![]() |
|
|
Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2имущественно гидрофобных) отщепляются с N-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно* эта N-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ъ$ не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. Структура других цитохромов, функционирующих в цепи переноса электронов, пока неизвестна. Цитохром сг (а-полрса. воагтанрвленяо^ф 376 "Шва 10 соединения находится при 554 нм, -а в цитохроме с — при 550 нм) содержит гем, связанный с белком почти так же, как и в цитохроме с, но белок, по-видимому, имеет более высокий молекулярный вес. Известно несколько форм цитохрома Ь (табл. 10-5); его молекулярный вес выше, чем у цитохрома с; возможно образование прочного комплекса цитохрома Ь с убихиноном [24]. Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию: они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул Н2О [24а]. Происходит разрыв связи О—О; для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома Cu(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом а3. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24b, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула 02 вначале связывается между атомом железа цитохрома а3 и ионом двухвалентной меди: <я1+—О2—Си+. На следующей стадии происходит двухэлект-ронный процесс восстановления О2 с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. В разд. Е,1 и Е,2 рассматриваются еще некоторые другие цитохро-мы. Опубликованы подробные обзоры по бактериальным цитохромам 13, 15] и работы с более широким обсуждением свойств цитохромов "12, 24]. 6. Каталаза н пероксидазы Другая группа гемовых ферментов катализирует реакции, в которых участвует не 02, а перекись водорода Н2О2. Пероксидазы широко распространены в растительных тканях, где они находятся преимущественно в пероксисомах; в небольшом количестве они имеются и в животных тканях. Они катализируют следующую реакцию: Н202+АН2 >- 2Н20 + А. (10-4) Каталаза является ферментом, неизменно присутствующим в аэробных клетках; иногда ее количество может достигать 1 % от сухого веса бактерий. Этот фермент катализирует распад Н202 на воду и кислород. Постулируемый механизм в основных чертах совпадает с механизмом действия пероксидаз. Если в уравнение (10-4) вместо АН2 подставить Н2Ог, а вместо А — Ог, то получим Каталаза 2Н202 > 2Н20 + 02. (10-5) Каталаза функционирует очень быстро, почти в 104 раз быстрее пероксидаз. Молекулярная активность (иа каталитический центр) составляем примерно 2* 10е с-1. Каталаза, согласно существующим представлениям, выполняет защитные функции, препятствуя накоплению Н202, оказывающей повреждающее действие на клеточные компоненты. Гибельное действие Ог на облигатные анаэробы, возможно, объясняется отсутствием у них этого фермента. В пользу такого представления говорит существование наследственной болезни акаталаземии [25]. Люди с очень низкой активностью каталазы встречаются во многих местах, но особенно их много в Корее. По имеющимся оценкам, в Японии насчитывается 1800 человек, лишенных каталазы. Поскольку примерно у половины этих людей не наблюдается никаких симптомов, каталазу можно было бы отнести к несущественным ферментам. Однако у многих лиц вокруг зубов развиваются язвенные процессы, которые могут приводить к серьезным осложнениям. По-видимому, перекись водорода, вырабатываемая бактериями, по мере накопления окисляет гемоглобин в метгемоглобин (дополнение 10-А), лишая пораженные ткани кислорода. Наиболее широко исследована пероксидаза, выделяемая из хрена и содержащая один гем на молекулу белка с мол. весом 40 000. Каталазы обычно представляют собой тетрамеры с мол. весом 250 000. Как пероксидазы, так и каталаза содержат высокоспиновое железо Fe(III) и по свойствам напоминают метмиоглобин. Ферменты могут быть восстановлены до Fe (II)-состояния, в котором они могут присоединять (необратимо) Ог. Мы видим, что тот же активный центр, который имеется |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|