химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

(G, Е или Н\ QHH откладывают.

сколько переходных состояний (каждое из которых соответствует определенной стадии), разделенных «ямами» (соответствующими промежуточным соединениям, в некоторых случаях весьма нестабильным). Переход от исходных реагентов к продуктам в ходе ферментативной реакции можно уподобить путешествию с преодолением горных хребтов различной высоты, которое заканчивается выходом на равнину.

2. Количественная теория переходного состояния [46, 47]])

В 80-х годах прошлого столетия Аррениус показал, что зависимость 'константы скорости химической реакции (k) от температуры имеет тот же вид, что и температурная зависимость константы равновесия, а именно

k=Ae~r»'RT (6-67)

[проинтегрируйте уравнение (3-37) и сопоставьте полученный результат с приведенным выражением]. Величина Еа называется энергией активации, а константа А — предэксионенциальньш множителем. Наблюдения Аррениуса, а также результаты исследования влияния солей на скорости реакций и факт существования количественной зависимости меж-д\ константами скорости и константами равновесия свидетельствовали о том, что константа скорости реакции может быть представлена в виде произведения постоянного члена, почти не зависящего от температуры, нм константу Кф, обладающую свойствами константы равновесия для процесса образования переходного состояния [46]. Количественное соотношение такого рода было получено Эйрингом:

k=*QLl(T, (6-68)

где &в — константа Больцмана, h — постоянная Планка. При выводе

эюго соотношения Эйринг исходил из предположения, что все переходные состояния распадаются с одной и той же константой скорости, равной kBT/h. Уравнение (6-68) используют иногда в модифицированной

форме, содержащей в правой части в качестве сомножителя трансмиссионный коэффициент х, который для большинства реакций, как полагают, близок к единице. Выражение (6-68) для константы скорости можно переписать в следующем виде: ^

few i|^e-AG+/«rt (6.69)

где AG свободная энергия активации. (При 25°С AG* = 5,7i lg fe+ + 73,0 кДж-моль ', причем k имеет размерность с-1.) Соотношение (6-69) является приближенным; более строгое соотношение можно получить с помощью статистической механики [46]. Из уравнений (6-68) и (3-14) следует, что

k ~ \h^ebS*IRT^e-bH*/RTt (6-70)

Отсюда видно, что величина А//^ приблизительно равна энергии активации Еа. Для реакций в растворе имеет место следующее более строгое

" Читателя, несомненно, заинтересует прекрасный сборник статей, в которых изложены общие подходы к изучению механизмов биохимических процессов, основанные на применении теории переходного состояния: Transition states of biochemical processes, Candour R. D and Schowen R. L. (Eds), New York and London, Plenum Press, 1978.—

П гл ч *1 r> n /•> /:» соотношение: ДЯ* =ЕЛ—RT. Поскольку величина RT при 25 °С составляет всего 2,5 кДЖ'Моль-1, АН* часто принимают равной ?а- Из соотношения (6-70) видно, что лредэкспонеициальный множитель, стоящий в скобках, определяется главным образом величиной AS* — изменением энтропии, сопровождающим образование переходного состояния. Для ферментативных реакций иногда определяют величины AG* t АН* и AS*, однако извлечь полезную информацию из значений этих величин довольно трудно.

Факторы, приводящие к стабилизации переходного состояния (т. е. к уменьшению AG*), повышают -скорость реакции. Вообще говоря, роль катализатора именно в том и состоит, чтобы способствовать образованию переходного состояния, обладающего меньшей энергией (более стабильного), чем переходное состояние для (некатализируемой реакции. Стабилизация переходного состояния реакции ферментом означает, что фермент проявляет более высокое сродство к переходному состоянию, чем к субстрату или продуктам. Эта идея была впервые сформулирована Полингом [48]: «Я думаю, что ферменты 'представляют собой молекулы, которые комплементарны по структуре активированным комплексам, образующимся в ходе реакций, которые они «катализируют. Притягивание активированного комплекса молекулой фермента должно, таким образом, приводить к уменьшению его энергии и, следовательно, к уменьшению энергии активации реакции и повышению ее скорости».

3. Ингибиторы, структурно подобные переходному состоянию [49, 49а]!)

Рассмотрим химическое превращение соединения S, протекающее с константой скорости &n через стадию образования переходного состояния Т. Пусть К%— константа равновесия для образования Т. Предположим, что фермент Е образует комплекс с субстратом, характеризующийся константой диссоциации Kas, и комплекс с состоянием Т, характеризующийся (константой диссоциации Кйт:

к*

N

S

ть

Е

Прод> кт

(6-71)

dS

^dT

А"*

ES

ЕТ

Продукт

Если допустить, что все четыре стадии на схеме, обозначенные двойными стрелками, являются равновесными, то легко показать справедливость следующего соотношения:

dT«

(6-72)

Если трансмиссионный коэффициент 1, то, согласно теории 'переходного состояния, Т и ЕТ должны превращаться в продукты с одной и той же скоростью. Таким обра

страница 22
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Перейди по ссылке получи скидку с промокодом "Галактика" в KNS - тв тюнер - поставщик товаров и оборудования для бизнеса.
кухня итальянская немецкая распродажа в спб
видеорегистратор x-driven
опасная бритва dovo solingen купить

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(25.02.2017)