химический каталог




Клинические лабораторные исследования

Автор А.Я.Любина Л.П.Ильичева Т.В.Катасонова С.А.Петросова

их — мономером — служит аминокислота.

В белках аминокислоты связаны пептидными связями, которые образованы карбоксильными и аминогруппами соседних аминокислот. Построенные таким образом полимеры называют пептидами. Количество и последовательность расположения аминокислот в белке строго определены. Длинные цепочки аминокислот — полипептиды — располагаются в пространстве определенным образом, благодаря взаимодействиям между радикалами и другими активными группами в молекуле белка. Пространственное расположение белковой молекулы зависит от растворителя и реакции среды.

Если белок содержит по две и более полипептидных цепей, тогда о нем говорят, что он состоит из субъединиц (гемоглобин). Свойства и биологическая активность белков зависят от их строения.

Именно с белками связаны основные проявления жизни: пищеварение, раздражимость, сократимость, способность к росту, движение, размножение.

Белки служат главным пластическим материалом, из которого построена структурная единица всех видов тканей — клетка.

216

219

Пищеварение происходит при участии ферментов, которые являются белками. В основе мышечного сокращения лежат изменения свойств белка — актоминозина, взаимодействующего с аденозинтрифосфатом (АТФ). Опорную функцию выполняют белки соединительной ткани — коллаген и эластин.

Нуклеопротеидам принадлежит главная роль в передаче наследственных признаков. Выработкой иммунных белков — антител отвечает организм на действие болезнетворных микроорганизмов. Удивительное свойство крови свертываться, предохраняющее организм от кровопотери, зависит от взаимодействия целого ряда факторов — ферментов.

Белки плазмы крови поддерживают коллоидно-осмотическое давление, являются одной из важнейших буферных систем, играют большую роль в транспорте питательных веществ, витаминов, гормонов и лекарственных препаратов.

Современные физико-химические методы исследования позволили открыть и описать более 100 различных белковых компонентов плазмы крови. В зависимости от способа разделения получают различные фракции (группы) белков, сходных по некоторым свойствам. Главные из них — альбумины, глобулины и фибриноген. С помощью метода электрофореза на бумаге в сыворотке крови было обнаружено 5 фракций белков: альбумины а,-, а2-, 0- и 7-глобулины. Методом электрофореза в крахмальном геле выявляется до 17 фракций белков. Наибольшее число фракций—до 30 можно получить методом иммунофореза, который представляет собой комбинацию методов электрофореза и реакции преципитации в одной среде.

На долю альбуминов приходится более половины общего количества белков плазмы крови. Эти низкомолекулярные белки обладают высокой гидрофильностью (объем сухой молекулы альбумина увеличивается в 2 раза при растворении в воде). Благодаря этому свойству альбумины удерживают воду в организме, поддерживая коллоидно-осмотическое давление крови. Они выполняют транспортную функцию, образуя временные комплексы с билирубином, желчными кислотами, кальцием, гормонами, лекарственными веществами.

Альбумины сравнительно быстро обновляются в организме. Местом их образования является печень.

Глобулины представлены различными по химическому составу и функциям белками. Среди них отмечают гликоп-рогеиды, содержащиеся, в основном, в а г и а2-фракциях; липопротеиды, содержащиеся, главным образом, в р-фракции, и иммуноглобулины, составляющие 7-фракцию. Общее свойство белков этой группы —

12(\

нерастворимость в воде. 80% их образуются в печени.

Из фракций а. ,-глобулинов выделяют белки, транспортирующие гормоны тироксин и ретинол. Они обладают тормозящим действием на протеолитические ферменты. Из а 2-глобулинов выделяют церулоплазмин, гаптоглобины и протромбин. Церулоплазмин способен связывать медь и поддерживать ее концентрацию в тканях. Гаптоглобины обладают способностью соединяться с гемоглобином, предупреждая его потерю организмом через почки. Протромбин является неактивным предшественником тромбина— белка, способствующего превращению фибриногена в фибрин.

р-Глобулины представлены в основном липопротеида-ми. В их состав, помимо белкового компонента, входят свободный и эфиросвязанный холестерин, фосфолипиды, триацилглицерины. В р-фракции, кроме липопротеидов, обнаружены трансферрин и С-реактивный белок. Функция трансферрина заключается в связывании и переносе железа в ткани. Содержание С-реактивного белка увеличивается при патологических состояниях, сопровождающихся воспалением и распадом тканей.

?у-Глобулины (иммуноглобулины) представлены антителами.

Фибриноген составляет 3—5% от общего количества белка. Нормальное содержание фибриногена в крови здорового человека 5,9— 11,7 мкмоль/л. Он образуется в печени, обладает большой молекулярной массой и участвует в заключительной стадии свертывания крови — формировании сгустка.

§ 105. Патология белкового обмена

Общее количество белка крови меняется при целом ряде заболеваний. Снижение количества белка называется гипопротеинемией, увеличение — гиперпротеинемией.

Гипопротеинемия может быть

страница 81
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108

Скачать книгу "Клинические лабораторные исследования" (2.84Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
минеральная штукатурка цена
скамьи парковые чугунные
погнутая дверь солярис
стол-трансформер журнальный-обеденный цена

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(24.09.2017)