химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3

Автор Д.Мецлер

иск образован парой мембран толщиной ~7 нм, разделенных очень узким пространством. На электронных микрофотографиях пространство внутри дисков как бы замкнуто по краям. Соседние диски разделены несколько большим пространством.

Мембраны дисков на 60% состоят из белка и на 40%—из липида (табл. 5-1). Около 80% белка приходится на долю родопсина (зрию

8

ь *

;4

2

тельный пурпур)—липопротеида, нерастворимого в воде, но раствот римого в растворах детергентов. Для диспергирования молекул родопсина широко используется дигитонин, не меняющий оптических свойств родопсина. Родопсин млекопитающих имеет мол. вес ~ 28 000—35 000; каждая молекула содержит один хромофор, характеризующийся Ятах = 500 нм (рис. 13-29). Поскольку родопсин составляет основную Массу мембранного белка, очевидно, что его молекулы тесно примыкают одна к другой. На срезе палочек, приготовленном методом замораживания— травления, выявляются круглые частицы диаметром ~4—5 нм, слишком крупные, чтобы их можно было считать отдельными молекулами родопсина (если только каждая молекула не окружена слоем липида). Эксперименты By и Страйера по переносу энергии (разд. В, 2) привели к заключению, что молекула родопсина имеет Удлиненную форму (с максимальным размером 7,2 нм) и может пронизывать мембрану. Было высказано предположение, что эта молекула имеет крупную, почти сферическую головку, расположенную с внутренней стороны мембраны, и тонкий хвост, пронизывающий мембрану [136]. Хромофор расположен так, что вектор дипольного момента, перехода оказывается параллельным плоскости дисков (т. е. перпейди; кулярным направлению движения падающих фотонов).

2. Химическая природа хромофоров зрительных пигментов [137—139]

Хромофором родопсина является 1 1-^г/с-ретиналь, который под действием света изомеризуется [схема (13-34)] в полностью тра«с-рети-наль. Последний отщепляется от белковой части молекулы — апобелка опсина, который далее может самопроизвольно рекомбинировать с 11Известны и другие, родственные родопсину зрительные пигменты. Опсины колбочек в комплексе с 11-({ыс-ретиналем называют порфи-ропсинами; обычно они поглощают свет с несколько большими длинами волн, чем родопсин^. У отдельных пресноводных видов хромофрром зрительных пигментов (иодопсинов) является 3-дегидроретиналь. Положение максимума поглощения зрительных пигментов зависит как от природы связанного альдегида, так и от природы белка, причем последний оказывает больший эффект (табл. 13-3). Таким образом, ре-тинальсодержащие пигменты поглощают свет в широком диапазоне длин волн, охватывающем интервал 467—528 нм (18 900—21 400 см-1).

Таблица 13-3

Положение основных максимумов поглощения ретиналей и зрительных пигментов

Свободный альдегид Зрительный пигмент

Ретнналь 387 нм

(полностью транс) 25 800 см-1 500 нм

Ретиналь 376 им Родопсин

(11-цис) 26 600 см-1 20 000 см-1

Порфнропснн 522 нм

(колбочки) 19 200 см-1

3-дегндрорегнналь 393 нм Иодопснн 562 им

(1 \-цис) 25 400 см-1 17 800 см-1

При обработке нативного родопсина боргидридом натрия реакция восстановления бывает выражена довольно слабо, но после выцветания белка восстановление протекает быстро и ретиналь ковалентно связывается с белком с образованием вторичного амина. Это означает, что в родопсине ретиналь связан с белковой частью молекулы через шиффово основание. Попытки идентифицировать аминогруппу, к которой присоединено это основание, дали противоречивые результаты.

Однако у приматов цветовое зрение, по всей видимости, определяется тремя пигментами с Я,тах=447 нм. (снне-фнолетовая область), 540 нм (зеленая) и 577 нм (ягелтаяД; см. Mac|lichbl Е. F., Ifr., Sci. Am., 211, 48—5в (Dec. \964). Заметим, что одни WTATUTOFTOTO}*&*&№&T «йт*« меямштя .длШшми -ЁОЯЛ; чем иодйпсвм.

Одни эксперименты указывали на участие е-аминогрушш опсина, другие— аминогруппы фосфатидилэтаноламина. Недавно, медленно восстанавливая необесцвеченный родопсин с помощью цианборгидрида, удалось получить единственный продукт, анализ которого позволил заключить, что шиффово основание в нативном пигменте образовано по аминогруппе лизина [133]. Согласно результатам исследований модельных систем, сильный батохромный сдвиг спектра поглощения зрительных пигментов относительно спектра свободного ретиналя обусловлен наличием в последних сильно протонированного шиффова основания и сильным взаимодействием между полиеновой цепью ретиналя и белком.

3. Индуцируемые светом превращения

При освещении родопсина наблюдается последовательность легко регистрируемых спектральных изменений [133, 140]. Времена релаксации, указанные на схеме (13-35), получены при 20°С.

Родопсин (500 нм, 20 000 см~1)

Av

Т < 6-10-12 с

Прелю миродопсин (батородопсин)

(545 нм, 18 300 см-1)

50-10-9 с

Люмиродогтсин (497 нм, 20 ЮЭ см-1)

| х Tz 5010-6 с Мета родопсин I (480 им, 20 800 см"1)

Метародопсин II (380 им, 26 300 см~;)

I

Метародопсин (?) (465 нм, 21 500 см-1)

транг-Ретиналь (387 нм, 25 800 см-1) + Опсин (13-35)

Первое превращение, зарегистрирова

страница 28
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3" (6.17Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
заказ такси автобус в москве
поселки по рижскому направлению
матрас аскона terapia cardio 160х200 см.
аренда телевизора

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(21.11.2017)