rstrom S., Lipids, 7, 159—164 (1972).

8. Hitchcock C, Rose A., BJ, 125, 1155—1156 (1971).

9. Hoshi M., Kishimoto Y., JBC, 248, 4123—4130 (1973).

10. Friedman S., Fraenkel G. S. In: The Vitamins (W. H. Sebrell, Jr., and R. S. Harris, eds.), Vol. 5, pp. 329—355, Academic Press, New York, 1972.

11. Bressler R., Сотр. Biochem., 18, 331—359 (1970).

12. Engel A. G., Angelini C, Science, 179, 899—901 (1973).

l2a.Huth W., Jonas R., Wunderlich I., Seubert W., EJB, 59, 475—489 (1975).

13. Krebs H. A., Williamson D. H., Bates M. W., Page M. A., Hawkins R. A., Adv. Enzyme Regul., 9, 387—409 (1971).

14. Lowenstein J, M., Metab. Pathways, 3rd Ed., \, 146—270 (1967).

15. Nishimura J. S., Grinnell F., Adv. Enzymol., 36, 183—202 (1972).

16. Rolleston F. S., Curr. Top. Cell. Regul., 5, 47—75 (1972).

17. Kornberg H. L., Essays Biochem, 2, 1—31 (1966).

18. Newsholme E. A., Start C, Regulation in Metabolism, pp. 124—145, Wiley, New York, 1973.

19. Chiang P. K, Sacktor В., JBC, 250, 3399—3408 (1975).

20. Krebs H. A., Adv. Enzyme Regul., 8, 335—353 (1970).

21. Srere P. A., Adv. Enzyme Regul, 9, 221—233 (1971).

22. Lopes-Cardozo M. van der Bergh S. G„ BBA, 357, 193—203 (1974), 22a. Creighton D. J., Rose I. A., JBC, 251, 61—68 (1976).

23. Mandella R. D , Sauer L. A., JBC, 250, 5877—5884 (1975).

24. Macrae A. R., BJ, 122, 495—501 (1971).

25. Baldzs R., Machiyama Y., Hammond B. J., Julian Т., Richter D., BJ, 116, 44o—467 (ib/U|.

26. Streeter J. G., Thompson J. F., Plant Physiol., 49, 579—584 (1972).

27. Bartley W., Kornberg H. L., Quayle J. R., Essays in Cell Metabolism, p. 125, Wiley (Interscience), New York, 1970.

28. Quayle J. R., BJ, 89, 492—503 (1963).

29. Stadtman Т. C, Science, 183, 915—922 (1974).

30. Enoch Я. G„ Lester R. L„ JBC, 250, 6693—6705 (1975),

31. Peacock D., Boulter ?>., BJ, 120, 763—769 (1970).

32. Vagelos P. R., JBC, 235, 346—350 (1960).

33. Vagelos P. R-, Earl J. M., Stadtman E. R., JBC, 234, 490—497 (1959).

34. Horecker B. L., J. Chem. Educ, 42, 244—253 (1965).

35. Hofer M.t Brand K., Deckner K., Becker J.-U., BJ, 123, 855—863 (1971).

36. Williams J. F., Rienits K. G.r Schofield P. J., Clark M. G., BJ, 123, 923—943 (1971).

37. Decker К., Jungermann К., ТНацег r$,, Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 9, 138—158

38. Krebs H. A., Essays Biochem., 8, 1—34 (1972).

39'. Lindmark D. G., Muller M., JBC, 248, 7724—7728 (1973).

39a. Hochachka P. W., Mustafa Т., Science, 178, 1056—1060 (1972).

39b. Hochachka P. W., Somero G. N., Strategies of Biochemical Adaptation, pp. 46—61, Saunders^ Philadelphia, 1973. [Имеется перевод: Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. — М: Мир, 1977.1

40. Stanier R. У., Doudoroff М., Adetberg Е. A., The Microbial World, 3rd ed., p. 191, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey, 1970 [Имеется перевод 4-ю изд: Огейииер P, Эдельберг Э, Иигрэм Дж. Мир микробов. — М: Мир, 1979.]

О том, как электроны встречаются

с кислородом, как при этом образуется АТР и о некоторых родственных явлениях

В этой главе мы рассмотрим процессы окисления восстановленных переносчиков водорода NADH и FADH2. Нам лучше знакомо аэробное дыхание, поскольку оно протекает и в нашем организме. Атомы водорода, входящие в состав NADH, FADH2 и других восстановленных переносчиков, проходят по цепи дополнительных переносчиков, характеризующихся постепенно возрастающим положительным восстановительным потенциалом и в конце концов взаимодействуют с 02, образуя Н20. Фактически происходит перенос не атомов водорода, а только электронов. Ядра атомов водорода, вероятно, свободно перемещаются» по растворителю в виде протонов. По этой причине цепь переносчиков-часто называют цепью переноса электронов или дыхательной цепью. При окислении NADH и FADH2 клетка получает значительно больше-энергии, чем при брожении, и, следовательно, химия цепи переноса электронов и связанных с ней реакций синтеза АТР приобретает ис+ ключительно важное значение.

Некоторые организмы, особенно бактерии, получают энергию дутекг окисления Н2, H2S или Fe2+, а не окисления органических субстратов^ Кроме того, некоторым специализированным бактериям свойственно-анаэробное дыхание, при котором NO з, SOf" или С02 являются окислителями либо восстановленных переносчиков, либо восстановленных неорганических соединений. В этой главе мы рассмотрим эти процессы,* поставляющие энергию, а также химию реакций, в результате которых атомы кислорода из молекулы 02 входят в органические соединения.

Происходящие в клетках окислительные процессы исследовать довольно трудно главным образом потому, что соответствующие ферменты в клетке расположены на мембранах или внутри мембран. В бактериях эти ферменты расположены на внутренней стороне плазматической мембраны или на мембранах мезосом. У эукариот эти ферменты находятся во внутренней мембране митохондрий и в меньшей степени: в мембранах эндоплазматического ретикулума. Особенно много неудач было связано с изучением окислительного фосфорилирова