-ферментами (дополнение 10-3)д. Ионы марганца в супероксиддисмутазах в ходе катализа реакции, описываемой уравнением (8-61), как полагают, совершают переходы между состояниями окисления II и III. То же, вероятно, относится к содержащему марганец белку (или нескольким таким белкам) в хлоропластах [урав

в с i в un\Mvmn —

нение (13-30)]. Еще одним белком, содержащим Мп2+ является конканавалин А (рис. 5-7).

Многие из белков, нуждающихся в Mg2+, могут вместо него использовать Мп2+, и этим обстоятельством химики нередко пользовались при изучении активных центров ферментов6. Сильный парамагнетизм Мп2+ позволяет применять метод ЭПР (дополнение 5-Б), а также исследовать парамагнитную релаксацию сигналов ЯМР (гл. 7, разд. Д, 7). Марганец может замещать и Zn24" в цинкзависимых ферментах, иногда вызывая интересные изменения их каталитических свойств**.

Возможно, функция марганца состоит в регуляции активности ферментов. Например, известно, что глутаминсинтетаза (гл. 14, разд. Б, 2) в одном из состояний активна только в присутствии Mg2+, но при аденилировании прочно связывает Мп2+. Многие нуклеазы и ДНК-полимеразы при замещении Mg2+ на Мп2+ изменяют свою специфичность. Каково значение этих различий in vivo, сказать пока трудно, но о них следует помнить.

Мп2+ накапливается внутри бактериальных спор (гл. 16, разд. В, 1). Для Bacillus subtilis присутствие Мп2+ является абсолютно необходимым условием инициации споруляции. На стадии логарифмического роста бактерии при выращивании их в среде, содержащей Мп2+ в концентрации 1 мкМ, могут накапливать его внутри клеток до концентрации 0,2 мМ; в ходе споруляции концентрация Мп2+ становится еще выше".

3 O'Dell В. L., Campbell В. J., Compr. Biochem., 21, 191—203 (1971).

6 Leach R. M., Jr., in: Trace Element Metabolism in Animals-2 (W. G. Hoekstra et al., eds.), pp. 51—59, Univ. Park Press, Baltimore, Maryland, 1974. B Baker A. P., Griggs L. 1., Munro J. R., Finkelstein I. A., JBC, 248, 880—

883 (1973).

r Vittafranca J. J., Yost F. J., Fridovich I., JBC, 249, 3532—3536 (1974). д Ravindranath S. D., Fridovich I., JBC, 250, 6107—6112 (1975). e Mildvan A. S., Annu. Rev. Biochem., 43, 357—399 (1974). ж Haffner P. H., Goodsaid-Zalduondo F., Coleman J. E., JBC, 249, 6693— 6695 (1974).

7. Фотореакции, в которые вступают каротиноидные пигменты

Весьма примечательно, что в природе не встречается таких зеленых растений, в которых не было бы каротиноидных пигментов [116]. Правда, при исследовании фотосинтеза используются бескаротиноидные мутанты, но в естественных условиях им едва ли удалось бы выжить. Каротиноиды защищают хлорофилл от разрушительного действия вырабатываемого под действием света молекулярного кислорода. Механизм этого защитного действия пока неясен.

Каротиноиды выполняют еще одну функцию — они являются вспомогательными светоулавливающими пигментами. На существование третьей функции указывает протекание индуцируемой светом восстав

3 Villafranca J. J., Wedler F. C, Biochemistry, 13, 3286—3291 (1974). и Deuel T. F., Prusiner S.f JBS, 249, 257—264 (1974).

Эпоксикаротиноиды встречаются только в фотосинтезирующих организмах, образующих кислород. Их фотодезоксигенация и последующая реоксигенация, не являющаяся фотохимическим процессом [уравнение (13-31), стадия б], составляют виолаксантиновый цикл. Виолаксантин содержит эпоксиструктуры на обоих концах молекулы. Фотовосстановление на одном конце приводит к образованию антероксантина; если же фотовосстановление затрагивает оба конца, образуется зеаксантин. Три указанных каротиноида обнаружены почти во всех высших зеленых растениях и в водорослях. Относительно энзимологии и биологического значения виолаксантинового цикла известно очень мало. Возможно, он выполняет регуляторную функцию. Деэпоксидирование [уравнение (13-31), стадия а], по-видимому, идет с участием аскорбиновой кислоты и происходит во внутренней полости тилакоидов. Протеканию этой реакции благоприятствует сильное закисление среды, имеющее место в хлоропластах при их освещении. Эпоксидирование [уравнение (13-31), стадия б] катализируется «внешней» моноокси-геназой, расположенной со стороны стромы. В результате возникает трансмембранный цикл, зависящий от прохождения каротиноидов через мембрану [118].

8. Регуляция фотосинтеза

Ключевой реакцией восстановления СОг в цикле Кальвина является карбоксилирование рибулозодифосфата [уравнение (7-81)]. Карбокси-лаза аллостерически активируется фруктозо-6-фосфатом, а ингибирует-ся фруктозо-1,6-дифосфатом (рис. 13-24) [119]. Таким образом, накопление фруктозо-1,б-дифосфата служит сигналом, выключающим процесс карбоксилирования, тогда как появление фруктозо-б-фосфата в высоких концентрациях инициирует реакции цикла Кальвина. Отсюда следует, что функционирование цикла Кальвина, подобно реакциям глюконеогенеза (гл. II, разд. Е,5), коренным образом зависит от фруктозо-1,6-дифосфатазы, подверженной эффективным регуляторным воздействиям. В хлоропластах этот фермент активируется светом, действие которого о