![]() |
|
|
Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3иск образован парой мембран толщиной ~7 нм, разделенных очень узким пространством. На электронных микрофотографиях пространство внутри дисков как бы замкнуто по краям. Соседние диски разделены несколько большим пространством. Мембраны дисков на 60% состоят из белка и на 40%—из липида (табл. 5-1). Около 80% белка приходится на долю родопсина (зрию 8 ь * ;4 2 тельный пурпур)—липопротеида, нерастворимого в воде, но раствот римого в растворах детергентов. Для диспергирования молекул родопсина широко используется дигитонин, не меняющий оптических свойств родопсина. Родопсин млекопитающих имеет мол. вес ~ 28 000—35 000; каждая молекула содержит один хромофор, характеризующийся Ятах = 500 нм (рис. 13-29). Поскольку родопсин составляет основную Массу мембранного белка, очевидно, что его молекулы тесно примыкают одна к другой. На срезе палочек, приготовленном методом замораживания— травления, выявляются круглые частицы диаметром ~4—5 нм, слишком крупные, чтобы их можно было считать отдельными молекулами родопсина (если только каждая молекула не окружена слоем липида). Эксперименты By и Страйера по переносу энергии (разд. В, 2) привели к заключению, что молекула родопсина имеет Удлиненную форму (с максимальным размером 7,2 нм) и может пронизывать мембрану. Было высказано предположение, что эта молекула имеет крупную, почти сферическую головку, расположенную с внутренней стороны мембраны, и тонкий хвост, пронизывающий мембрану [136]. Хромофор расположен так, что вектор дипольного момента, перехода оказывается параллельным плоскости дисков (т. е. перпейди; кулярным направлению движения падающих фотонов). 2. Химическая природа хромофоров зрительных пигментов [137—139] Хромофором родопсина является 1 1-^г/с-ретиналь, который под действием света изомеризуется [схема (13-34)] в полностью тра«с-рети-наль. Последний отщепляется от белковой части молекулы — апобелка опсина, который далее может самопроизвольно рекомбинировать с 11Известны и другие, родственные родопсину зрительные пигменты. Опсины колбочек в комплексе с 11-({ыс-ретиналем называют порфи-ропсинами; обычно они поглощают свет с несколько большими длинами волн, чем родопсин^. У отдельных пресноводных видов хромофрром зрительных пигментов (иодопсинов) является 3-дегидроретиналь. Положение максимума поглощения зрительных пигментов зависит как от природы связанного альдегида, так и от природы белка, причем последний оказывает больший эффект (табл. 13-3). Таким образом, ре-тинальсодержащие пигменты поглощают свет в широком диапазоне длин волн, охватывающем интервал 467—528 нм (18 900—21 400 см-1). Таблица 13-3 Положение основных максимумов поглощения ретиналей и зрительных пигментов Свободный альдегид Зрительный пигмент Ретнналь 387 нм (полностью транс) 25 800 см-1 500 нм Ретиналь 376 им Родопсин (11-цис) 26 600 см-1 20 000 см-1 Порфнропснн 522 нм (колбочки) 19 200 см-1 3-дегндрорегнналь 393 нм Иодопснн 562 им (1 \-цис) 25 400 см-1 17 800 см-1 При обработке нативного родопсина боргидридом натрия реакция восстановления бывает выражена довольно слабо, но после выцветания белка восстановление протекает быстро и ретиналь ковалентно связывается с белком с образованием вторичного амина. Это означает, что в родопсине ретиналь связан с белковой частью молекулы через шиффово основание. Попытки идентифицировать аминогруппу, к которой присоединено это основание, дали противоречивые результаты. Однако у приматов цветовое зрение, по всей видимости, определяется тремя пигментами с Я,тах=447 нм. (снне-фнолетовая область), 540 нм (зеленая) и 577 нм (ягелтаяД; см. Mac|lichbl Е. F., Ifr., Sci. Am., 211, 48—5в (Dec. \964). Заметим, что одни WTATUTOFTOTO}*&*&№&T «йт*« меямштя .длШшми -ЁОЯЛ; чем иодйпсвм. Одни эксперименты указывали на участие е-аминогрушш опсина, другие— аминогруппы фосфатидилэтаноламина. Недавно, медленно восстанавливая необесцвеченный родопсин с помощью цианборгидрида, удалось получить единственный продукт, анализ которого позволил заключить, что шиффово основание в нативном пигменте образовано по аминогруппе лизина [133]. Согласно результатам исследований модельных систем, сильный батохромный сдвиг спектра поглощения зрительных пигментов относительно спектра свободного ретиналя обусловлен наличием в последних сильно протонированного шиффова основания и сильным взаимодействием между полиеновой цепью ретиналя и белком. 3. Индуцируемые светом превращения При освещении родопсина наблюдается последовательность легко регистрируемых спектральных изменений [133, 140]. Времена релаксации, указанные на схеме (13-35), получены при 20°С. Родопсин (500 нм, 20 000 см~1) Av Т < 6-10-12 с Прелю миродопсин (батородопсин) (545 нм, 18 300 см-1) 50-10-9 с Люмиродогтсин (497 нм, 20 ЮЭ см-1) | х Tz 5010-6 с Мета родопсин I (480 им, 20 800 см"1) Метародопсин II (380 им, 26 300 см~;) I Метародопсин (?) (465 нм, 21 500 см-1) транг-Ретиналь (387 нм, 25 800 см-1) + Опсин (13-35) Первое превращение, зарегистрирова |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|