химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 1

Автор Д.Мецлер

/ \/ I ^н

vc С н

/ \ / \

н н н н

Лизин

ays,/О ,

Эта основная группа несет на себе положительный заряд и может служить акцептором протона; сопряженная кислота имеет рКа~6,4—7,0

Имидазольные группы боковых цепей гистидина составляют часть активного центра многих ферментов. Как и другие основные группы белков, они могут также связывать ионы металлов

Гибкая боковая цепь с реакци-онноспособной аминогруппой на конце. Высокое значение р/Са (~10,5) указывает, что боковые цепи лизина в нейтральных растворах всегда протонированы

Н

N—Н

С

/

\

н н н н

V \ /

'Ч /Ч /Ч С ,N QN-H

Н

н

Аргинин fArg ,R)

/ \ I !

Н Н

Гуанидиниевая группа имеет рК& выше 12 и в большинстве случаев остается протонирован-ной. Стабилизируется резонансом (как показано кривыми стрелками). Гуанидиниевые группы приобретают иногда важное значение как центры связывания фосфатных групп

2. Аминокислоты асимметричны и образуют два семейства: D и L (разд. А.4).

3. Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых групп (боковых цепей), которые в приведенных выше формулах обозначались через R. Эти группы имеют разную химическую структуру. Они выступают из основной цепи и формируют в значительной степени поверхность полимера, определяя многие химические и физические свойства белков.

В табл. 2-2 приведены структурные формулы боковых цепей аминокислот, обычно встречающихся в белках (формула пролина приведена полностью). Даны также сокращенные трехбуквенные обозначения аминокислот, используемые при выписывании аминокислотных последовательностей пептидов и белков, а также однобуквенные сокращения, принятые в работах по эволюции белков и при составлении программ для вычислительных машин.

При обсуждении вопросов, связанных со структурой белков, аминокислоты, входящие в группы а, б и в, а также фенилаланин и метионин принято объединять в категорию неполярных аминокислот. Они стреа В скобках даны трехбуквенные и однобуквенные обозначения аминокислотных, остатков, входящих в состав пептидов н белков.

мятся попасть в гидрофобное окружение «внутри» молекулы белка. Противоположную по свойствам категорию составляют полярные заря1 женные молекулы (группы е и и), которые обычно выступают наружу, в водное окружение белка. Остальные образуют категорию полярных незаряженных аминокислот.

Знакомство со структурой аминокислот лучше всего начать с глицина, аланина, серина, аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты. Отметим, что структуру многих аминокислот можно получить из структуры аланина заменой одного из атомов водорода на другую группу. Так, замена (З-водорода аланина дает:

Замена на фенил —^-Фенилаланин

на —ОН —^ Серии

на —SH —»~Цистеин

на —СООН —*? Аспарагииовую кислоту

Метаболические взаимоотношения между аминокислотами, о которых речь пойдет позднее, помогут запомнить структуру остальных аминокислот.

В табл. 2-2 включены также значения р/(а (см. гл. 4, разд. Б) боковых групп аминокислот. Если концевые амино- и карбоксильные группы свободны, они тоже могут участвовать в кислотно-основных реакциях; р/Са этих групп имеет следующие значения:

Концевая —СООН-группа, рКа=3,6—3,7; Концевая —NHg-группа, рКа = 7,5—7,9.

Поскольку при нейтральных рН —СООН-группы глутаминовой и аспарагиновой кислот полностью диссоциированы, в биохимической литературе их принято называть глутаматом и аспартатом независимо от природы присутствующих в среде катионов. Такое же окончание (— ат) применяется и в случае других кислот — например, малат, оксоалацетат, фосфат, аденилат, что находит отображение и в названии ферментов, например лактатдегидрогеназа.

2. Полипептиды

Последовательность, в которой соединяются мономерные звенья при полимеризации 100 и более аминокислот, представляет собой первичную структуру белков. Мономерные звенья цепи называются аминокислотными остатками — в ходе полимеризации каждая аминокислота теряет молекулу НгО1. Полипептидная цепь обычно имеет одну свободную аминогруппу на одном конце цепи и свободную карбоксильную группу — на другом. Однако иногда эти группы связываются одна с другой, что приводит к образованию циклического пептида. Пептиды называются в соответствии с составляющими их аминокислотными остатками, начиная от остатка, несущего концевую аминогруппу. Так, L-аланил-Ь-ва-лил-Ь-метионин представляет собой пептид со следующей структурой:

сооо НС н н3с сн.

1 Строго говоря, теряется одна молекула воды на пептидную связь, т. е. в сумме получается на единицу меньше числа аминокислотных остатков. Н,с

10 20

Ala-Pro-Pro-Ser-Val-Phe-Ala-Glu-Val-Pro-Gln-Ala-Gln-Pro-Val-Leu-Val-Phe-Lys-Leu-lle-Ala-Asp-Phe-Arg^

30 40 50

GIu-Asp-Pro- Asp-Pro- A rg-Lys-Val-Asn-Leu-Gly-Val-Gly-Ala-Ty r- Arg-Th r- Asp-Asp-Cys-Gln-Pro-Trp-Val-Leu—

60 70

Pro-Val-Val-Arg-Lys-Val-Glu-Gln-Arg-lle-Ala-Asn-Asn-Ser-Ser-Leu-Asn-Hib-Glu-Tyr-Leu-Pro-lle-Leu-Gly80 90 100

Leu-Ala-Glu-Phe-Arg-Thr-Cys-Ala-5er-Arg-Leu-A!a-Leu-G!y-Asp-Asp-5cr-Pro-A)a-Leu-Gln-G!u-Lys-Arg-VaJ11

страница 35
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 1" (5.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
оперативная память 8 гб цена
панель управления lsr опция для vlt regbnm
планета квн купить билеты
раскладная кровать с матрасом тумба элеонора

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(14.12.2017)