химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

(10-48)] [138]. Образование гидроперекисного продукта сопровождается смещением двойной связи и переходом ее

Сцкиинат

(10-48)

/^\^\

ROOC—(СЩ„ 4R + Ог ?

из цис- в гракс-конфигурацию. Фермент, по-видимому, генерирует свободные радикалы, но механизм их образования неясен. Образуя в качестве продукта гидроперекись, липоксигеназа имеет определенное сходство с монооксигеназами, рассматриваемыми в следующем подразделе.

2. Монооксигеназы

Известно два класса монооксигеназ. Ферменты, требующие присутствия косубстрата [ВН2 в уравнении (10-44) ]1 помимо гидроксилируе-мого субстрата, называются внешними монооксигеназами. Другую группу составляют внутренние монооксигеназы, в которых в качестве косубстрата выступает часть структуры гидроксилируемого субстрата. Многие внутренние монооксигеназы содержат флавиновые кофакторы и лишены металлов.

а. Флавинсодержащие монооксигеназы

Прежде всего вспомним, что дигидрофлавин реагирует с 02, образуя Н202 (гл. 8, разд. И,7). Исходя из этого факта, можно было бы думать, что монооксигеназы катализируют дегидрирование субстратов с помощью флавнновых кофакторов и что восстановленные флавнны реагируют с 02, образуя Н202. Образовавшаяся перекись водорода используется затем в качестве гидрокснлнрующего агента. Соответствующий пример уже был описан в гл. 8. Лактатоксигеназа может путем дегидрирования превращать лактат в пируват н затем с помощью Н202 окислительно декарбоксилировать пируват в ацетат [уравнение (8-67)]. Один атом кислорода переходит нз 02 в образующийся ацетат [139].

Другой внутренней моноокснгеназой является лнзинокснгеназа, тет-рамерный FAD-содержащий белок, состоящий нз субъеднниц с мол. весом —^61 ООО [140JL Монооксигеназы сходного типа, продуцируемые бактериями, атакуют аргинин и другие основные аминокислоты. Опять-таки, судя по образующимся продуктам [уравнение (10-49)], н здесь за отщеплением водородов следует окислительное декарбоксилирование под действием Н202, как и в уравнении (8-67).

R—С

+ С02 (10-49)

После обработки нативной лнзинмонооксигеназы различными реагентами, блокирующими сульфгндрнльные группы, модифицирован! ный фермент дает в качестве продуктов а-кетокислоту, аммиак и Н202. Это именно те продукты, образование которых можно было бы предсказать заранее, считая, что гидролитически разрушается промежуточное соединение, стоящее в скобках в уравнении (10-49).

Один из путей, благодаря которому NADPH может использоваться в качестве косубстрата, — это восстановление флавопротеидного фермента. Восстановленный флавин может далее реагировать с 02, образуя гндроксилирующий реагент. Примером служит 4-оксибензоат — гидроксилаза — фермент, образующий в качестве продукта 3,4-диокси-бензоат. NADH реагирует лишь после того, как флавопротеид образует комплекс с субстратом, — имеются данные о том, что при этом образуется оксигенированное промежуточное соединение, возможно

NADPH +

А* субстрат (ы)

NADP+ ,,

438 ГЫава 10

гидроперекись, как указано в уравнении (10-50) (см. также гл. 8, разд. И,7) [141].

Согласно этому механизму, один из двух атомов кислорода гидроперекиси реагирует с ароматическим субстратом столь же эффективно, как и ОН+ или перекисный радикал. Другое предположение [142] состоит в том, что из гидроперекиси, фигурирующей в уравнении (10-50), может элиминироваться НгО с образованием оксазиридина, способного выступать в качестве активного гидроксилирующего реагента [уравнение (10-51)].

(10-51)

R

Атака оксазиридином нуклеофильного центра субстрата приведет к образованию показанного аддукта. Последующее элиминирование и таутомеризация дадут продукт. В качестве начального продукта может образоваться также эпоксид [уравнение (10-54)].

б. Восстановленные птеридины в роли косубстратов

В ходе функционирования одной из групп гидроксилаз, включающей фенил ал анингидроксил азу из печени человека, в качестве косуб-страта выступает дигидроформа биоптерина (стр. 277), которая восстанавливается под действием NADPH [уравнение (10-52)].

Тетрагидробиоплеран

Образующийся тетрагидробиоптерин по структуре сходен с восстановленным флавином. Механизм его взаимодействия с 02 и гидрокси-лирования фенил ал анина в тирозин в основном, возможно, такой же, как и в случае 4-оксибензоат — гидроксилазы. Дигидробиоптерин может существовать в виде ряда изомеров. Хиноноидная форма, представленная в уравнении (10-52), является таутомером 7,8-дигидробиопте-рина — эта форма образуется при участии дигидрофолатредуктазы (гл. 8, разд. Л,2). Возможно, читатель сможет сам решить, какие аргументы свидетельствуют в пользу структуры, изображенной в урав

встреча кислорода с электронами и синтез,.*».* г*

нении (10-52) [143, 144]. Реакцию, находящуюся в левой части уравнения (10-52), катализирует пиридиннуклеотидзависимая дигидроптеридинредуктаза [145].

Фенилаланингидроксилаза представляет особый интерес, поскольку с ее отсутствием связано одно из наиболее изученных наследственных биохимических нарушений — фенилкетонурия (гл. 14, разд.

страница 193
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
карл орф кармина бурана афиша
шкаф картотека для хранения форматов а1
флорбольная клюшка купить в казани
наклейки toyota купить

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(18.10.2017)