ленный) ]/[Fd (окисленный)] (для клостридиального ферредоксина); [Цитохром с (восстановленный)]/[Цитохром с (оксиленный) ] ? б) Изменятся ли эти отношения, если прохождение электронов по дыхательной цеди на участке 1 жестко сопряжено с синтезом одной молекулы АТР? Если изменится, то сколь большим будет это изменение при степени фосфорилирования Rp =10-5 М-1?

6. Электродный потенциал пары NAD+/NADH в интактных митохондриях определяли путем уравновешивания митохондрий с парой аце-тоацетат/р-оксибутират, для которой электродный потенциал ?°' = —0,266 В. Когда отношение [NAD4"]/[NADH], определенное спектрофотометрически, было равно единице, отношение [Ацетоацетат] /[р-Оксибутират] оказалось равным 0,16 [Erecinska et al., ABB, 160, 412 (1974)].

а. Чему равно E °' пары NAD+/NADH в условиях эксперимента?

б. Значение Е0' для свободной пары NAD+/NADH равно —0,32 В.

Предположим, что расхождение между этой цифрой и результатом, полученным в п. «а», объясняется связыванием NAD+ и

NADH с митохондриальным белком Р со значением констант связывания Ki и Кг, и будем считать, что спектрофотометрический

метод не различает свободные и связанные формы. Покажите,

что Е°\ определенное в случае «а», больше значения Е°' в свободном состоянии на (величину

RT 1г| / Ц-Х8[Р] ^ пР т[ l+Kt[P] )•

Какая из констант Ki или Кг больше согласно этой интерпретации?

7. Рассмотрим реакцию получения метана из Н2 и С02 [уравнение

(10-42)]. Напишите подробно все стадии этого процесса. Можете ли

вы высказать предположение относительного того, каким образом эта реакция могла бы быть сопряжена с генерированием АТР? Имеются ли в этом процессе стадии, для которых требуется АТР?

8. а) Оцените общее количество в граммах никотинамида, пантотено-®ой кислоты и тиамина в теле человека весом в 70 ,кг. б) Рассчитайте количество АТР (в миллимолях; в граммах), необходимое для того, чтобы такой человек тодиялся с улицы на четвертый этаж здания (на высоту 10 м), принимая, что эффективность использования АТР равна 50% и что степень фосфорилирования Rp остается постоянной in равной 103 М-1, в) Какое количество АТР может быть обеспечено путем переноса фосфатной группы с запасенного в мышцах креатияфосфата? Исходите из того, что мышцы составляют 40%' общей массы тела, г) Рассчитайте, какое число оборотов в среднем совершит каждая молекула 'никотинамида, т. е. сколько раз ояа восстановится и снова окислится, за время подъема на четвертый этаж, упомянутого в п. «б». Проделайте тот же расчет для шантоте-новой кислоты (переход между ацил-СоА и свободным СоА и обратно) и для тиамина.

9. Обезвоженные хвосты светлячков стали поставляться по крайней мере одной из фирм, производящих биохимические реагенты. Для чего их используют в биохимических анализах?

10. Будем считать, что содержание креатинфосфата в мышце составляет 20 мМ и что в результате работы мышцы оно может снижаться до 10 мМ. Какой будет при этом степень фосфорилироваиия /?р если креатинкиназная реакция достигнет состояния равновесия?

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Kalckar Н. М., Biological Phosphorylations, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey, 1969.

2. Keiltn D., The History of Cell Respiration and Cytocrome, Cambridge Univ. Press, London and New York, 1966.

2a Fiske С. H, Subbarow Y„ Science, 70, 381—382 (1929).

3. Caughey W. S., Smythe G. A., O'Keeffe D. #., Maskasky J. E., Smith M. L.t

JBC, 250, 7602—7622 (1975).

3a. Hultquist D. E., Dean R. Т., Reed D. W., JBC, 251, 3927—3932 (1976).

4. Ingraham L. L., Compr. Biochem., 14, 424—446 (1966).

5. Wittenberg B. A., Wittenberg J. В., Caldwell P. R. В., JBC, 250, 9038—9043 (1975).

6. Williams R. J. P., Biochem. Soc. Trans., 1, 1—26 (1973).

7. Geibel J., Chang С. Traylor T. G., JACS, 97, 5924—5926 (1975).

8. Collman I. P., Gagne R. R„ Reed С. Л., Halbert T. R., Lang G„ Robinson W. Г., JACS, 97, 1427—1439 (1975).

9 Hoard J. L., Science, 174, 1295—1302 (1971).

10 Anderson L., JMB, 79, 495—506 (1973).

11. Hoard J. L.t Scheidt W. R., PNAS, 70, 3919—3922 (1973). 11a Klotz I. M., Klippenstein G. L„ Hendrickson W. A., Science, 192, 335—344 (1976). lib. Waxman L., JBC, 250, 3796—3806 (1975). lie. Siezen R. J., van Bruggen E. F. J., JMB, 90, 77—89 (1974).

12 Dickerson R. E., Timkovich R. In: The Enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Bol. 11, pp. 397—547, Academic Press, New York, 1975.

13. Kamen M. D., Horio Т., Annu. Rev. Biochem., 39, 673—700 (1970).

14. Lemberg R., Barrett J., The Cytochromes, Academic Press, New York, 1972.

15. Гельман H. С, Лукоянова M. А., Островский Д. Н., Bacterial Membranes and the Respiratory Chain, Biomembranes, Vol. 6, Plenum, New York, 1975.

16. Hagihara В., Sato N., Yamanaka 7Л In: The Enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.). Vol. 11, pp. 549—?93, Academic Press, New York, 1975.

17. Dickerson R. E., Sci. Am., 226, 58—72 (Apr. 1972).

18. Takano T„ Kallai О. В., Swanson R.t Dickerson R. E., JBC, 248, 5234—5255 (1973).

19 Salemme F. R., Freer S. Т., Xuong Ng. H., Alden R. A.,