что для этого необходим низкомолекулярный кофермент, названный коферментом М [187]. Этим коферментом является простая сульфоновая кислота, структура которой показана ниже [уравнение (8-87)].

СН3-1-;орриноиЬOaS—СН2—СН,—SH—^ * 03S—СН2СН2—S СН3 + Со+-!юрриноиЬ

ВОССТАНОВЛЕНИЕ

Иг, АТР, MgI+

"OjS—СН2—CHT—S—S—CH2CH>—S03~ СН4

КОФЕРМЕНТ М

( 2,2-ЬитиоЬиэтансильфокислота) (8-87)

Тиоловые группы восстановленного кофермента реагируют с метил-корриноидом с образованием метилированного кофермента М, при восстановлении которого водородом, требующем участия АТР и Mg2+, высвобождается метан [188]. Природным восстановителем может быть либо Н2 в сочетании с гидрогеназой (гл. 10, разд. Е,1), либо пируват при посредстве восстановленного ферредоксина, образующегося под действием пируват : ферредоксин — оксидоредуктазы (разд. К,3).

Третьей важной реакцией переноса метильных групп является перенос от метилкорриноидов на ртуть, мышьяк, селен или теллур. Эти реакции представляют особый интерес, поскольку приводят к образованию метил- и диметилртути и диметиларсина — соединений, обладающих токсическим действием [189]. Ранее мы рассмотрели реакции переноса, в которых метильная группа переносится от метилкорриноида на нуклеофильные группы, например на —SH-группу гомоцистеина. В этих реакциях метильная группа в действительности переносится в виде положительного СНз-иона, т. е. в результате нуклеофильного замещения при атоме углерода (как и в случае переноса метильной группы от S-аденозилметионина или метил-Н4Ро1). Напротив, перенос на Hg2+ осуществляется в виде карбаниона СНГ без изменения валентности кобальта. Метилкорриноиды в отличие от других трансметилиру-ющих агентов (таких, как S-аденозилметионин) способны вступать в реакции этого рода без участия ферментов. Отметим, что после протекания реакции (8-88) кобальт находится в состоянии З-j-. Реметилирова-ние корриноида возможно, по-видимому, лишь после восстановления кобальта до Со(II). [Вторая метильная группа может переноситься в результате реакции того же типа с образованием (CH3)2Hg.]

СН3

Н20 + / Со3+ / + Щ2+ »

? ' ОН.

Со3+ / + CH3Hg+ (8-88)

Реакция метилирования мышьяка имеет важное значение в связи с проблемой загрязнения окружающей среды, что объясняется широким использованием соединений мышьяка в качестве инсектицидов и присутствием арсената в фосфате, используемом в бытовых моющих средствах [189, 190]. После восстановления в арсенит метилирование протекает в две стадии [уравнение (8-89)].

он

НО—As—ОII

О

Арсенат

2е~

он

As—О0=As—О" Ареен игл

СН.+ НОСНзAsII

О

О

Метил -арсонат

СНз

2е~

СН,

Н3С— As — ОII

О

СНз

I

Н3С—As Н

Диметил -арсинат

Диметил-арсин

(8-89)

Дополнительные стадии восстановления приводят к образованию ди-метиларсина, одного из основных продуктов действия метаногенных бактерий на арсенат. Хотя и существует предположение, что перенос метила протекает через образование СНз с одновременным отрывом протона от субстрата, детали этой реакции пока еще изучаются. Радикал СНз может переноситься с образованием кобальт(11)-корриноида [191].

Анаэробные бактерии Clostridium aceticum могут получать энергию для роста в результате восстановления С02 водородом [163, 191]:

4 Н2 + 2 С02 * СН3СОО~ + Н+ + 2НгО (8-90)

ДС (рН 7) = -94,9 «Дж моль"'

Вероятно, одна из молекул С02 восстанавливается до формиата, а затем до метилкорриноида. Последний в результате какого-то пока еще не установленного процесса соединяется с другой молекулой С02 с образованием ацетата. Предполагается существование карбоксиметилкобальтового промежуточного соединения

сн2соо_

Существуют данные, свидетельствующие о том, что С02 не включается непосредственно, а переносится от пирувата [192].

Как мы видели, витамин Bi2 и его аналоги являются катализаторами с многообразными функциями. Сколько реакций, зависящих от них, еще не открыто? Как происходит катализ соответствующих реак

ow хлава о

ций в зеленых растениях и других организмах, не располагающих ко-бальтсодержащими катализаторами? Ответы на эти вопросы могут принести много неожиданного.

Вопросы и задачи

1. Следующие заболевания обусловлены недостаточностью отдельных витаминов. С каким витамином вы связываете каждое из перечисленных заболеваний: а) цингу, б) рахит, в) бери-бери, г) пеллагру?

2. Заполните следующую таблицу:

Тип реакции или фермент Кофермент или простетическая группа

Декарбоксилирование аминокислот

Декарбоксилирование а-кетокислот

Окислительное декарбоксилирование а-кетокислот

Транскетолаза

Пируваткарбокснлаза

(З-Кетотиолаза

Трансамннирование

Перенос формильной группы

Образование метана

3. В состав каких коферментов входит ADP?

4. Рассмотрите расщепление связей углерод—углерод в метаболических циклах и укажите отдельные ферментативные реакции. Резюмируйте, каковы общие, на ваш взгляд, закономерности реакций этого типа.

5. Назовите субстрат, типичный для пиридоксальфосфатзависимых ферментов. Изобразите формулу кофермент-су