химический каталог




Химия природных соединений (углеводы, нуклеотиды, стероиды, белки)

Автор Н.К.Кочетков, И.В.Торгов, М.М.Ботвиник

я структуры в своих общих чертах не зависят от специфического чередования аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического ©заимодейетвия боковых групп остатков, к чему, как указывалось 'выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур).

Каким образом упаковка цепей может быть нечувствительной к особенностям чередования боковых групп остатков? Если цепь в среднем может быть 'аппроксимирована цилиндром определенного радиуса, то и расстояние между осями таких цилиндров является в среднем некоторой определенной величиной. На рентгенограммах и обнаружится это среднее расстояние между цепями.

Вторичная структура цепи может не зависеть от чередования аминокислотных остатков в том случае, если она обусловлена свойствами хребта пептидной цепи.

Замечательным явилось сходство рентгенограмм перечисленных фибриллярных белков и той структурной формы синтетических полипептидов, которая оказалась нечувствительной к их химической структуре. Речь идет об а-спирали. Получены убедительные признаки существования а-спиральной конфигурации в полипептидных цепях фибриллярных белков. Измеренный по рентгенограммам шаг спирали (около 5 А) и величина проекции одного остатка на ось волокна (около 1,5 А) согласуются с расчетными данными для а-спиральных структур. Дихроизм поляризованных инфракрасных спектров поглощения перечисленных фибриллярных белков указывает на то, что водородные связи в этих белках между пептидными СО- и NH-группами являются внутримолекулярными 11 направлены вдоль оси волокна, т. е. что они соединяют отдельные витки спиралей, стабилизируя тем самым спиральную конфигурацию цепей.

Все это находится в полном соответствии с данными, полученными для синтетических полипептидов.

Дальнейшие теоретические исследования а-спиральной структуры показали, что она является наиболее энергетически выгодной и стабильной формой хребта пептидной цепи.

Открытие сс-апирали в синтетических полипептидах и фибриллярных белках явилось выдающимся достижением структурной химии нашего времени.

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи в (3-белках также, как и в синтетических (полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует IB виде р-формы. Образование Р-конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими баковыми цепями — глицин, аланин, серии. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых пепей других аминокислот. Поэтому р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковыми цепями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических иолипеггтидов с короткими боковыми цепями,, таких, как поли-(глицил- аланин). Белки коллагеновой группы характеризуются относительно высоким содержанием остатков пролина и оксипролина. Как показали последние исследования, эти остатки вместе с остатками глицина скапливаются на отдельных участках молекулярных цепей. На этих учасшах возникают конфигурации, имеющие много общего с конфигурацией цепи поли-L-пролина.

Детали этой конфигурации еще неясны, хотя имеется ряд довольно убедительных гипотез.

Характеризуя IB тгелсш особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для большинства этих'белков xaj рактерна а-конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков — скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка — скопления остатков глицина, аланина и еернна, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина.

Пожалуй, следует подчеркнуть, что структурные формы, наблюдае- , мые в фибриллярных белках, выражены не столь четко, как в синтетических полипептидах. Это объясняется тем, что локальные нарушения, вызываемые структурными различиями боковых групп, «портят» структуру.

лем не менее признаки, по киюрым устанавливается наличие юю или иного типа структуры» не о

страница 193
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201

Скачать книгу "Химия природных соединений (углеводы, нуклеотиды, стероиды, белки)" (5.87Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
сковороды больших диаметров
купить шашку для такси в краснодарском крае
заказ автобуса на 45 мест
срочный ремонт холодильников на дому москва

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(26.05.2017)