хромов выделяют группы а, Ь и с, основана на положении в спектре поглощения сс-полосы (полосы с наибольшей длиной волны, рис. 10-2). Однако в настоящее время для обозначения новых цитохромов принято указывать значение длины волны а-полосы, например цитохром 552 или цитохром Ь-557,5. Что касается обозначений а, Ь, с и d, то их сейчас принято связывать с типом гема (рис. 10-1).

Цитохромы &-типа содержат протогем, который также обнаружен в бактериальных цитохромах о [13—16]. Типичные цитохромы Ь не реагируют с Ог, однако цитохром о служит конечным акцептором электронов (цитохромоксидазой) и способен к автоокислению молекулярным кислородом. Другой протогемсодержащий цитохром, участвующий в гидроксилировании, называется цитохромом Р-450. В этом случае цифра 450 указывает положение интенсивной «полосы Соре» (называемой374 "ч*ла8атКГ

также Y-ПОЛССОЙ, рис. 10-2). Д^я* обозначения цитохрамов попользуют и другие свойства. Например, цитохром аз по спектру поглощения сходен с цитохромом а, но в отличие от него легко реагирует как с СО, так и с Ог.

Цитохром с является одним из немногих внутриклеточных гемовых пигментов, растворимых в воде и легко удаляемых из мембраны. Ми-тохондриальный цитохром с был одним из первых цитохромов, который удалось получить в очищенном виде и закристаллизовать. Структура этого белка как в ферри-, так и в ферроформе была определена методом рентгеноструктурного анализа. Цитохром с — небольшой белок с мол. весом ~ 13ООО, содержащий 104 аминокислотных остатка; он был выделен из растений, животных и микроорганизмов-эукариотов [12, 17,18]. Полная аминокислотная последовательность этого белка была определена более чем для 50 видов. 28 положений в пептидной цепи оказались инвариантными. Ряд других положений характеризуется только «консервативными» заменами. Цитохром с явился одним из белков, в отношении которых предпринимались попытки проследить по наблюдаемым изменениям: в последовательности эволюционные взаимоотношения между видами. Например, человек и шимпанзе имеют совершенно одинаковый цитохром с, однако между цитохромом с человека и лошади имеется уже 12 различий в аминокислотной последовательности, а цитохром с нейроспоры имеет 44 отличия от цитохрома с человека [17]. В клетках фотосинтезирующих бактерий Rhodos-pirillum rubrum содержится родственный цитохром с2, который, как полагают, дивергировал от предшественника цитохрома с млекопитающих 2 -10Э лет назад. Но даже и в этом случае 15 положений в цепи остаются инвариантными, а в других положениях имеются функционально эквивалентные остатки [19].

Структурные исследования цитохрома с и цитохрома Сч показывают [12, 17—19], что группа гема служит каркасом, на который наматывается пептидная цепь. 104-х остатков цитохрома с как раз хватает на образование оболочки вокруг гема. Как в окисленной, так и в восстановленной формах белка пятое и шестое координационные положения железа занимают метионин-80 (рис. 10-3, слева) и гистидин-18 (рис. 10-3, справа). В результате гем оказывается плотно закрытым полипептидной цепью и почти недоступным для растворителя. В связи с этим обстоятельством возникает целый ряд вопросов.

Каким образом электрон поступает в феррицитохром с и восстанавливает его и как электрон покидает экранированную группу гема фер-роцитохрома с, восстанавливая цитохромоксидазу? Одной из возможностей является переход на железо (Fe3+) электрона атома серы (ме-тионина-80), при этом происходит образование радикала с дефицитом электронов. Как нетрудно себе представить, образовавшаяся «дырка» могла бы заполниться электроном, поступающим от —ОН-группы соседнего тирозина-67. Этот тирозин мог бы далее сместиться на поверхность и, вступив в контакт с тирозином-74, принять от него электрон [17]. Таким образом, редуктаза, действующая на феррицитохром с, должна взаимодействовать с расположенным на поверхности тирозином-74. Хотя подобный механизм, основанный на промежуточном образовании подвижных тирозиновых радикалов, не имеет прецедента, указанная возможность заслуживает внимания. Сходное предположение [20, 21] заключается в том, что электроны поодиночке или парами поступают с поверхности через систему водородных связей на тирозин-67 и далее на метионин-80. Предлагался также вариант обмена электронов через часть гема, выходящую на поверхность [22]. Что касается окисРИС. 10-3. Пептидный остов, гем с и некоторые боковые цепи цитохрома с. Из работы Дикерсона [12].

ления цитохрома с, то Дикерсон предлагает гипотезу, согласно которой определенная группировка цитохромоксидазы (следующего фермента в цепи переноса электронов) входит в щель, имеющуюся в ферроцито-хроме с, и принимает электрон.

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ъ$ из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (пре