химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

хромов выделяют группы а, Ь и с, основана на положении в спектре поглощения сс-полосы (полосы с наибольшей длиной волны, рис. 10-2). Однако в настоящее время для обозначения новых цитохромов принято указывать значение длины волны а-полосы, например цитохром 552 или цитохром Ь-557,5. Что касается обозначений а, Ь, с и d, то их сейчас принято связывать с типом гема (рис. 10-1).

Цитохромы &-типа содержат протогем, который также обнаружен в бактериальных цитохромах о [13—16]. Типичные цитохромы Ь не реагируют с Ог, однако цитохром о служит конечным акцептором электронов (цитохромоксидазой) и способен к автоокислению молекулярным кислородом. Другой протогемсодержащий цитохром, участвующий в гидроксилировании, называется цитохромом Р-450. В этом случае цифра 450 указывает положение интенсивной «полосы Соре» (называемой374 "ч*ла8атКГ

также Y-ПОЛССОЙ, рис. 10-2). Д^я* обозначения цитохрамов попользуют и другие свойства. Например, цитохром аз по спектру поглощения сходен с цитохромом а, но в отличие от него легко реагирует как с СО, так и с Ог.

Цитохром с является одним из немногих внутриклеточных гемовых пигментов, растворимых в воде и легко удаляемых из мембраны. Ми-тохондриальный цитохром с был одним из первых цитохромов, который удалось получить в очищенном виде и закристаллизовать. Структура этого белка как в ферри-, так и в ферроформе была определена методом рентгеноструктурного анализа. Цитохром с — небольшой белок с мол. весом ~ 13ООО, содержащий 104 аминокислотных остатка; он был выделен из растений, животных и микроорганизмов-эукариотов [12, 17,18]. Полная аминокислотная последовательность этого белка была определена более чем для 50 видов. 28 положений в пептидной цепи оказались инвариантными. Ряд других положений характеризуется только «консервативными» заменами. Цитохром с явился одним из белков, в отношении которых предпринимались попытки проследить по наблюдаемым изменениям: в последовательности эволюционные взаимоотношения между видами. Например, человек и шимпанзе имеют совершенно одинаковый цитохром с, однако между цитохромом с человека и лошади имеется уже 12 различий в аминокислотной последовательности, а цитохром с нейроспоры имеет 44 отличия от цитохрома с человека [17]. В клетках фотосинтезирующих бактерий Rhodos-pirillum rubrum содержится родственный цитохром с2, который, как полагают, дивергировал от предшественника цитохрома с млекопитающих 2 -10Э лет назад. Но даже и в этом случае 15 положений в цепи остаются инвариантными, а в других положениях имеются функционально эквивалентные остатки [19].

Структурные исследования цитохрома с и цитохрома Сч показывают [12, 17—19], что группа гема служит каркасом, на который наматывается пептидная цепь. 104-х остатков цитохрома с как раз хватает на образование оболочки вокруг гема. Как в окисленной, так и в восстановленной формах белка пятое и шестое координационные положения железа занимают метионин-80 (рис. 10-3, слева) и гистидин-18 (рис. 10-3, справа). В результате гем оказывается плотно закрытым полипептидной цепью и почти недоступным для растворителя. В связи с этим обстоятельством возникает целый ряд вопросов.

Каким образом электрон поступает в феррицитохром с и восстанавливает его и как электрон покидает экранированную группу гема фер-роцитохрома с, восстанавливая цитохромоксидазу? Одной из возможностей является переход на железо (Fe3+) электрона атома серы (ме-тионина-80), при этом происходит образование радикала с дефицитом электронов. Как нетрудно себе представить, образовавшаяся «дырка» могла бы заполниться электроном, поступающим от —ОН-группы соседнего тирозина-67. Этот тирозин мог бы далее сместиться на поверхность и, вступив в контакт с тирозином-74, принять от него электрон [17]. Таким образом, редуктаза, действующая на феррицитохром с, должна взаимодействовать с расположенным на поверхности тирозином-74. Хотя подобный механизм, основанный на промежуточном образовании подвижных тирозиновых радикалов, не имеет прецедента, указанная возможность заслуживает внимания. Сходное предположение [20, 21] заключается в том, что электроны поодиночке или парами поступают с поверхности через систему водородных связей на тирозин-67 и далее на метионин-80. Предлагался также вариант обмена электронов через часть гема, выходящую на поверхность [22]. Что касается окисРИС. 10-3. Пептидный остов, гем с и некоторые боковые цепи цитохрома с. Из работы Дикерсона [12].

ления цитохрома с, то Дикерсон предлагает гипотезу, согласно которой определенная группировка цитохромоксидазы (следующего фермента в цепи переноса электронов) входит в щель, имеющуюся в ферроцито-хроме с, и принимает электрон.

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ъ$ из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (пре

страница 165
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
где в омске купить уневерсальный эспандер атлетикум 24
липкие цифры
металлический столярный верстак
подставка для вок для газовой плиты

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(21.07.2017)