химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

асса [33]. Наиболее изученный из них — это цитоплазматиче-ская аспартатаминотрансфераза из сердечной мышцы свиньи — димер-ный фермент, состоящий из субъединиц с мол. весом 46 344 (рис. 2-1).

Митохондриальный изофермент по своим свойствам несколько отличается от цитоплазматического.

3. Рацемизация. Протон может быть вновь присоединен в исходное а-положение, но уже иестереоспецифично. Рацемазы, катализирующие реакции этого типа, имеют важное значение для бактерий, которые должны синтезировать из соответствующих L-изомеров D-аланин и D-глутаминовую кислоту, необходимые для синтеза пептидогликаиов.

б. Декарбоксилирование

Связь между а-С-атомом и карбоксильной группой (но не связь между этим атомом и а-водородом) может быть разорвана (рис. 8-6, Л). Эта реакция, катализируемая декарбоксилазами аминокислот, также приводит к образованию хиноидного промежуточного соединения. Последовательность стадий завершается присоединением протона в пункте отщепления карбоксила с последующим распадом шиффова основания. Декарбоксилирование аминокислот — процесс практически необратимый и часто является конечной стадией биосинтеза аминосое-динений.

Например, в мозге глутаминовая кислота декарбоксилируется до у-аминомасляной кислоты, а 3,4-диоксифенилаланин (ДОФА) —до дофамина. Гистидин превращается в гистамин. У бактерий лизин образуется путем декарбоксилирования жезо-диаминопимелиновой кислоты (гл. 14, разд. Г,2), а фосфатидилэтаноламин — путем декарбоксилирования фосфатидилсерина (гл. 12, разд. Е,2).

в. Расщепление боковой цепи аминокислот

В реакциях, относящихся к третьему типу, боковая цепь шиффова основания, изображенного на рисунке 8-6, Л, может отщепиться в результате реакции альдольного расщепления. И напротив, боковая цепь может присоединяться путем реакции конденсации. Наиболее изученным из ферментов, катализирующих отщепление боковой цепи, является серинтрансоксиметилаза, превращающая серии в глицин и формальдегид [37]J). Последний не высвобождается в свободном виде, а переносится тем же ферментом избирательно на тетрагидрофолиевую кислоту с образованием циклического аддукта [уравнение (8-69)].

Ь-серин-{- Тетрагидрофолиевая кислота > *- Глицин -{- 5,10-метилентетрагидрофолиевая кислота. {8-19)

Треонин расщепляется тем же ферментом до ацетальдегида. Еще одна реакция этого типа приведена в верхней части рис. 14-27.

В результате двух реакций сложноэфирной конденсации ацильные группы производных СоА переносятся на шиффовы основания глицина или серина. Сукцинил-СоА служит донором ацильного остатка в биосинтезе б-аминолевулиновой кислоты, промежуточного соединения в синтезе гемов (гл. 14, разд. Е,4):

'> В последние годы получены данные, доказывающие идентичность этого фермента, называемого также серии — оксиметилтрансферазой, с аллоферментами треонин — альдегид-лиазой и фенилсерин—альдегнд-лиазой макроорганизмов и животных клеток. — Прим. ред.

Коферменты — природные специализированные реагенты 219

г*

О

ООС—СН2СН2— С— S —СоА

Глицин +

PLP

СОО"

I

У

н

С

PLP

ХиноиЪное промежуточное соеЬинение

CoASH

"ООС

Н —С+СОО"

Шиффово основание

Декар&мкияировоиие

PLP^ Н*°

v Орос—сн2сн2—с—сн2—да»

S-Аминолевулинот

Поскольку в отсутствие сукцинил-СоА фермент не катализирует декарбоксилирования глицина, по-видимому, декарбоксилирование происходит после конденсации [уравнение (8-20)] [39].

В биосинтезе сфингозина [уравнение (12-24)] серии конденсируется (также в сочетании со стадией декарбоксилирования) с пальмитоил-?СоА с промежуточным образованием аминокетона [40]:

Шиффово основание

серина и PLP С02

<

Лальмитоил-СоА Q pj*

CH3-(CHt)M—С—С—СН8ОН

NH2

Сфингозин

(8-21)

Показано, что атом водорода, отмеченный на схеме звездочкой, первоначально является а-водородом серина. Таким образом, в этом случае декарбоксилирование, по-видимому, предшествует конденсации.

г. Хиноидное производное в роли акцептора электронов

Согласно существующим представлениям, в PLP-зависимых реакциях четвертого типа участвует либо хиноидное промежуточное соединение, либо кетимин, изображенный на рис. 8-6,5. В обоих этих

\HFCTVCOCR

II

Элиминирование/ PLP

(хиноионая форма имина)

H+/NJL

VII

?^-Замещение

Y:

СОО'

PLP

ХиноиЬиая форма имина

няс

H С

соо~

HY'

^-Замещение

У

нчс

н

Х^/СооNH3+

н

PLP

Шиффово основание аминопротонатпа

? a-Kemodymupam + NH^

РИС. 8-7. Некоторые PLP-зависнмые реакции, включающие элиминирование у-зам-е^ стителя. Может происходить как его замещение другим ^заместителем, так и дезамииироваиие до се-кетокислоты.

соединениях отсутствует исходный а-водород аминокислоты, а связь C = NH+ поляризована в направлении, способствующем оттягиванию электронов от аминокислоты к коферменту. Это обеспечивает осуществление целого ряда реакций, аналогичных реакциям превращения Р-кетокислот. Происходит как элиминирование, так и расщепление связи С—С по а- и Р-положениям (относительно С = 1М-группы) хиноид-ного (или кетиминного) произво

страница 98
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
техническое обслуживание чиллеров mdv
наклейки на соник150сс
посуда tokyo design
ультратонкие светильники 2700к круглый диаметр 240мм

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(26.04.2017)