химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2

Автор Д.Мецлер

соединения имеют характерные спектры поглощения и называются гемохромами. Некоторые из гемсодержащих белков, в частности цитохром Ь$, который имеет в этих положениях две имидазольные группы, имеют характерные гемохромные спектры и могут рассматриваться как гемохромы.

Известно несколько модификаций протогема, указанных на рис. 10-1. Чтобы определить, какой именно гем присутствует в данном «белке, его обычно отщепляют обработкой ацетоном и соляной кислотой, я затем, добавляя пиридин, превращают в пиридиновый гемохром, который исследуют путем спектрального анализа. Таким путем было установлено, что в гемоглобине, миоглобине, в цитохромах Ь, о и Р-450, а также в каталазах и пероксидазах имеется протогем. Цитохромы а и (#з содержат гем а [3], тогда как концевая оксидазная система многих бактерий содержит гем d (первоначально называвшийся гемом аг). У гема с (присутствующего в цитохромах с, Ъ± и /) с винильными группами протегема связаны —SH-группы белка. Недавно был открыт си-рогем (рис. 14-16), а также содержащий формильную группу гем иа эритроцитов человека [За].

366 Главе 10

3. Функции гемопротеидов

Гем обнаружен у всех организмов, за исключением анаэробных клостридий и молочнокислых бактерий. Молочнокислые бактерии примечательны тем что, по-видимому, вообще не содержат железа, тогда как клостридий богаты соединениями, содержащими негемовое железо. Гемопротеиды в крови обратимо связывают кислород, в то время как в концевых оксидазных системах, а также в гидроксилазах и оксиге-назах гемопротеиды «активируют» кислород, делая его способным взаимодействовать с углеродными соединениями или с водородом. Другие гемовые соединения катализируют реакции не с 02, а с Нг02. К ним относятся пероксидазы и каталазы. Еще одну группу составляют гемовые ферменты, функцией которых является только перенос электронов.

Как заметил Ингрэм [4], «купаясь в 20%-ном кислороде, мы забываем, насколько он реакционноспособен». С точки зрения термодинамики вся живая материя исключительно неустойчива в смысле возможности сгорания в кислороде. Однако для этого требуется высокая температура, так что при осторожном обращении с огнем мы можем избежать катастрофы. Однако 1 моль меди (в виде подходящих хелатов) может катализировать потребление кислорода воздуха, имеющегося в комнате средних размеров, в течение секунды [4]. Таким образом, как биохимиков нас интересует кинетическая устойчивость и реакционная инертность Ог, с одной стороны, и возможность осуществления окислительными ферментами быстро идущих реакций с участием кислорода — с другой.

Можно было бы ожидать, что два атома кислорода, в каждом из-которых имеется по шесть валентных электронов, образуют при связывании друг с другом структуру с дзойной связью, включающую одну о- и одну я-связь:

* * * *

:0=0:

В действительности уже давно известно, что молекула 02 парамагнитна и содержит два неспаренных электрона. Исходя из этого, мы должны приписать молекуле Ог структуру, изображенную ниже слева. Однако Полинг предположил, что в структуре молекулы в значительной мере представлено также состояние, изображенное справа, с двумя трех-электронными связями (каждая из которых включает по одному неспа-ренному электрону):

:6—О: :ОЩО:

Молекула кислорода очень устойчива. Лишь с большим трудом она присоединяет еще один электрон с образованием реакционноспособного супероксидиого анион-радикала Ог:

:Ь—0:Поэтому окислительная атака молекулой 02 происходит медленно. Однако, как только произойдет присоединение первого электрона, присоединение следующих электронов облегчится и дальнейшее восстановление будет протекать легко. В связи с этим в биохимии ставится важным вопрос: почему одни гемопротеиды способны обратимо связывать молекулу Ог без окисления содержащегося в них железа, а другие активируют кислород, позволяя ему вступать в реакцию с субстратами?»

4. Кислородпереносящие белки

В гл. 4, разд. Д, 5, мы рассматривали замечательную способность гемоглобина эритроцитов к кооперативному связыванию четырех молекул О2, а также структурные взаимоотношения гемоглобина и мономерного миоглобина мышц, который способствует диффузии Оа в ткаий [5] и, вероятно, используется для депонирования кислорода. Железо в гемоглобине и миоглобине всегда находится в ферроформе. В эритроцитах имеется специальная система для восстановления железа, если оно случайным образом перейдет в феррисостояние (см, гл. 4, разд. Д, 7, а также дополнение 10-А). Согласно наиболее распространенной точке зрения, при связывании 02 с железом гема не происходит временного изменения состояния окисленности металла. Однако на этот счет имеются и другие суждения [6]. Согласно Ингрэму, окисление металла не происходит из-за упомянутых выше трудностей в присоединении одного электрона к молекуле кислорода. В то же время перенос двух электронов от металла на кислород затруднен, поскольку состояние Fe(IV) является неустойчивым.

Обычно полагают, что связывание железа гема с кислородом происходит путем передачи пары электронов

страница 161
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2" (6.26Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
купить недорого раскладушку
седельный клапан belimo h7020x6p3-s2
сковорода для индукционных плит екатеринбург
дачи по новой риге

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(23.03.2017)