бстратного промежуточного соединения. Поясните механизмы трансаминирования, декарбоксилирования и дезаминирования (fJ-оксиаминокислот) как реакции, катализируемые ферментами этой группы.

6. Что представляет собой тиаминдифосфат (тиаминпирофосфат) ? Каким образом он реагирует с а-кетокислотными субстратами? Представьте подробно механизмы декарбоксилирования а-кетокислот а) до альдегидов и б) до производных ацилкофермента А. в) Обрисуйте в общих чертах механизм действия фермента транскетолазы.

7. Напишите формулу липоевой кислоты и поясните связывание этого соединения с белками. Покажите точно, каким образом это соединение участвует в окислительном декарбоксилировании а-кетокислот.

8. Какова формула биотина и как он связан с ферментами. Напишите уравнения двух стадий каталитического механизма биотиновых ферментов.

9. Проиллюстрируйте превращение фолиевой кислоты в тетрагидро-фолиевую кислоту. Напишите уравнения реакций последней а) с формальдегидом, б) с муравьиной кислотой и в) с серином. Укажите, как переносится одноуглеродный фрагмент на г) пурины, д) метионин и е) метильную группу тимина.

10. Приведите примеры типичных окислительных превращений NAD+ и NADP+. Укажите основной источник NADH в клетках. Сравните соотношения [NADH+]/[NAD+] и [NADPH]/[NADP+] в тканях. Какова обычная судьба HADH в метаболизме?

11. Перечислите некоторые типичные субстраты флавинопротеидов. Проиллюстрируйте обратимое восстановление простетической груп

пы. Напишите химические реакции, протекающие с участием флавопротеидов а) в окислении жирных кислот, б) в цикле трикарбоновых кислот и в) в цепи переноса электронов.

12. Напишите уравнение той реакции в метаболизме пропионовой кислоты, которая зависит от коферментной формы витамина В1213. Тимидин-5'-фосфат (тимидиловая кислота, dTMP) образуется в результате превращений дезоксиуридин-5'-фосфата (dUMP), включающих перенос одноуглеродного фрагмента от тетрагидрофолиевой кислоты.

а. Изобразите формулу дезоксиуридин-5'-фосфата и метилентетрагидрофолиевой кислоты. Предложите постадийный механизм реакции этих двух соединений с образованием dTMP.

Б. Т-четный бактериофаг содержит 5-оксиметилцитидиловую кислоту. Предложите механизм синтеза этого нуклеотида.

Примечание. Эти реакции рассмотрены В гл. 14.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Lipmann F. (1945). J. Biol. Chem., 160, 173—190.

2. Vagelos P. R.r Larrabee A. R. (1967). J. Biol. Chem., 242, 1776—1781.

3. Vanaman Т. C, Wakil S. J., Hill R. L. (1968). J. Biol. Chem., 243, 6420—6431.

4. Wright L. D., Cresson E. L., Skeggs H. R.3 Peck R. L., Wolf D. E., Wood T. R., Valent J., Folkers K. (1951). Science, 114, 635—636.

5 Alberts A. W., Vagelos P. R. (1972). In: The Enzymes (Boyer P. D., ed.), vol. 6, P. 37—82, Academic Press, New York.

6 Lynen F., Knappe J., Lorch E., Jutting G., Ringelmann E. (1959). Angew. Chem., 71, 481—486.

7. Polakis S. E., Guchhait R. В., Lane M. D. (1972). J. Biol. Chem., 247, 1235—1337.

7a. Rose I. A., O'Connell E. L., Solomon F. (1976). J. Biol. Chem., 251, 902—904.

8. Scrutton M. C, Young M. R. (1972). In: The Enzymes (Boyer P. D., ed.), vol. 6, P. 1—35, Academic Press, New York.

9. Fung С. H., Mildvan A. S., Allerhand A., Komorovski R., Scrutton M. C. (1973). Biochemistry, 12, 620—629.

10. Reed G. H., Scrutton M. G. (1974). J. Biol. Chem., 249, 6156—6162.

11. Griesser R„ Sigel H., Wright L. D., McCormick D. B. (1973). Biochemistry, 12, 1917—1922.

12. Green N. M., Valentine R. C, Wrigley N. G., Ahmad F.t Jacobson В., Wood H. G. (1972). J. Biol. Chem., 247, 6284—6298.

13. Ahmad F., Lygre D. G., Jacobson В. E., Wood H. G. (1972). J. Biol. Chem., 247, 6299—6305.

Ш. Powers S. G., Riordan J. F. (1975). Proc. Natl. Acad. Sci. US, 72, 26)6—2620.

14. Whitney P. A., Cooper T. (1973). J. Biol. Chem., 248, 325—330.

15. Ronn R. J., Hampshire J., Levenberg B. (1972). J. Biol. Chem., 247, 7539—7545.

16. Green N. M. (1970). In: Methods in Enzymology (McCormick D. В., Wright L. D., ed.), vol. 18A, p. 414—424.

17. Siegel L., Foote J. L., Coon M. J. (1965). J. Biol. Chem., 240, 1025—1031.

18. Krampitz L. O. (1970). Thiamin Diphosphate and Its Catalytic Functions, Dekker. New York.

18a. Gubler C. J., ed. Thiamine, Wiley, N.-Y., 1976.

19. Metzler D. E. (1960). In: The Enzymes (Boyer P. D., Lardy H., Myrback K., ed.), vol. 2, p. 295—337.

20. Leder I. G. (1975). In: Metabolic Pathways, 3rd Ed. (D. M. Greenberg, ed.), vol. 7, P 57—85, Academic Press, New York.

21. Hopmann R. F. W., Brugnoni G. P. (1973). Nature (London), New Biol., 246, 157—158.

22. Breslow R. (1958). J. Am. Chem. Soc, 80, 3719—3726.

23. Breslow R., McNeils E. (1959). J. Am. Chem. Soc, 81, 3080—3082.

24. Sax M., Pulsinelli P., Pletcher J. (1974). J. Am. Chem. Soc, 96, 155—165.

25. Pletcher L, Sax M. (1972). J. Am. Chem. Soc, 94, 3998—4005.

26. Gallo A. A., Sable H. Z. (1974). J. Biol. Chem., 249, 1382—1389.

27. Grande H. J., Houghton R. L., Veeger C. (1973). Eur. J. Biochem., 37, 563—569.

28. Gounari