химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

скольку при высоких значениях V ингибирование носит неконкурентный характер, значительная доля фермента в насыщающих условиях находится в конформации Т 1 или, иначе, А).

R =

Как мы видели ранее, неконкурентное hhiибирование не снимается полностью при очень высоких концентрациях субстрата Моно и др. ввели функцию состояния R, которая определяется как доля фермента, находящегося в конформации R (В)*

(1 а)"

(6-57)

L (1 -L са)п (1 а)'1 •

В /(-системе (см. разд. Б, 2) скорость ферментативной реакции определяется именно величиной R. На рис. 6-11 представлен график зависимости R от lg а. Заметим, что, когда величина U мала, функция состояния R не стремится к нулю, даже если [S]—Ю. Иными словами, фер* мент никогда полностью не «выключается». Точно так же при высоких значениях U фермент никогда не работает на полную мощность.

Рис. 6-11 можно сопоставить с рис. 6-7, на котором приведены аналогичные кривые для случая неконкурентного ингибироваиия мономерного фермента. Отметим, что насыщение олигомерного фермента происходит в более узком интервале концентраций лиганда, чем для мономерного фермента, т. е. насыщение олигомерного фермента субстратом (особенно в присутствии ингибитора) происходит кооперативно. Это имеет место лишь в том случае, когда в отсутствие субстрата фермент находится преимущественно в состоянии Т (А).

В модели Моно и др. [35] аллостерические взаимодействия между двумя идентичными молекулами (будь то молекулы субстрата или эффектора) называются гомотропными. Подобные взаимодействия приводят к кооперативному или антикооперативному характеру связывания. Аллостерические взаимодействия между неидентичными молекулами (например, между субстратом и активатором) называются гетеротроп-ными.

Для многих ферментов модель Моно и др. оказывается слишком упрощенной, и для анализа равновесного связывания необходимо применять более общий подход (гл. 4). Следует, однако, иметь в виду, что наряду с /(-системами существуют V-системы, в которых аллостернче-ский эффектор вызывает изменение максимальной скорости [см. схему (6-47)], а иногда и обоих кинетических параметров одновременно (максимальной скорости и сродства к субстрату).

Тот факт, что экспериментальные данные удовлетворительно описываются тем или иным уравнением, нельзя рассматривать как доказательство адекватности предлагаемой математической модели. Например, Рабин [40] дал иное простое объяснение сигмоидного характера кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата1*. Кооперативными свойствами может обладать даже мономерный фермент с единственным центром связывания. Фермент в активной конформации (Е) взаимодействует с субстратом, и образующийся комплекс ES быстро распадается с образованием продукта [верхняя петля на схеме (6-58)]. Однако не исключена возможность медленного

ES » Е + Р

"j (Ь-58)

МЕДЛЕННО

ES'

Е'(Неактив МАЯ ФОРМА)

конформационного перехода Е—»-Е' (где Е'— малоактивная форма, обладающая значительно меньшим сродством к субстрату). Комплекс же E'S (если он образуется) может находиться в равновесии с ES, что вызывает изменение конформационного состояния белка. При низких концентрациях субстрата будет преобладать форма Е', и поэтому ферментативная активность будет низкой. При высоких концентрациях субстрата фермент будет оставаться в форме Е достаточно долго, чтобы связать еще одну молекулу субстрата и сохранить, таким образом, активРабий [40] ограничился лишь качественными рассуждениями Количественно воиррс рассмотрен в работе Ainshe G. R., Jr, Shill J. P., Neet К E. (1972) J. Biol. Chem., 247, 7088—7096. — Прим. перев.

ную конформацию. Детали этой и других кинетических моделей, из которых следует, что кривые зависимости скорости от концентрации субстрата должны иметь сигмоидный характер, обсуждаются Ньюсхолмом и Стартом [41].

Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое «выключение» фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов.

7. Регуляторные субъединицы

Известны ферменты (и число их непрерывно растет), которые наряду с «каталитическими» субъединицами, несущими акти

страница 17
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
слесарные верстаки
шкафы-ячейки из лдсп
шкаф эконом 3 х дверный угловой арт2496
Рекомендуем компанию Ренесанс - винтовой лестницы - качественно и быстро!

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(18.11.2017)