химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

ы. В результате молекула, содержащая 'Н в положении 1, может с несколько большей легкостью превращаться в карбоний-ион [уравнение (7-11)], чем молекула, имеющая 2Н в том же

промежуточным образованием карбоний-иона, отношение ^н/^'н составляет 1,14. При гидролизе того же соединения, катализируемом основаниями (считают, что он протекает по механизму двойного замещения с участием соседней ОН-группы при С-2), отношение констант bu/km равно 1,03. Отношение констант, измеренное для реакции, катализируемой лизоцимом, составляет 1,11, что гораздо ближе к соответствующему механизму с участием карбоний-иона, чем к механизму двойного замещения [17].

Как ни привлекательны аргументы, свидетельствующие о наличии в случае лизоцима механизма с участием карбоний-иона, все же имеющиеся экспериментальные данные можно объяснить наличием реакции двойного замещения, в процессе которой Asp-52 выступает в роли нуклеофила, участвующего в образовании лабильного промежуточного гли-козилфермента. Интересно отметить, что как сахарозофосфорилаза, так и лизоцим содержат в активном центре карбоксилат-ион. В первом случае карбоксилат-ион образует содержащий ковалентную связь глю-козилфермент, в то время как в случае лизоцима карбоксилат-ион, видимо, стабилизирует карбоний-ион. Имеем ли мы дело действительно с различными механизмами? Не является ли образование глюкозилфер-мента артефактом, связанным с денатурацией сахарозофосфорилазы? Увы! Природа умеет хранить свои секреты. Трудности в выявлении тонких деталей механизма ферментативного действия заставляют исследователя проявлять известную долю скептицизма, рассматривать экспериментальные результаты и продумывать все возможные варианты, даже когда то или иное положение кажется бесспорным.

5. Гликогенфосфорилаза

Многие фосфорилазы ведут себя довольно загадочно. Например, мышечная гликогенфосфорилаза, катализирующая превращение гликогена (расщепление а-гликозидных связей) в а-С-глюкозо-1-фосфат, не обнаруживает ни способности катализировать парциальные реакции обмена, ни инверсии конфигурации, как этого можно было бы ожидать в случае реакции одноактного нуклеофильного замещения. Аналогичным образом при инкубировании фермента с глюкозо-1-фосфатом и арсенатом не происходит арсенолиза [18]. Возможно, это объясняется тем, что фермент не проявляет активности, пока не будут связаны оба субстрата. А это значит, что для функционирования активного центра фермента необходимо, чтобы между конформацией фермента и структурой двух субстратов установилось строгое соответствие, т. е. что активная конформация ферментного белка стабилизируется в присутствии субстратов.

Для объяснения действия гликогенфосфорилазы предложен механизм с участием карбоний-иона. В основе этого предположения отчасти лежат данные о сильном ингибировании фермента 5-глюконолактоном (соединением, имеющим конформацию «полукресла») [18, 19]:

Гликогенфосфорилаза — необычный гликолитический фермент. Он содержит связанный кофермент — пиридоксаль-5'-фосфат (гл. 8, разд. Д,3), роль которого в механизме действия фермента пока не установлена [18, 20].

6. Другие ферменты, действующие на гликозиды

Широко распространенные а-амилазы [21, 22] являются энсюглико-зидами, гидролизующими полисахаридные цепи крахмала путем атак в случайных точках, расположенных далеко от концов полисахаридной цепи, с образованием коротких полисахаридных цепей (декстринов) и простых Сахаров. Реакция протекает с сохранением конфигурации, причем образующиеся восстанавливающие группы находятся в сс-ано-мерных формах. а-Амилазы обнаружены как у растений, так и у животных. Например, один высокоактивный фермент этого класса найден в слюне человека1), а другой вырабатывается поджелудочной железой. По-видимому, всем а-амилазам совершенно необходимы хлорид-ионы, действующие как активаторы. Однако, какова их роль в механизме действия фермента, до сих пор не ясно.

1) Однако у некоторых вполне нормальных индивидуумов этот фермент полностью отсутствует.

Изучение характера действия ct-амилаз позволяет обнаружить многие детали возможного типа связывания субстрата, а также выяснить возможные механизмы ферментативного действия [22, 23]. У фермента из поджелудочной железы свиньи область связывания субстрата имеет, по-видимому, пять подцентров, каждый из которых способен удерживать один остаток глюкозы. Расщепление цепи происходит по связи между остатками, связанными со вторым и третьим подцентра-ми (пронумерованными от восстанавливающего конца молекулы субстрата). При использовании различных О-замещенных субстратов было найдено, что наличие оксиэтильных групп во многих частях молекулы субстрата не мешает проявлению каталитического действия фермента. Однако при использовании субстратов, содержащих оксиэтильную группу при С-2, С-3 или С-6 того остатка глюкозы, у которого происходит замещение, ферментативное действие блокируется, Лактон мальто-бионовой кислоты (4-глюкозильное производное 5-глюконолактона) является мощным ингибитором конкурентного типа. Следовательно, можно д

страница 47
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
цветочница ус-2
как спастись от камер гибдд
курс программирования ruby
мот концерт

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(28.03.2017)