химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

я. Для осуществления такого механизма, по мнению Шрэя и Роуза [134], необходимо, чтобы «высокоэнергетическое» промежуточное соединение глюкозо-6-фосфата имело конформацию асимметричной ванны.

4. Другие изомеразы фосфатов Сахаров

Фермент маннозо-6-фосфат—изомераза, катализирующая превращение маннозо-6-фосфата в фруктозо-6-фосфат, представляет собой Zn2+-содержащий мономериый белок с мол. весом ~ 45 ООО. Димерная три;о

.он / н

н 11

О

А/

АльЬегиЬная форма глюкоъо 6-фосфата

цис-ЕнЬиол (присоединение протонов к обоим углеродным атомом происходит с ге-стороны по отношению к наблюдателю)

н

л/

В'

он он a-D-Фрцктоза-б-фосфат

•° / Кетоформа фри.ктозо-6-фосфата

он

РИС. 7-9. Реакции раскрытия цикла и изомеризации, катализируемые глюкозо-6-фосфат—изомеразой (по Нолтману [130]).

озофосфатизомераза (с мол. весом «52 000) катализирует взаимопревращение глицеральдегид- и диоксиацетонфосфатов и считается самым активным из ферментов, принимающих участие в гликолизе (разд. А,5). Его молекулярная активность равна ~2800c-t для реакции, направленной в уравнении (7-55) вправо,

н*с

н о он

с

1^н ,

с 2с=о

/ *ЧЖ ?= ? л / U (7-55)

сн2 iCHz

I I

ГлицералъЪегиЪ- ДиоксиацетонЗ-фосфат фосфат

и 250 с~! для обратной реакции (преобладающее направление в метаболизме). Несмотря на то что высокая каталитическая активность этого фермента может облегчать внутримолекулярный перенос протона, отщепляемого ферментом, такой перенос наблюдался редко. Это свидетельствует о том, что относительно слабое основание, такое, как карбо-ксилат-ион, может служить акцептором протона в положении С-3 диок-сиацетонфосфата [135]. Различные эксперименты с ковалентно привязанными метками также указывают на участие карбоксильной группы, принадлежащей остатку GIu-165 [130].

Недавно методом рентгеноструктурного анализа была определена структура триозофосфатизомеразы из мышц цыпленка [136]. Около 22% из 247 аминокислотных остатков каждого мономера образуют вось-мицепочечные параллельно упакованные участки ^-структур. Они скручиваются, образуя структуру, имеющую форму цилиндра (гл. 2, разд. Б,4). (З-Структуры чередуются с четырьмя а-спиральными участками, включающими 55% всех аминокислотных остатков. Структура этого фермента несколько напоминает структуру глицеральдегидфосфатдегид-рогеназы (рис. 2-10).

Другой важной изомеразой является фермент, осуществляющий взаимопревращение рибозо-5-фосфата и рибулозо-5-фосфата.

5. Д5-3-кетостероид — изомераза и другие ферменты, катализирующие 1,3-миграцию протона

В организме животных холестерин служит предшественником всех стероидных гормонов, в том числе таких 3-кетостероидов, как прогестерон и тестостерон (гл. 12, разд. И,3). В то время как холестерин содержит двойную связь в 5,6-положении — как в соединении, показанном в уравнении (7-56) слева,—

в кетостероидах двойная связь сопряжена с карбонильной группой. Вначале гидроксильная группа холестерина окисляется в кетогруппу (стадия а). Вслед за этим происходит практически необратимая миграция двойной связи, катализируемая Д5-3-кетостероид—изомеразой (стадия б) [137]. Этот фермент был получен в полностью очищенном виде из Pseudomonas testosteroni. Он представляет собой олигомерный белок с мол. весом ~40 ООО, имеет исключительно высокую молекулярную активность (~105 с^1), обусловленную главным образом необычайно низким значением ДН*. Белок очень гидрофобен и растворим в среде, содержащей высокие концентрации этанола. В случае фермента животного происхождения это свойство указывает на то, что фермент локализован в эндоплазматическом ретикулуме.

Субстраты, содержащие 2Н в 4-положении, реагируют со скоростью, составляющей всего лишь четвертую часть от скорости превращения нормальных субстратов. Большой изотопный эффект указывает на то, что расщепление связи С—Н, приводящее к образованию енолят-анио-на (по-видимому, стабилизированного ферментом), является лимитирующей стадией (стадия а на приведенной ниже схеме):

О

н

Протон, находящийся в аксиальном положении при С-4, отщепляется [138] и должен переноситься какой-то группой молекулы фермента в положение 6, откуда он возвращается к субстрату, вновь в аксиальное положение (стадия б), что свидетельствует о cww-переносе. В процессе этой реакции не наблюдается обмена протонов с растворителем, по-видимому, из-за чрезвычайно высокой скорости действия изомеразы. О том, что в реакции действительно имеет место перенос Н+, а не какой-то другой механизм, говорит следующий факт: в плохих субстратах и конкурентных ингибиторах, таких, как нортестостерон [который содержит двойную связь в том же положении, что и продукт реакции (7-57)], происходит полный обмен одного из атомов водорода при С-4 со средой. Кроме того, УФ-спектр поглощения для ингибитора в результате взаимодействия с ферментом сдвигается от 248 к 258 нм. Этот факт позволяет сделать предположение об образовании стабилизированного енолят-аниона, изображенного на схеме (7-57).

Катализируемая ферментом изоме

страница 72
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
электрокамин malta
охранные системы
производители посуды из нержавейки
Подушка на стул Ping, 40x40 см, розовая

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(20.01.2017)