химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

3- 10ш-3710= 1,14-1014 с-1.

Благодаря синхронному перемещению электронов от ОН~-иона через цепочку (маленькие стрелки на схеме) во время одного колебания может произойти нейтрализация зарядов. Заметим, что положения атомов кислорода к концу процесса остаются прежними, в то время как протоны, вовлеченные в образование водородных связей, слегка перемещаются на схеме влево. Реакция подобного типа не только является свидетельством удивительной подвижности водородных ионов, но и может иметь прямое отношение к таутомерному катализу в ферментах. Так, Уонг [55] высказал предположение, что перенос протона вдоль жестко фиксированной цепочки водородных связей в комплексе ES является неотъемлемой частью ферментативного катализа. Легко представить, что аналогичный синхронный сдвиг протонов может иметь место в связан

ных ДРУГ с Другом карбоновой кислоте, имидазольиой и фосфатной? группах:

Н-тОч О-х-Н—^N^N^- Н-^О Ov-H+

С V=/ Рх (6-84)

В результате происходит перенос протона от одного конца цепи к другому [как и на схеме (6-83)], что обеспечивается легким протеканием реакций таутомеризации. Аналогичный процесс может идти и при участии боковых групп белка, объединяя две группы активного центра и способствуя таким образом согласованному кислотно-основному катализу, подобно тому, как это происходит на схеме (6-79).

В белках возможны и другие процессы таутомеризации (при наличии менее стабильных «минорных таутомеров»). Так, например, может иметь место сдвиг следующего типа с участием пептидных связей в а-спирали или ^-структуре:

Н

, =дл--н-гЫ/ Н

(6-85)

\

H^N им7 \

HN н

Как показано на схеме, электроны перемещаются к гуанидиновой группе боковой цепи аргинина. Можно рассмотреть и другие варианты (и таких вариантов множество, особенно если учесть, что в реакции могут принимать также участие коферменты или пуриновые и пиримидиновые основания). Все подобные процессы протекают исключительно быстро* и с трудом регистрируются.

з. Влияние рН на активность ферментов

Изложенные выше данные об участии кислотных и основных групт в ферментативном катализе получены в основном в результате исследований неферментативных модельных реакций. Имеются ли какие-либо указания на то, что ферменты действительно содержат подобные группы? Да, имеются, и наиболее четкое из них — зависимость ферментативной активности от рН. Довольно часто кривая зависимости Vmax от РН имеет колоколообразную форму (рис. 6-13). Оптимальное значение ?'max наблюдается при значении рН, часто лежащем в интервале от 6* До 9, Кривые колоколообразной формы проще всего объяснить, допустив, что в активном центре фермента имеются две ионогенные груп-Ны — а и Ъ. В этом случае фермент может находиться в трех формах, Различающихся по степени протонирования, — Е, ЕН, ЕН2:

Е ES

ЬЕ

6ES

^2

*aEsf

т

ЕНа

ЕН<—» EHS

EH2S

ЕН + Продукты,

(6-86Ь

Обозначим константы диссоциации для двух групп в ферменте через КаЕ и КЬЕ, а соответствующие значения для комплекса ES — через KGES и Константы скорости &ь k% и &3 характеризуют стадии образования и распада комплекса ES.

Если допустить, что единственной реакционноспособной формой фермента, распадающейся с образованием продуктов, является форма EHS,

4 5 6 7 8 9 Ю

рН

РИС. 6-13 Теоретические зависимости Vm3X от рН, рассчитанные исходя из уравнения (6-87) при jfe3[E]t=l, p/CcEs = 6 и следующих значениях pKb^s: 1 — 1, // — 8 и ///—10 [58] Построенные при помощи ЭВМ графики любезно предоставлены К. Харрисом

(С. Harris).

то зависимости максимальной скорости от рН будут иметь колоколооб-разную форму (рис. 6-13). Подобные кривые часто встречаются в ферментативной кинетике, что подтверждает адекватность схемы (6-86). Кроме того, -если для протекания реакции группа а фермента должна быть диссоциирована до сопряженного основания, а группа Ь должна находиться в протонированном состоянии, то естественно допустить, что эти две группы участвуют в кислотно-основном катализе.

Для простого случая, описываемого схемой (6-86), рН-зависимости максимальной скорости и константы Михаэлиса описываются соответственно следующими выражениями:

1 ' KaES + [Н+]

К —JVbM V + КаЕ + [H+I J ,fi т

i1+ KaES + [НЧ j

Когда фермент полностью насыщен субстратом, присутствуют только формы EH2S, EHS и ES. Из определения KOES и K&ES следует, что при этом выполняется соотношение

lEl,= [EHS](l+-jЈL+-j^). (6-89)

В скобках стоит та же величина, что и в знаменателе выражений (6-87) и (6-88); иногда ее называют рН-фуикцией Михаэлиса {56]. Аналогичная по виду рН-футнкция для свободного фермента стоит в чисРИС. 6-14. А Зависимость Угаах от рН для кристаллической бактериальной а-амилазы [56а]. Б. Теоретическая зависимость lg/См от рН, рассчитанная исходя из уравнения <6-88) при рКаЕ=5, р/С&Е=Ю, p/CaEs-б и pK№s = 7. Построенный при помощи dbM

график любезно предоставлен К. Харрисом.

лителе выражения (6-88). рН-зависимость ферментативной активности часто им

страница 26
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Кресла купить
на какие курсы графических программ пойти
микроавтобус найм
megadance90ru

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(09.12.2016)