химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

в гемоглобине, присутствует также в пероксидазах и каталазе, но на химию этого активного центра сильное влияние оказывает белок. Очень сильно меняется сродство к Ог, а у ферригемсодержащих белков возникают новые виды каталитической активности.

Механизм действия каталаз и пероксидаз еще во многом неясен, однако особенно большое внимание привлекло образование в присутствии субстратов целого ряда промежуточных форм, поразительно отличай* щихся по окраске [25а]. Когда к раствору пероксидазы ДОБАВЛЯЮТ небольшой избыток Н202, темно-коричневый фермент сначала становится оливково-зеленым (соединение I), а затем по мере образования соединения II — бледно-алым. Соединение II медленно реагирует с субстратом АН2 (или с другой молекулой Н202) с регенерацией исходной формы фермента. В уравнении (10-6) эта последовательность реакций представлена верхней горизонтальной линией стрелок:

От АН2илиН202

Н202 1 е~ 1 е~

Е—Fe(III) ^ I —II ^ >Е — Fe(III)

! / \ /

I / \нго2 /

E_Fe(H)—Y I (10.Б)

44 -7 * Е—Fe(II)02

Ог Оксипероксидаза

Титрование показывает, что соединение I превращается в соединение 1Г одноэлектронным восстановлением, а соединение II превращается в свободную пероксидазу другим одноэлектронным восстановлением (например, с использованием ферроцианида). Таким образом, железо в соединении I может быть формально представлено как Fe(V), а в соединении II —как Fe(IV). Однако это мало что нам говорит о судьбе НгОг-в реакции с ферментом, когда образуются соединения I и II. Присутствуют ли атомы кислорода Н2О2 в соединениях I и II или иет? По этому поводу развернулись горячие дебаты, но окончательный ответ так и неполучен. Рассмотрим, однако, следующие данные. Фермент в Fe(III)-форме, как уже упоминалось ранее, может быть восстановлен в форму Fe(II). Когда Fe(II)-фермент реагирует с Н2О2, он, вероятно, превращается в соединение II, из чего можно заключить, что последнее представляет собой Fe(II)-комплекс с перекисным анионом [26—28]:

Е—Fe+ (II)—ООН

Ясно, что в этом комплексе железо находится в низкоспиновом состоянии. Тем не менее исследователи предпочитают рассматривать соединение II как комплекс феррильного железа, который может образоваться из предыдущей структуры присоединением протона и удалением воды:

Е—Fe3+ (IV) О.

Присоединение Н202, по-видимому, превращает соединение II в соединение III, которое, согласно существующим представлениям, идентично оксипероксидазе. Последняя образуется в результате присоединения 02 к ферроформе свободного фермента [уравнение (10-6)] Н202, участвующая в превращении соединения II в оксипероксидазу, по-видимому, восстанавливается, образуя две молекулы воды.

Если неясна структура соединения II, то это еще в большей степени относится к соединению I. Первоначально считали, что оно представляет собой комплекс Fe(III) с Н202 или ее анионом. Однако подобная структура плохо согласуется с наблюдаемыми магнитными и спектральными свойствами. Было много рассуждений по поводу локализации атомов кислорода, входящих в состав связанной перекиси водорода. Мы познакомим читателя с некоторыми деталями, которые следует учитывать в ходе размышлений над этой проблемой. В уравнении (10-5) Н202 можно заменить на ROOH — органическую перекись; превращение формы I в II и дальнейшее превращение в свободный фермент могут быть осуществлены с помощью одноэлектронного донора, в частности с помощью К21гВге. Если донором электрона служит субстрат АН2, то продуктом превращения соединения I в соединение II будет свободный радикал АН». Этот свободный радикал может отдать еще один электрон, требуемый для образования свободного фермента; может быть использована вторая молекула АН2, тогда образуются два радикала АН*. Последние могут превратиться в А и АН2.

Хлорпероксидаза [29], выделяемая из плесневого гриба Caldarlo-rnyces fumago, осуществляет реакцию хлорирования органических соединений, используя Н202 и С1^ [уравнение (10-7)].

С1

Присоединение хлора сопровождается кратковременным образованием переходного соединения железа, спектрально неотличимого от соединения I. Для него была предложена структура Fe—ОС1 [29]. Белок имеет молекулярный вес ~ 42 ООО; он был выделен в низкоспиновом ферри-состоянии. Восстановленный феррофермент является высокоспиновой формой; спектроскопически он почти идентичен цитохрому Р-450 (разд. Ж,2,е) [29, 30]. Лактопероксндаза молока в присутствии I- и Н202 катализирует совершенно аналогичную реакцию иодирования в белках остатков тирозина и гистидина. Широко используется метод введения изотопов 1251~ и |8Ч- в белкн на экспонированных поверхностях мембран [31].

Миелопероксидаза полиморфноядерных лейкоцитов (гл. 1, разд. Д,2, б) использует Н2Ог н ион галоида для атаки фагоцитированных бактерий [32, 33]. Фагоцитоз индуцирует усиление дыхания лейкоцитов и выработку Нг02, частично осуществляемую мембраносвязанной NADPH-оксидазой. Некоторая часть Н202 используется миелопероксидазой для атаки бактерий; по-видимому, это происх

страница 167
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
юридическая консультации по ипотеке
економичные твердотопливные котлы
лучшие центры по обучению косметологии
Надувные батуты, продажа надувных батутов

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(06.12.2016)