химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

рментом: субстраты, связывающиеся более прочно*.

имеют более 'низкие значения Км,. Следует, однако, иметь в виду, что»

условие может выполняться для одних (более плохих) субстратов и совсем не выполняться для других.

На рнс. 6-2 изображена теоретическая зависимость скорости реакции от концентрации субстрата, описываемая уравнением (6-15). На осш ординат отмечено положение максимальной скорости (Ушах), однако» совершенно ясно, что, за исключением тех случаев, когда величина Км. чрезвычайно мала, экспериментально наблюдаемая скорость (и) никогда не может достичь значения Vm&x, а лишь асимптотически приближается к нему. Из (рис. 6-2 можно определить Км: она равна значению [S], при котором v = Vmax/2. Следует отметить, что из-за трудности определения величины Ушах график, представленный на рис. 6-2, используется довольно редко. Однако он очень нагляден и с появлением методов оценки параметров Vm&x и Км с помощью ЭВМ вновь начинает применяться. Отметим также, что кривая, представленная на рис. 6-2, совпадает по форме с кривыми насыщения для случая обратимого связывания (рис. 4-1).

6. Линейные формы уравнений скорости

^- — — - "J —. w >

линейных форм, 'например

1 1 , Км 1

Чтобы найти .параметры Км и Vmax из экспериментально полученных; значений скорости, можно преобразовать уравнение (6-15) в одну из?

(6-19>

Построение графика двойных обратных координат {1/[S]; \fv) (графика Лайнуивера— Бэрка; рис. 6-3, Л) позволяет определить величины* /См/Vmax н 1/Утлх; они равны наклону прямой н длине отрезка, отсекаемого ей на оси ординат^ соответственно. Лучше использовать график зависимости f/[S] от v (график Эди — Хофсти), который близок графику Скзтчарда (рис. 4-3) 1>:

v Vmax « 1 (6-20)

с

Несмотря иа то что точку с координатами [S] =0, и=0 нельзя отложить на графике, отношение vf\[S] при v—И) стремится к вполне определенной величине, равной Утях/Км. Обратите внимание иа распределеФПС. 6-3. Линейные анаморфозы уравнения Мнхаэлиса — Ментен. А. График зависимости 1/у от I/[S] (график двойных обратных координат, нлн график Лайнуивера — "Бэрка). Отрезок, отсекаемый прямой на осн ординат, равен l/Vmtx, а наклон — 'Лм/Утах. Б. График зависимости v/[S] от v (график Эди — Хофстн). Наклон прямой (равен —1(Кл, а отрезки, отсекаемые на осях ординат и абсцисс, равны соответственно

Vmax/Км. И Ушах.

*ние точек на прямых, изображенных на рис, 6-3. Концентрации субстрата выбирались с таким расчетом, чтобы увеличение скорости от точки *к точке было более или менее постоянным (к чему следует стремиться здри проведении эксперимента). На графике Эди — Хофсти, как и на исходном графике зависимости v от >[?>], точки распределены довольно ^равномерно, а на графике Лайнуивера — Бэрка они сконцентрированы в начале ,прямой. Второе преимущество графика Эдн — Хофстн состоит -в том, что он позволяет отложить на одной прямой точки, охватывающие полный интервал возможных значений концентрации субстрата, — <от нулевой до бесконечно большой.

При рассмотрении данных по контролю метаболизма путем регуляции ферментативной активности часто (пользуются графиком зависимости v от lg[S] (рис. 64). Он также дозволяет охватывать полный интервал возможных концентраций субстрата (если не считать точки, отвечающей [S] =0, т. е. lg[S] =—со). Поэтому для всех ферментов независимо от того, в каком интервале концентраций субстрата происходит •их насыщение, может быть использована одна и та же шкала. Зависимость v от lgf[S] является S-образной как для простых случаев, описываемых уравнением (6-15), так и для ферментов, связывающих субстрат кооперативно (разд. Б, 5). В этом случае приходится отказаться от нс*> Более надежные значения /См и Vm&x, чем график Лайнуивера — Бэрка, дает также следующая линейная анаморфоза:

° 'max 'MAX

(см. Cornish-Bowden A. Principles of enzyme kinetics, Butterworths, London, 1976 p. 26, 182; Ainsworth S. Steady-state enzyme kinetics, Macmillan Press, London, 1977 П>. 176). — Прим. перев.

пользованной выше классификации кривых («гиперболические» и «сиг* моидные»). Правда, из наклона кривых зависимости v от ig[S] в средней точке можно прямо оценить степень кооперативности (гл. 4Г разд. В, 7), но, поскольку из графика подобного типа неудобно определять величину Vmax 1>, кинетические параметры лучше определять с помощью линейной анаморфозы, построенной в координатах {и; u/[S]} (рис. 6-3,5). Можно использовать также статистические методы, основанные на применении ЭВМ и позволяющие рассчитать оба параметра

РИС. 6-4. График зависимости v от lg [S] для ферментативной реакции. В соответствии с уравнением (6-44) в присутствии конкурентного ингибитора вся кривая сдвинется вправо вдоль оси абсцисс, так что для полного насыщения фермента субстратом потребуются более высокие концентрации субстрата.

(/См и Vmax) и наилучшим образам построить кривую по экспериментальным точкам (рис. 6-4). При описании данных по кооперативному связыванию субстратов без ЭВМ обойт

страница 5
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
холодильник candy ckbs 6180 w
пилон рекламный размер
трансмиссия 14 октября 2017
заказ микроавтобусов в москве недорого

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(19.08.2017)