химический каталог




Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 1

Автор Д.Мецлер

пользование принципиально новых подходов. Оказалось, что .ряд белков можно содюбилизировать с помощью детергентов. Например, родопсин — светочувствительный пигмент и основной белковый ^компонент наружных члеников палочек сетчатки—может быть получен в солюбилизированном виде, в котором он нормально обесцвечивается на свету (гл. 13, разд. Е). Несколько ферментов удалось выделить из мембран и очистить фракционированием в органичеаких растворителях, например в метаноле. Мембранные белки обычно нерастворимы в воде. Однако мембраны эритроцитов удалось практически полностью солюбилизировать в воде, используя хелатобразующий агент ЭДТА в концентрации 5- 1СН3 М (табл. 4-2) или 0,1 М тетраме-тиламмонийбромид [27]. Результаты этих опытов указывают, что в поддержании стабильности мембран важную роль играют ионные взаимодействия между белками (или между белками и фосфолипи-дами).

При электрофорезе белков плазматических мембран в полиакрил-амидном геле с додецилсульфатом натрия (гл. 2, разд. 3.6) получают от 1 до 6 четко выраженных полос и, как минимум, еще 35 менее интенсивных полос, соответствующих мол. весам в интервале от 10 ООО до 360 000 [28]. Однако некоторые очень важные мембранные белки, например (Na+-f- К+)-зависимая АТРаза (разд. Б.2.в), присутствуют в столь незначительных количествах (в одном эритроците их содержится всего несколько сотен молекул [3, За]), что эти белки не удается идентифицировать на электрофореграмме. Митохондриальные мембраны могут иметь еще более сложный состав, чем плазматические, тогда как состав миелина несколько проще.

Около одной трети белка в мембране эритроцитов приходится на долю двух гидрофобных белков, получивших название спектрин (или тектин). Их мол. вес составляет 220 000—250 000 и вместе с более низкомолекулярным белком (мол. вес 43 000) они образуют палочковидные структуры, имеющие размер ~ 3X200 нм. В эритроците содержится около 2,2-105 таких палочек, и если их расположить рядом друг с другом, то они полностью покроют внутреннюю поверхность эритроцита (130 мкм2). Поскольку после обработки различными химическими реагентами [28а], модифицирующими аминокислотные остатки белков, иаходящихся на внешней поверхности мембран (например, иодирование лактопероксидазой, гл. 10, разд. Б.6), спектрины не метятся, считают, что они расположены с внутренней стороны мембран [3, 29]. Предположение о сходстве этих белков с миозином еще требует доказательств, а их роль в функционировании мембраны остается неясной.

Другой важный компонент мембрш эритроцитов — это гликолроте-ид с мол. весом ~ 100 ООО, который сравнительно прочно закреплен внутри мембраны и имеет углеводные цепи, выступающие в окружающий раствор [29]. На электронно-микроскопических фотографиях поверхностей мембранного бислоя, полученных методом замораживания— скалывания (|рис. 5-1, Б), видно, что в мембране на площади 1 мкм2 хаотично расположено приблизительно 4200 частиц диаметром S нм Не исключено, что эти частицы являются рассматриваемым гли-копротеидом. Значение этого белка остается неясным. Однако было высказано предположение, что его молекулы содержат «каналы», необходимые для транспорта воды [29а] и анионов [29Ь] (обмен бикарбонатов и хлоридов через мембраны эритроцитов происходит очень активно и связан с функционированием гемоглобина в транспорте кислорода). О том, что гликопротеид пронизывает мембрану, свидетельствует тот факт, что при обработке трипсином интактных эритроцитов происходит частичный протеолиз этого гликопротеида без разрушения мембраны. Кроме того, в результате целого ряда химических реакций удается модифицировать именно этот белок, в то время как большая часть мембранных белков остается интактной [3, За].

Особый интерес представляет еще один гликопротеид, содержащийся в эритроцитах, — гликофорин (обозначаемый иногда PAS-1) [30, 31]. Он имеет мол. вес ~31 000 и также встроен в мембрану. Замечательно, что около 60% его веса составляют углеводы. Белковая часть гликофорина, первичная структура которой известна, представлена единичной пептидной цепью, содержащей приблизительно 131 аминокислотный остаток [31] В 50-членном N-концевам фрагменте очень велико содержание треонина и серина. Считают, что N-концевая часть, с которой связано около 16 олигосахаридных разветвленных цепей, выступает из клеточной мембраны; всего на одну полипептидную цепь приходится ~160 молекул сахара (рис. 5-2). Из-за высокого содержания сиаловой кислоты (рис 2-14) гликопротеид имеет большой отрицательный заряд. Молекула гликофорина состоит из 3 частей («доменов»). К N-концевой части молекулы, связанной с углеводными остатками, примыкает цепь из 32 гидрофобных остатков, которые, по-видимому, образуют а-спиральный Участок, пронизывающий бислой. Третий участок, расположенный на С-конце, гидрофилен и обогащен остатками пролина, глутаминовой и аспарагиновой кислот. Он может достигать цитоплазмы (рис. 5-2) и связывать ионы кальция или взаимодействовать с —NH3-группам и фоофолипидных головок.

Если бы все углеводные остатки гликофорина

страница 150
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176

Скачать книгу "Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 1" (5.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
мнимая и притворная сделка
подарочная бумага купить
удал вмятин по низкой цене
курсы домашних парикмахеров для начинающих в одинцове

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(04.12.2016)