химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

дет уменьшаться до тех пор, пока не установится равновесие 'Между ним и образующимся веществом В. В этом случае экспоненциальному закону подчиняется уменьшение во времени не концентрации ?вещества А, а разности [А] — [A]eq, в чем читатель может легко убедиться. Поэтому из графика зависимости lg([A] — [A]eq) от времени •можно получить константу скорости первого порядка k, характеризующую скорость приближения к равновесию.

Эта константа связана с константами h и k2 следующим соотношением:

A^+jfe,. (6-11)

•Кроме того, время релаксации т для приближения к состоянию равновесия равно l/k. Величина % также связана только с временами релаксации для прямой (ti) и обратной (т2) реакций:

тг^тгЧ V1. (6-12)

Для более сложной реакции типа (6-9) справедливо следующее соотношение [10]:

Ј=T"l=Јi ([AU + IBU+A,, (6-13)

оде [A]eq и [B]eq — равновесные концентрации веществ А и В.

5. Образование и превращение комплекса ES

Ферменты не могут действовать на расстоянии2), поэтому первой стадией ферментативной реакции должно быть образование комплекса ES:

E+S 3=fc ES Е + Р. (6-Н)

1) В кинетических уравнениях константы скорости обычно нумеруются последовательно, по стадиям, и индексы никак не связаны с молекул яр иостью реакции. Коистаи--ты скорости с нечетными индексами обычно соответствуют стадиям, идущим в прямом •направлении, а с четными — в обратном.

2> Еще совсем недавно химики полагали, что фермент н субстрат могут взаимодействовать, будучи на расстоянии; Щ нм, и.Золве. Подумайте, какого типа эксперименты можно провести, чтобы оировергн^^подбЙную гипотезу.

'Процесс этот обратим: комплекс ES в свою очередь превращается (обычно по типу унимолекулярной реакции) в продукт или продукты. "Если реакция (6-14) в целом необратима, то для описания подобной системы необходимы три константы скорости. Описание кинетических

свойств системы в общем случае является довольно сложной задачей, однако в подавляющем числе экспериментов концентрация фермента исключительно низка (порядка Ю-8 М), в то время как субстрат присутствует в большом избытке1). При этих условиях в большинстве ситуаций, представляющих интерес для биохимии, справедливо допущение <о стационарном протекании процесса. Предполагается, что образование комплекса ES из свободного фермента и субстрата точно уравновешивается превращением ES в Р; это означает, что на протяжении относительно небольшого интервала времени, необходимого для экспериментального определения скорости, концентрация ES остается практически постоянной. В действительности допущение о ста'ционарности является сильным упрощением. Как указывал Дженкс [12], стационарный режим реализуется лишь .в том случае, когда абсолютная скорость изменения концентрации промежуточного соединения пренебрежимо ?мала по сравнению со скоростями изменения концентраций реагентов и продуктов.

Зависимость начальной скорости катализируемой ферментом реакции превращения одного субстрата от концентрации последнего описывается уравнением Михаэлиса — Ментен

• Ушах Утах [S] /с , _v

v— l + tfM/[SJ ~ XM-HS] • (Ь-15)

где Кж= (&2+&з)/&12)- Это уравнение можно вывести, приравняв скорость образования комплекса ES (т. е. величину &i[E]j[S]) к скорости •его диссоциации (к величине (fe2+^3)![ES]). В этом случае

]E][S]==ib±M. [ES]=/CM[ESI. (6-16)

используя это уравнение и уравнение материального баланса для фермента, из которого следует, что [Е] = [Е]*—[ES], получаем следующее выражение для доли фермента, находящегося в виде фермент-субстрат-•ного комплекса:

[ESJ _ [SJ [E]t ~~ Км+IS] '

(6-17)

(6-18)

Максимальная скорость Vmax = k$[E]t достигается только в том случае, *когда весь фермент переведен в форму ES. При остальных условиях f = Ј3[ES] и выполняется соотношение

[ES] У

[Eh Vmax '

Подставляя выражение для [ES]/[E]* в уравнение (6-17), приходим к уравнению Михаэлиса—Ментен (6-15).

Уравнение (6-15) связывает скорость, наблюдаемую при данной-концентрации субстрата, с максимальной скоростью, которая имела бы место, если бы концентрация субстрата была бесконечно высока. Величины Vmax и Км часто используют как кинетические параметры фермента, и их определение является важной составной частью описания свойств любого фермента.

1> В Щетках, однако, соотношение между концентрациями фермента н субстрата ?может быть обратные [II].

Гг и ;?*>, рарцэдетр /О» называют константой Михаэлиса. — Прим. -переа.

Во многих случаях скорость обратного превращения комплекса ES « свободные фермент и субстрат намного превышает скорость превращения ES в продукты (?г^&з). Тогда константа Км равна отношению» т. е. константе диссоциации комплекса ES на свободные фермент и субстрат. Таким образом, иногда константа Км обратно пропорциональна прочности связывания субстрата ферментом. В таких случаях обратное значение Км является мерой сродства субстрата к субстрат-связывающему центру фермента. Величина 1/Км может быть использована и для характеристики ряда разных субстратов, превращаемых, одним н тем же фе

страница 4
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
композиции на столы гостей
Фирма Ренессанс лестница сварная - качественно, оперативно, надежно!
кресла для персонала престиж
Предложение от KNSneva.ru lenovo ideapad yoga 2 pro купить - поставка техники в СПБ и города северо-запада России.

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(09.12.2016)