химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 1

Автор Д.Мецлер

более коротких спиралей. Полный размер молекулы — приблизительно 4,4X4,4X2,5 нм.

ду стержнями и внутри молекулы в действительности целиком заполнено боковыми цепями аминокислот, причем почти все они имеют гидрофобный характер. Большинство же полярных боковых цепей выступают из спиралей наружу, в окружающую водную среду.

По мере расшифровки структуры различных белков (особенно в последние годы) становилось все более очевидным, что глобулярные белки, как и миоглобин, сохраняют свою структуру преимущественно благодаря взаимодействию между гидрофобными остатками. Внутри молекулы белка боковые группы уложены исключительно компактно. Если где-нибудь в структуре остается свободное пространство, оно обычно заполняется водой [24, 25]. Например, плотность упаковки (отношение объема, ограниченного вандерваальсовой оболочкой, к полному объему) молекул лизоцима и рибонуклеазы составляет ~0,75; для сравнения укажем, что для плотно упакованных сфер теоретическое значение плотности упаковки равно 0,74. Полярные группы обычно находятся на поверхности, но иногда бывают «утоплены» внутрь, образуя водородные связи с другими группами внутри молекулы белка. На отдельных участках поверхности встречаются и неполярные боковые цепи, которые в ряде случаев сгруппированы в гидрофобные кластеры. Последние могут обусловливать взаимодействие с другими белками или с липидными участками мембран.

Миоглобин является в каком-то смысле исключительным белком, поскольку у большинства других глобулярных белков содержание а-спи-ральных участков оказывается сравнительно невысоким. Например, составленная из 129 остатков цепь лизоцима (рис. 2-9), одного из самых небольших ферментов (мол. вес 14 600), содержит лишь несколько коротких спиралей. Цепь лизоцима уложена по большей части сложным и нерегулярным образом. Обратите внимание на область, содержащую антипараллельный складчатый (3-слой. Он начинается с участка между остатками 42 и 45, далее цепь поворачивает назад, формируя петлю наподобие шпильки, и между остатками 51—54 и 42—45 образуются водородные связи. Складчатая структура просматривается и в некоторых других частях цепи.

Характерной особенностью молекул более крупных белков является наличие четко выраженной ^-структуры в центральной части молекулы. Примером может служить фермент карбоксипептидаза А, состоящий из 307 остатков (рис. 2-6, внизу) [26]. р-Структура, изогнутая в виде лопасти левого пропеллера, образует своеобразную жесткую «основу», к которой прикрепляются остальные части молекулы. Многие белки содержат как участки, имеющие параллельную р-структуру, так и участки с антипараллельной р-структурой. Для ряда крупных белков, например для глицеральдегидфосфатдегидрогеназы (334 остатка), характерно присутствие четко различимых доменов (двух или более), соединенных друг с другом «шарнирными» участками . [27]. Преобладающей структурой в каждом из двух доменов является складчатый р-слой (рис. 2-10). Обратите внимание, что МАО+-связывающий домен имеет почти всюду параллельную ^-структуру, тогда как «каталитический» домен содержит как параллельные, так и антипараллельные цепи. Оба домена имеют а-спиральные участки, расположенные по обе стороны от центрального слоя.

Если трехмерную структуру лучше всего изображать в виде стереопар, то характер распределения водородных связей внутри молекулы яснее всего виден на двумерных диаграммах, одна из которых представлена на рис. 2-11.

Исследование синтетических полипептидов, а также анализ известных белковых структур, полученных с помощью рентгеновской кристаллографии, показали, что некоторые аминокислоты, например глутами-новая кислота, аланин и лейцин, способствуют образованию а-спирали. Другие аминокислоты, в частности метионин, валин и изолейцин, чаще

встречаются в составе ^-структуры, тогда как глицин, пролин и аспа-рагин обычно расположены в местах изгиба цепи. Напрашивается вывод, что способ укладки полипептида прямо определяется его последовательностью. Так, если в каком-то месте цепи сосредоточено несколько остатков, способствующих образованию спирали, то образуется спираль. Эта спираль растет в обоих направлениях до тех пор, пока не «натолкнется» на остатки (например, пролин), препятствующие ее образованию. Подобным же образом, если сгруппированы соответствую

щие остатки, образуется ^-структура. Нерегулярная укладка других участков цепи приводит к образованию дополнительных водородных связей и большого числа гидрофобных связей, в особенности характерных для внутримолекулярных областей глобулярных белков.

Теперь, когда известна трехмерная структура многих белков, пытаются предсказывать способ укладки других белковых молекул, исходя из их аминокислотной последовательности [28—30]. Один из таких методов основан на определении численным методом значений «конфор-мационных параметров», дающих вероятность нахождения данного остатка в составе спирали, ^-структуры и (З-изгиба (табл. 2-4). Согласно Чоу и Фасману [29], если из шести сгруппированных остатков четыре способствуют образован

страница 40
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 1" (5.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
гриль электрический купить
дерматологический варшавка
авто бизнес класса в лизинг
Кликните на ссылку, получите скидку по промокоду "Галактика" в KNS - где купить монитор для компьютера - специальные условия для корпоративных клиентов.

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(09.12.2016)