оизвольным удалением ОН-иона и образованием АТР и Н20.

Очень интересная идея, возникающая из определенной группы экспериментальных данных [93], заключается в том, что ADP и Pt связываются на соседних участках и в гидрофобном окружении активного центра Fi происходит самопроизвольное элиминирование молекулы Воды и образование прочно связанного с белком АТР. Движущей силой процесса может быть очень прочное связывание АТР с одним из конформеров белка. Перенос электронов может индуцировать конформационные изменения, вызывающие освобождение молекулой Fi синтезированного АТР.

Идеи относительно конформационного сопряжения синтеза АТР и переноса электронов становятся еще более привлекательными, если мы вспомним, что АТР используется в мышцах для совершения механической работы. В этом случае гидролиз АТР сопряжен с относительным движением белковых компонентов мышцы (дополнение 10-Е). Не правомерно ли предположить, что образование АТР в свою очередь происходит в результате движения белковых компонентов, индуцированного в митохондриальной мембране? Весьма резкое изменение формы митохондрии, сопровождающее переход между состоянием 4 (недостаток ADP) и состоянием 3 (активное дыхание), навело некоторых исследователей на мысль о том, что фосфорилирование неразделимо связано с конформационными изменениями в мембранных белках [94]'. Аналогичные рассуждения применимы к фосфорилированию *в хлоропластах [95].

Существует также фоноиная теория, которая основана не на конформационных изменениях, а на особых решеточных колебаниях (на-прцмер, валентных колебаний связей N—{!), возбуждаемых в мембранном белке при прохождении электронов [96]; эти колебания занимают диапазон частот 2700—5400 см-1, т. е. 32—65 кДж-моль"1 (гл. 13, разд. Б, 3,а). В результате такого движения молекул белка подходящим образом расположенные фосфаты (возможно, связанные водородными связями с амидными группами главной цепи) могут соединяться вместе с образованием между ними пирофосфатной связи.

Дополнение 10-Е

Химия мышечного сокращения

В то время как свойства белковых ансамблей, обнаруженных в мышцах, описаны со многими интересными подробностями (гл. 4, разд. Е,1), остается открытым наиболее важный вопрос: каким образом мышечная машина использует свободную энергию гидролиза АТР для совершения механической работы3-6? На основании данных электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей было установлено, что в состоянии окоченения все поперечные мостики, образуемые мнозиновыми головками, оказываются прочно прикрепленными к тонким нитям актина. Добавление же АТР приводит к мгновенному отсоединению мостиков от тонких нитей. В расслабленной мышце тонкие нити могут свободно двигаться на участках, прилегающих к толстым нитям, что придает мышце свойство слабо натянутой резиновой полоски. Однако активация мышцы под действием нервного импульса, сопровождаемая освобождением ионов кальция (гл. 4, разд. Е,1), заставляет тонкие нити скользить между толстыми, приводя в результате к укорочению мышцы.

В широко принятой «гребной> модели («rowing hypothesis*) Хаксли постулируются циклические изменения в состоянии поперечных мостиков. Как показано на прилагаемом риАктивированная мышца укорачивается лишь при сравнительно слабых нагрузках; при более высоких нагрузках она сохраняет постоянную длину. Поскольку максимальное напряжение мышцы оказывается пропорциональным длине участка, на котором перекрываются тонкие и толстые нити, то естественно приписать индивидуальным поперечным мостикам роль активных центров, генерирующих необходимое для сокращения мышцы усилие.

сунке", в исходном состоянии верхний конец миозинового стержня над «шарнирной областью», выступающей на 70— ПО нм из хвостовой части стержня, свободно перемещается в пространстве между толстыми и тонкими нитями. Добавленный АТР связывается с головками миозина, отсоединяя их от тонких нитей. Связанный АТР немедленно гидролизуется, но образовавшиеся в результате ADP и Pi остаются связанными в активном центре миозина. При этом часть свободной энергии гидролиза АТР запасается, возможно, в виде соответствующих конформационных изменений мио-зиновой головки. Пока отсутствуют ионы кальция, происходит лишь весьма медленное освобождение ADP и Pi с заменой на новый АТР. Таким образом, сам миозин обладает довольно слабой «АТРазной» активностью. Предполагается, что в активированной мышце головка, содержащая продукты расщепления АТР, соединяется с субъединицей актина поперечными мостиками, располагающимися под прямым углом к тонким нитям. Затем энергия, запасенная в миозино-вой головке (или в актине), расходуется на осуществление конформационных изменений, в результате которых угол прикрепления миозиновой головки к тонкой нити изменяется с 90° примерно до 45°. Эти изменения можно наблюдать непосредственно с помощью электронной микроскопии. В отсутствие АТР (окоченение) головки образуют зубчатую структуру, связываясь с нитями актина под углом около 45°. Рассматриваемое изменение угла связывания считается достаточным