также комплекса с переносом заряда с боковой цепью триптофана [143].

Природа первой, фотохимической стадии, равно как и дальнейших превращений, идущих в темноте, пока точно неизвестна [141, 144]. Последовательность реакций (13-35) можно остановить на разных стадиях понижением температуры. При определенных условиях в этой последовательности появляется дополнительная стадия. Так, при 7 К первым наблюдаемым продуктом служит гипсородопсин, поглощающий при 437 нм (22 900 см-1). Большой интерес представляет этап превращения метародопсина I в метародопсин II, поскольку это самая медленная из стадий, которая еще могла бы служить для возбуждения нервного импульса (он проходит вдоль палочки до синапса примерно за 1 мс). Имеются указания, что этот этап сопровождается конфор-мационными изменениями. Представления о природе последующих стадий, приводящих к высвобождению гранс-ретиналя, носят довольно разноречивый характер. Однако эти стадии слишком медленные, чтобы играть заметную роль в инициации нервного импульса.

Каков возможный механизм инициации нервного импульса последовательностью реакций, приведенных на схеме (13-35)? Проще всего предположить, что конформационное изменение в молекуле ретиналя в процессе изомеризации 11-г(«с-ретиналя в полностью гранс-ретиналь [схема (13-34)] индуцирует изменение конформации белка, что приводит к появлению у последнего ферментативной активности. Ферментом, инициирующим каскад химических превращений, кульминацией которых является нервный импульс, мог бы быть метародопсин II, но в пользу этого предположения нет никаких экспериментальных данных. Не исключено, что индуцированные конформационные изменения в молекуле белка открывают канал в мембране диска и какое-то вещество диффундирует по этому каналу наружу. В качестве возможного кандидата на роль указанного вещества все чаще рассматривается Са2+. Расстояние от мембран дисков до плазматической мембраны палочки таково, что высвободившееся вещество успеет достичь плазматической мембраны (где и возбуждается нервный импульс) за счет диффузии.

В мембранах дисков на долю родопсина, приходится 80% белка (или' даже больше}', и возможно, что «воротймя», управляемыми дейст

вием света, является сам родопсин [145]. Соответствующий канал может проходить через каждую молекулу родопсина или идти вдоль оси олигомерного агрегата. В пользу данного предположения говорит тот факт, что две трети атомов водорода пептидных групп в мембранах дисков, по-видимому, образуют водородные связи с молекулами воды растворителя (судя по скорости водородно-тритиевого обмена) [146]. Этот факт особенно поразителен ввиду гидрофобности родопсина, а также в связи с тем, что в типичных глобулярных белках к быстрому обмену способна лишь треть протонов пептидных групп. Все сказанное можно объяснить, предположив, что большая часть протонов пептидных групп родопсина находится внутри канала, заполненного водой, и доступ в канал открывается действием света на шиффово основание, образуемое при связывании ретиналя с белком [146].

Возможно также, что имеет место кооперативный процесс передачи сигнала от одной из молекул родопсина на другой белок, находящийся на некотором расстоянии и контролирующий проницаемость мембраны. Можно даже допустить, что кооперативный процесс развивается настолько широко, что вдоль мембраны диска распространяется какой-то реальный физический сигнал, достигающий края диска и приводящий к генерации определенного химического сигнала вблизи плазматической мембраны.

Хорошо известно, что при увеличении интенсивности света, падающего на сетчатку, ее чувствительность быстро уменьшается. Это может быть обусловлено фосфорилированием какого-то участка молекулы родопсина опсинкиназой, которая специфич