химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

лее короткие куски (гл. 15, разд Б, 5).

б. Модификация при помощи реакций переносом групп

Белки, нуклеиновые кислоты и другие компоненты клеток модифицируются при помощи метилтрансфераз, которые переносят метильные группы от S-аденозилметионина к специфическим участкам в полимерах. Это явление впервые было описано в 1959 г., когда в белке жгутика Salmonella был обнаружен e-N-метиллизин. С тех пор были выделены E-N-ДИ- и триметиллизины, а затем со-Ы-метиларгинин, 3-метилгисти-дин и др. [37]. Эти метилированные аминокислоты были обнаружены в гистонах, в мышечных белках, в белках мозга, а также в цитохромес представителей некоторых видов. Известны ферменты, которые осуществляют перенос метильных групп на карбоксильные группы боковых цепей. Поскольку образующиеся при этом метиловые эфиры неустойчи

вы к гидролизу, вопрос о степени и о важности этого типа модификации белков остается неясным.

Другой тип модификации белков сводится к переносу лейцинового и (или) фенилаланинового остатка» от молекул тРНК непосредственно на определенные белки с изменением их структуры по сравнению с той, которой они обладали сразу же после их образования в рибосомах [38].

Более важным по сравнению с метилированием белков является метилирование нуклеиновых кислот. Если в молекулах ДНК избирательно метилируется лишь незначительная часть оснований (гл. 2, разд. Г, 8), то молекулы тРНК после синтеза подвергаются не только интенсивному метилированию, но также модификациям другого типа. Адени-новые кольца могут метилироваться по атому N-1 или по —NH2-rpyn-пе. Метилированию подвергаются также урациловое, цитозиновое и гуаниловое основания, а в некоторых случаях и 2'-ОН-группы рибозных колец РНК. Из большого числа других, хорошо известных типов модификации отметим N-ацилирование и N-изопентенилирование аденино-вых колец (гл. 15, разд. Б, 4).

в. Модификация путем присоединения простетических групп

В некоторых случаях конечной стадией биосинтеза функционального активного белка является ковалентное присоединение простетиче-ской группы, участвующей в формировании активного участка фермента. Например, биотин и липоевая кислота ферментативно присоединяются к нуждающимся в них ферментам. Рибофлавин ковалентно связывается с некоторыми белками, а группа гема — с цитохромом с. Некова-лентно связанные коферменты присоединяются к пептидным цепям в строго определенные моменты — вероятно, еще до завершения синтеза всей полипептидной цепи.

3. Гидроксилирование и другие модификации белков соединительных тканей

Коллаген, наиболее широко распространенный белок в организме, составляющий большую часть органической массы кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы и стекловидного тела глаз, а также мембран. Близкий по свойствам белок эластин был обнаружен в эластичных фибрилах соединительных тканей, содержащихся в связках и в стенках кровеносных сосудов. Коллаген синтезируется фиброб-ластами и выделяется в межклеточное пространство, где он полимери-зуется, образуя прочный долгоживущий материал [38а]. Внутриклеточный предшественник коллагена — проколлаген, так же как и зрелый коллаген (гл. 2, разд. Б, 3,в), содержит три цепи. Основная же форма коллагена в большинстве тканей большинства видов (коллаген I) содержит две а1(1)-цепи и одну а2-цепь, в связи с чем его обозначают как [al(I)]2Ct2. Коллаген хрящей (коллаген II) содержит три al-це-пи и обозначается как [а1(И)]з. Коллаген III, обнаруживаемый в различных тканях, особенно эмбрионов, имеет строение [а1(Ш)]з [38Ь].

Каждая цепь проколлагена (мол. вес. 140 000) содержит более 1000 аминокислотных остатков. Специальные гидроксилазы (гл. 10, разд. Ж, 2, г) превращают некоторые из содержащихся в проколлагеновых цепях остатки пролина и лизина в 4-оксипролин и в оксилизин [уравнения (11-27) и (11-28)]. При этом образуется также 3-оксипролин, но в меньших количествах [38с]. Гидроксилирование начинается еще тогда, когда растущие пептидные цепи связаны с рибосомами, расположенными на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме. Гидроксилазы

локализованы, вероятно, в пузырьках эндоплазматического ретикулума (ЭР) [39].

\ к с \

О

1 н Гифоксилаза Н (Ц-27)

C-f-N \ / Л С—N

о / Но

о

Остаток пролина

Остаток 4-онсапролина

боковая цепь лизина

н он

Остаток уратро оксилизинаГалактозильные единицы переносятся на некоторые гидроксильные группы боковых цепей оксилизина, а гликозильные группы переносятся затем на некоторые галактозильные группы. Три проколлагеновые цепи связываются друг с другом и образуют тройную спираль еще до их выделения из фибробластов. В межклеточном пространстве проколла-ген подвергается действию двух специфических ферментов — проколла-генпептидаз, которые отщепляют с С-конца каждой из трех цепей полипептид с мол. весом приблизительно 35 000, а с N-конца каждой из трех цепей полипептид с мол. весом, равным приблизительно 20 ООО [40—41]. Аминокислотный состав отщепляемых полипептидов существенно отличается от аминокислотного состава остающегося к

страница 221
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
отзывы о курсах ворда
Установка парктроника ParkMaster 4ZJ-50
обучение косметическим процедурам в институте
круглые раздвижные столы для кухни

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(04.12.2016)