ьности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами Si, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК Вместе с тем в состав ЗОБ-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная бОБ-субчастица содержит —34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1:1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков.

Установление точных размеров и формы рибосом представляет собой трудную задачу. В настоящее время считают, что диаметр бактериальных рибосом составляет приблизительно 22 нм, а длина частицы, возможно, 30 нм. Рибосомы эукариотических клеток имеют приблизительно в 1,17 раз большие линейные размеры и содержат значительно большее число белков — около тридцати в малой субчастице и около сорока в большой [89]. Однако есть основание думать, что число белков, существенных для функционирования, в рибосомах эукариотических клеток такое же, как и в рибосомах Е. coll [90]. Интересно, что белки эукариотических рибосом (так же, как и молекулы рРНК) значительно крупнее, чем белки бактериальных рибосом. Митохондриальные рибосомы в некоторых отношениях напоминают бактериальные, но имеют большие размеры и содержат приблизительно 66% белка (в рибосомах Е. coli содержание белка составляет лишь 35%).

Многочисленные данные свидетельствуют о том, что белки в рибосомах находятся в форме компактных молекул, у которых для добавляемых реагентов наиболее доступна поверхность. Молекулы РНК также в основном доступны для воздействий извне. Около 50% общей массы рибосом находится в гидратированном состоянии. Таким образом, рибосомы представляют собой структуры, в которые сравнительно легко может проникать растворитель. Большая часть РНК (возможно, 60— 70%) складывается, образуя петли со спаренными основаниями, как это имеет место в тРНК. Для выяснения физических основ, обусловливающих связывание различных рибосомных субчастиц друг с другом, было

Генетика н синтез нуклеиновых ннслдт 229

Таблица 15-3

Рнбосомные белкн

Белки РИБОСОМНЫХ ЗОБ-СУБЧАСТИЦ Белки РИБОСОМНЫХ бОЭ-субчастиц

обозначение мол. вес связывание8 | обозначение мол. лес связывани

СЛ 65 000 L1 22 С00

S2 27 0С0 L2 28 000 +

S3 28 ООО L3 23 000

S4 25 000 + U л 28 500

S5 21 000 L5 17 500

S6 17 000 L6 21 000 1

Г

S7 26 000 + L7 15 500 -

S8 16 000 + L8 19 000

S9 17 500 L9J

S10 17 000 L10 21 000

SI1 LH 19 000

S12- 17 000 L12 15 500

S13 14 000 L13 20 000

S14 15 000 L14 ' 18 500

S15 13 000 + L15 17 000

S16 13 000 L16 22 000 +;

S17 10 000 L17 15 000 + S18 12 000 L18 17 000 +

S19 14 000 L19 17500

S20 13 000 L20 16 000 +

S21 13 000 L21 14 000

Сумма 405 000 L22 17 000

L23 12 500 +

L24 Ц500 +

L25 12 500 +

L26 12 500

L27 12 000

L28 15 000

L29 12 000

L30 10000

L31

L32

L33 9 С00

L34

Сумма 549 000

Знак + обозначает связывание непосредственно с рибосомной РНК,проведено большое число экспериментов. При этом было обнаружено, что белки S4 и S20 связываются непосредственно с 16S-PHK вблизи от се б'-коица, белки S8 и S15 — йримерно в центре, а белок—около 3'-конца; Было высказано предпоШШЙйе, согласнаKofouoMv обобо в а ж

ную роль в организации рибосомы играет белок S4 ,[88]. Сейчас разработаны методы, позволяющие осуществлять полную диссоциацию рибо-сомных 30S- и 50S-субчастиц [91, 92] Е. coli на индивидуальные белки и РНК с последующей их реконструкцией в функционально активные рибосомы. В такого рода экспериментах было установлено, что важное значение для правильной реконструкции имеет последователность добавления белков. Результаты этих опытов дают основания считать, что кроме белков S4, S7, S15 и S20 с 16S-PHK связываются также белки S9, S13 и S17, а белок S16 связывается с белками S4 и S20 [93]. Остальные белки не нужны для восстановления структуры рибосомы, но необходимы для функционирования рибосомы. К ним относятся белки S3, S10, S12, S14 и S19. У большинства рибо-сомных белков ферментативной активности не обнаружено, однако вполне возможно, что они обладают какими-либо еще не установленными каталитическими свойствами.

Было показано, что белки L5, L18 и L25 50S-cy64a-стицы специфически связываются с молекулой 5S-PHK, последовательность оснований в которой установлена (рис. 15-12). Известно также