. L, Tsolas O., Lai C. Y. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 213—258. Academic Press, New York.

145. Lai C. Y., Horecker B. L. (1972). Essays Biochem, 8, 149—178.

146. Lai С. У, Nakai N., Chang D. (1974). Science, 183, 1204—1205.

147. Model P., Ponticorvo L., Rittenberg D. (1968). Biochemistry, 7, 1339—1347.

148. Christen P., Riordan J. F. (1968). Biochemistry, 7, 1531 — 1538.

149. Tsolas O., Horecker B. L. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 259—280. Academic Press, New York.

150. Wood W. A. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 281 — 302. Academic Press, New York.

151. Higgins M. J. P., Komblatt J. A., Rudney H. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 407—434. Academic Press, New York.

151a. Miziorko H. M, Clinkenbeard К. C, Reed W. D., Lane M. D. (1975). J. Biol. Chem, 250, 5768—5773.

152. Spector L. B. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 357— 389. Academic Press, New York.

153. Gottschalk G, Dittbrenner S., Lenz H., Eggerer H. (1972). Eur. J. Biochem, 26, 455—461.

154. Lenz H., Bucket W., Wunderwald P., Biedermann G, Bushmeier V., Eggerer Я, Comforth J. W., Redmond J. W., Mallaby R. (1971). Eur. J. Biochem, 24, 207—215.

155. Retey /, Luthy J., Arigoni D. (1970). Nature (London), 226, 519—521.

156. Guynn R. W., Veach R. L. (1973). J. Biol. Chem, 248, 6966—6972.

Типы реакций, катализируемых ферментами 185

157. Hersch L. В. (1973). J Biol. Chem., 248, 7295—7303.

158. Robinson J. В., Jr., Singh M., Srere P. A. (1976). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 73, 1872—1876.

158a. Singh M., Srere P. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 5818—5825.

159. Bessman S. P., Layne E. C, Jr. (1950). Arch. Biochem., 26, 25—32.

160. Steinberger R.r Westheimer F. H. (1951). J. Amer. Chem. Soc, 73, 429—435

161. Fridovich I. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 255— 270. Academic Press, New York.

162. Utter M. F., Kolenbrander H. M. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 117—168. Academic Press, New York.

162a. Noce P. S., Utter M. F. (1975). J. Biol. Chem., 250, 9099—9105.

163. Krebs H. A., Roughton F. J. W. (1948). Biochem. J., 43, 550—555.

164. Kaziro Y., Hass L. F., Boyer P. D., Ochoa S. (1962). J. Biol. Chem., 237, 1460— 1468.

165. Cooper T. G., Tchen Т. Т., Wood H. G., Benedict C. R. (1968). J. Biol. Chem. 243, 3857—3863.

166. Siegel M. I., Lane M. D. (1973). J. Biol. Chem., 248, 5486—5498.

167. Siegel M. I., Wishnik M., Lane M. D. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 169—192. Academic Press, New York.

168. Buchanan В. В., Schurtmann P. (1973). Curr. Top. Cell. Reg., 7, 1—20.

169. Ryan F. J., Tolbert N. E. (1975). J. Biol. Chem., 250, 4229—4233.

170. Bowes G., Ogren W. L. (1972). J. Biol. Chem, 247, 2171—2176.

171. Bassham J. A., Kirk M. (1973). Plant Physiol., 52, 407—411.

172. Mortimer С. E., Niehaus W. G., Jr. (1974). J. Biol. Chem., 249, 2833—2842.

173. Clifford K., Cornforth J. W., Mattaby R., Phillips G. T. (1971). J. Chem. Soc, Chem. Commun., pp. 1599—1600.

173a. Poulter C. D., Satterwhite D. M., Rilling H. C. (1976). J. Amer. Chem. Soc, 98„ 3376—3377.

174. Dagley S., Nicholson D. E. (1970). An introduction to metabolic pathways, pp. 48— 52. Wiley, New York.

175. Franzen V. (1957). Chem. Ber., 90, 623—633.

176. Rose I. A. (1957) Biochim. biophys. acta, 25, 214—215.

Шг.НаИ S., Doweyko A. M., Jordan F. (1976). J. Amer. Chem. Soc, 98, 7460—746L

Коферменты — особые природные специализированные реагенты

Большинство реакций, рассмотренных в гл. 7, катализируется ферментами, содержащими лишь такие функциональные группы, которые находятся в боковых цепях аминокислот. Коферменты часто выступают в роли дополнительных реагентов, необходимых для реакций, протекание которых было бы затруднено или невозможно, если бы в основе действия фермента лежал простой кислотно-основный катализ. Во многих случаях коферменты служат также переносчиками — катализаторами, которые попеременно принимают и отдают химические группы, атомы водорода или электроны.

Коферменты можно разделить на три группы:

1. Соединения с высоким потенциалом переноса химических групп, такие, как АТР и GTP, которые участвуют в трансформации энергии в клетках. Поскольку освобождение АТР из комплекса с ферментом происходит только после его расщепления, АТР чаще считают субстратом, а не коферментом. Однако АТР можно рассматривать и как фосфори-лированную форму AMP или ADP, являющуюся переносчиком «высокоэнергетических» фосфатных групп.

2. Соединения, часто являющиеся производными витаминов (дополнение 8-А), которые, находясь в активном центре фермента, взаимодействуют с субстратом и так изменяют его структуру, что его реакционноспособность повышается. Большинство коферментов, в том числе коферментА (СоА), пиридоксальфосфат, тиаминдифосфат и кофермент-ные формы витамина Ъ\2, отн