химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3

Автор Д.Мецлер

ения гистидина.

46

50

34 38 42

Волновое число Ю'3,см

Как и в случае полипептидов, свойства спектров поглощения полинуклеотидов отражают спектральные свойства их компонентов. На рис. 13-11 и 13-12 приведены спектры поглощения пуриновых и пиризо

_L

220

200

200

300 250

Длина волны,нм

Волновое число-Ю ,см~'

j I I I I I I LL..I

300 250 220

Длина волны, нм

РИС. 13-12. УФ-спектры поглощения аденозина (Л) и гуанозииа (Б). I — моиопрото-нированная форма аденозина (р/Са = 3,5); // — нейтральные формы; /// — моноанион

гуанозина (р/Са=9,2).

мидиновых рибонуклеозидов. Число отдельных электронных переходов точно не известно, а их природа далеко не очевидна, несмотря на многочисленные попытки расшифровать эти спектры и соотнести их между собой [36]. То же самое можно сказать и о флавинах, спектры поглощения которых содержат по меньшей мере четыре интенсивные полосы перехода (рис. 8-16) [37].

Если в белках максимум низкоэнергетической полосы поглощения соответствует Хс^280 нм, то для полинуклеотидов А,тах = 260 нм (38 500 см-1). При исследовании оптических свойств нуклеиновых кислот особенно важной характеристикой является гипохромный эффект. В то время как поглощение денатурированного полинуклеотида примерно равно суммарному поглощению его компонентов, при образовании двухцепочечной структуры с укладкой оснований одно над другим поглощение при 260 нм уменьшается на 34%. Это явление лежит в основе оптического метода исследования плавления полинуклеотидов (рис. 2-28). Физическая природа гипохромного эффекта кроется во взаимодействии тесно уложенных одно над другим пар оснований (стэ-кинг-взаимодействие) [38].

е. Разностная спектроскопия

Часто бывает необходимо исследовать изменения поглощения света белками или нуклеиновыми кислотами в зависимости от таких факторов, как рН, температура, ионное окружение и присутствие или отсутствие других взаимодействующих молекул. Поскольку происходящие при этом изменения спектров невелики, широко практикуется измерение разности двух спектров — «невозмущенного» спектра и спектра, снятого в присутствии «возмущающего агента». В роли последнего может выступать какой-либо реагент, добавленный в раствор (например, глицерин, D2O и т. д.), а также рН и температура. Разностный спектр, представленный на рис. 13-13,5, порожден связыванием каталитической субъединицы аспартат — карбамоилтрансферазы (гл. 4, разд. Г, 8) с ингибитором сукцинатом и субстратом карбамоилфосфатом [39]. Этот спектр характеризуется присутствием в области поглощения ароматических аминокислот двух пиков и широкого минимума. При надлежащей интерпретации (непременное условие!) такие разностные спектры могут дать представление об изменении в окружении ароматических аминокислот, входящих в состав данного белка [40].

Разностные спектры обычно регистрируют, пропуская два световых пучка через две строго выверенные кюветы: один из пучков — через кювету сравнения, другой — через кювету с образцом. Однако спектр, приведенный на рис. 13-13, Б, получен путем независимой регистрации двух спектров (с выводом данных на перфокарты) и последующего вычитания их один из другого с помощью вычислительной машины. Те же данные могут быть представлены и иначе: в каждую из полос поглощения вписывают логарифмически-нормальную кривую (разд. Б,

4, а), а затем наносят на график разность между сглаженной кривой и

экспериментальными точками, следующими с очень малым интервалом

[41], как это показано на рис. 13-13, В. Два графика, полученные таким

образом, выявляют тонкую структуру спектра. Это по существу иной

способ получения разностного спектра. Преимуществом указанного метода служит то, что проведенная с помощью ЭВМ аппроксимация кривой дает представление о форме самой полосы поглощения. Как не*

трудно видеть, связывание сукцината и карбамоилфосфата вызывает

слабый сдвиг (20 см-1) полосы поглощения и очень небольшое ее уширение. Основной эффект состоит в более четком выражении колебательной структуры 0—0-полосы при 34 600 см-1, обусловленной поглощением двух остатков триптофана, которые присутствуют в субъединице

фермента. Причина этого изменения, однако, не вполне понятна, в чем

и проявляется ограниченность метода разностной спектроскопии.

5. Круговой дихроизм и дисперсия оптического

вращения [42—45]

Круговой дихроизм образца обусловлен различием между молярными коэффициентами экстинкции для право- и левополяризованного света [уравнение (13-7]; он наблюдается только для хиральных молекул:

Де = eL—ек(М-1см-1). (13-7)

Значение Де может быть непосредственно измерено с помощью дихро-графа. Спектр кругового дихроиэма (КД) часто напоминает спектр поглощения данного образца, поскольку положение пиков для обоих случаев совпадает. Однако КД бывает как положительным, так и отрицательным, причем он может быть положительным для одногс Перехода и отрицательным для другого (рис. 13-8). Все более широко* применение находят графики, представляющие зависимость Де от дли

Свет в онологнн ли

ны вол

страница 10
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 3" (6.17Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Sony FDR-X3000
http://taxiru.ru/galereja/
установка пламягасителя porsche
гандбольный мяч купить 1 номер

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(17.12.2017)