траэдр с расстоянием Fe—Fe 0,28 нм. Четыре атома лабильной серы (S2~) образуют тетраэдр со стороной 0,35 нм, в котором каждый из атомов серы связан с тремя атомами железа. Обычно кластер может принять только один электрон. Структура такого железо-серного кластера явилась в какой-то мере неожиданной, но вслед за ее открытием было установлено, что ионы типа [Fe4S4(S—СН2СН2СОО_)4]6~ самопроизвольно образуются из своих компонентов и имеют сходную кластерную структуру [43, 44]. Таким образом, живые организмы, как обычно, только усовершенствовали структуру, возникшую в неживой природе.

На рис. 10-6 изображена структура бактериального ферредоксина из Peptococcus aerogenes [38, 45]. Обратите внимание, что этот белок с восемью атомами Fe и восемью атомами лабильной серы содержит два кластера Fe4S4 с практически такой же структурой, что и в белке из Chromatium. Каждый кластер, по всей видимости, принимает один электрон. Аминокислотная последовательность первой половины цепи во многом повторяется во второй половине, в связи с чем напрашивается предположение, что эта половина цепи возникла в результате удвоения гена. В последовательности имеется много инвариантных мест, включая положения остатков цистеина, образующих Fe—S-кластер.

Удивительно то, что восстановительные потенциалы бактериальных ферредоксинов (Fd) и белка с высоким потенциалом из Chromatium при всем сходстве в структуре их активных центров очень сильно различаются. Полагают, что кластеры Fe4S4 могут находиться в трех состойниях окисления [уравнение (10-8)], последовательно отличающихся одно от другого одним электроном [46—49].

Белок из Chromatium и ферредоксины, вероятно, имеют сходное среднее состояние окисления1).

РИС. 10-6. Модель пространственного расположения атомов а-углерода, железа и серы в ферредокснне из Peptococcus aerogenes [45]. Кружки с точкой в середине — Fe, светлые кружки — S2+, кружки с пересекающимися линиями — S (цистеин) и темные

кружки — Са

В более окисленных состояниях размер кластера немного меньше (в белке из Chromatium расстояние Fe—Fe при окислении меняется с 0,281 до 0,272 нм). Синтетические железо-серные кластеры имеют сла[FeAfSR).]3- -^н- rFe«S«(SR)«]2-^ [Fe4S4(SR)<]- (10-8)

е~ е~

Восстановленный Окисленный Fd, Окисленный железоYd воестанобленнь/о содержащий белок

железосадсржа - с высоким потенциащий белок с вы- лом,

соким потенциа- суперокисидный Fd

АШ

]> Однако в ферредокснне из Azotobacter, содержащем 8 атомов железа, один кластер имеет ?°=—0,42 В, а другой ?°=+0,34 В; из спектров ЭПР следует, что оба кластера, несмотря на сильные различия в их потенциалах, совершают переход между состояниями окисления —2 и —1 (окисленное н суперокисленное состояние; рис. 10-8 [49а]). Растворимая сукцииатдегидрогеназа млекопитающих содержит три железо-сериых кластера со значениями Е° —0,40 В, —0,005 В и +0,06 В. В этом ферменте центр с самым высоким потенциалом, по-видимому, также совершает переход между состояниями —2 и —1 [уравнение (10^)} [49Ь].

боосновные свойства [47] и являются акцепторами протонов, имеющих

значения рКа от 3,9 до 7,4.

Из некоторых железо-серных белков можно удалить железо и лабильную серу, а затем снова реконструировать активный фермент, соответствующим образом добавляя сульфид и атомы железа. Аналогичным образом можно произвести обмен природного изотопа 56Fe (с нулевым ядерным спином) на изотоп 57Fe, имеющий магнитные ядра [50]. Точно так же 32S можно заменить на 77Se. Образующиеся белки функРИС 10-7. Спектр электронного парамагнитного резонанса Fe-S-белка путидаредокси-на в естественной форме (32S) и с заменой лабильной серы иа изотопы селена. В слабопольном конце спектра для 775е-содержащего белка (спин равен—) видны хорошо*

выраженные плечи пика. Из работы Orme-Johnson W. Н., Hansen R. Е., Beinert Н.к Tsibris J. С. М., Bartholomaus R. С, Gunsalus I. С, PNAS, 60, 369—372 (1968).

ционируют без видимых нарушений и дают на спектрах ЭПР сверхтон-ьую структуру, возникающую вследствие взаимодействия ядер с неспа* ренными электронами кластеров (рис. 10-7). Эти наблюдения позволяюг заключить, что электроны, принимаемые Ре454-кластерами, не локализованы на атомах какого-то одного типа, а взаимодействуют и с ядрами Fe, и с ядрами S.

Ферредоксины хлоропластов содержат два атома железа и два атома лабильной серы; их вероятная структура имеет следующий вид:

Белок

—S S S\ / \ / Fe Fe

—s s s

белвк

Хотя трехмерная структура ферредоксина хлоропластов не установле-на, определена структура ряда родственных модельных, соединений-[51].

Г. Хиноны как переносчики водорода

В 1955 г. Мортон и его сотрудники в Ливерпуле сообщили о выделении широко распространенного хинона неизвестной структуры [52] _ Названный убихиноиом из-за его повсеместного присутствия (в переводе это означает «вездесущий хиной»), он был в $5$ г. охарактеризован; как бензохинон, присоединенный к ненасыщенной йзопреноидной боко^

Эти две метоксильные группы в пластокинонах замещены на С