химический каталог




Курс органической химии

Автор П.Каррер

ислотностью второго компонента от хлорангидридов до обычных эфиров.

Хлорангидриды. Хлорангидриды производных аминокислот находят лишь ограниченное применение в пептидном синтезе (например, хлорангидриды тозил- и фталоиламинокпслот). Хлорангидриды карбо-бензоксиаминокнслот часто самопроизвольно распадаются па хлористый бензил и циклический ангидрид карбаминовой кислоты:

RHC-СО

CcH^CH.OCO-NH-CHR-COCl -> С6Н;СИ2С1 -|- | |

HN О

\ / СО

Последний очень реакционноспособен и под влиянием небольших количеств аминов легко образует продукты полнконденсацнп, обладающие

25*

388

Гл. 18. Аминокислоты, пептиды и бел

белковоподобными свойствами (Лёйхс):

цсн-со

п i i

их о

RCH—СО _с0 Чс6^ > ' ' НЧХ —— > H-,NCHRCONH_> -*

HNf О

\ / СО

-> H[NHCHRC01„-NHCHRCONH, + пСО,

N-Карбоксиангидриды, как часто называют эти циклические ангидриды карбаминовой кислоты, могут быть получены из соответствующих аминокислот и фосгена:

RCH—СО

HoNCHRCOOH + COCU -> I I + 2НС1

HN О

\6

Смешанные ангидрид ы карбоновых кислот. Вместо хлорангидридов широкое применение получили смешанные ангидриды производных аминокислот с другими карбоновыми кислотами или с моноэфирамн угольной кислоты (Виланд, Буассона, Воган):

-NHCHRCOO " HN(C,H5)3

С!сюснд2шскл Y-XHCHRCO-O—СОСНгСН(СН8), +

+ (C2H5)3NHCr (А)

-С1С?0С'Н"—> Y-NHCHRCO-O-COOC0H5 (Б)

В случае смешанных ангидридов типа (А) реакционная способность у карбоксильной группы аминокислоты больше, чем у карбоксильной группы изовалериановой кислоты, так как у последней разветвление прн ^-углеродном атоме создает пространственные затруднения. Поэтому при взаимодействии с RNH2 образуется, главным образом, амид производного аминокислоты. То же справедливо для смешанных ангидридов с моноэфирамн угольной кислоты (?>): при их взаимодействии с аминами получаются амид, спирт и С02; в качестве побочной реакции часто наблюдается перегруппировка с образованием эфира и С02:

Б -¦> Y—NHCHRCOOC.H-, + С02

Конденсация с помощью д и ц и к л о г е к с п л к а р б о д и-имида (Шихан). Очень удобный способ образования пептидной связи заключается во взаимодействии карбоновой кислоты и амина с дици-клогексилкарбодиимндом (DCCI; ДЦКИ) в качестве водоотщепляю-щего средства. Промежуточным продуктом реакции, вероятно, является ангидрид с дицпклогекснлнзомочевннон:

/NHC6Hn

YNHCHRCOOH + C„H11\=C=NCeH,1 -* YNHCHRCOO-C +

-+ YXHCHRCOXHR' -f- CeHuXHCONHCeHn

^NC.H

11

Активированные эфиры. «Активированные эфиры» (Шви-цер) можно рассматривать как ангидриды производных аминокислот

Синтез полипептидов

389

с очень слабыми кислотами. Легко доступны н вполне устойчивы циан-метпловые эфиры, активированные благодаря —/-эффекту циангруппы:

RCOOH + N(C2H:,)3 + CICH.2CN -> (С.Н^ХНсГ + RCO-OCH2CN ~-> RCO-NHR' + HOCH,CN

Более активными являются «-замещенные фенпловые эфиры (с группами N02, S02CH3, CN; Боданский, Кеннер, Швицер), легко получающиеся следующим способом:

RCOOH + OS^O-Z^-NO,

-> RCOO-/~\_X02 + HO-/"\_NO, + SO,

б) Активирование аминогрупп ы. Наиболее употребительный способ активирования эфиров аминокислот состоит в превращении н.\ в фосфоазопроизводные (Гольдшмидт) пли в амиды фосфористой кислоты (Андерсон):

PCIs + 2H2NR-=!!> [R_XH-P^XR] 2R'CO—NJHR + НРО,

R' С ООН

(С2Н:0)оР—О—Р(ОС=Н5)2+H,XR —> НОР(ОС2н5)2+(С2Н60)2Р—XHR ->.. .

—> R'CO—XHR +(С,Н50)2РОН

Примеры получения сложных пептидов. Синтетическим путем удалось получить несколько природных биологически активных полипептидов: близкие друг другу гормоны гипофиза окснтоцнп (оцнтоцин) и вазопрессин (Дю Внньо), гнпертенснны I и II (Швицер, Иселин, Каппелер. Риникер и Риттель; Пэйдж) и грамицидин С (Швицер). Примеры приводятся на следующих схемах.

а) С и и т е з о к с и т о ц и и а (Дю Виньо), гормона задней доли гипофиза, вызывающего сокращение матки:

_ „ _ Н—глнц—ОСоН,* „ _ ^ H.(катЛ

КБ—лейц—О—СОСН2СН(СН3)3--~+ КБ—лейц—глиц—ОС,Н; —ШГ~*

КБ-прол—ОСОСН.СН(СН31,

—> НС1 • Н—лейц—глнц—ОС,Н3 -!-¦-: >

S —

H-'Pcl ,, ., ^ ,, LKB—цис-Cl

—> КБ—прол—лейц--глиц—ОСоН; ——> Н—прол—лейц—глнц—OCoIij-zmp>-

КБ—цис—прол—лейц—глнц—ОС2Н5 I

? ХаОН —* ¦-->

КБ—цнс—прол—лейц—глиц—ОС;Н6 КБ—цис—прол—лейц—глиц—ОН

S

I

S I

КБ—цис—прол—лейц—глнц—ОН

SCH2CeH5

-> Н—цис—прот -лейц—глиц--OCH,C0Hr, —u~ciH7oTi >

X'a + NHa (жндк.1 затем C.H.CH..CI''

SCH,C6H6

Н —цис—прол- -ленд —глнц—ХН,

* Этиловь'-ft эфир глицл\иа.

390

Гл. 18. Аминокислоты, пептиды и бе.;

/chK

об СН2 у'н>

I I

11--.1СП ОН

Тоз_глут(ОН)г* Тоз-N-СП-СОС1 П.о.м.о^

/СН,

ОС СН2 NH3 NH, NH3

To3-N—CH-CO-асп-ОН —-"> Тоз-глут-асп-ОН -¦--*

NH2 NH2

' ' Тоз—нзол —CI

—> H—глут—асп—ОН ц,о. Mgo " NH., NH., SCHaC„hs 1 1 H—цис — про л—лейц—глин—N Hg

~> Тоз—нзол—глут—асп—ОН ~сд15О^РОН-нс3н;о},Р01чос2н5)а NH2 NH, SCH2C6H5

III Na 4-N*Ha (жидк.) .. —> Тоз—нзол—глут—асп—цис—прол—лещ—глиц—NH, -c,hsch,ci

¦

NH-, NH, SCeHjCH sch^h. I " I " I 1

» ми КБ—цис—тир—OH ^

-* Н—изол—глут—асп—цис—прол—леиц—глиц—NHo 1етраэтилпиРофосфпт "

SCHoCfjHj NH2 NH2 SCH2C6H5

„г. ' III t) Na NH {жим>

-¦*¦ КБ—цис—тир—нзол—глут—асп—цис—прол—леиц—глиц— NH2 ~б) нао-рн=б,5-од

S-S

I I ~> Н—цис—тир— нзол—глут—асп— цис—прол—ленд—глиц—NH,

I I NH, NH,

окситоиин (оцитоцин)

б) Синтез грамицидина С (Швицер) — антибиотика из Bacillus brevls (строение установлено Сингом и др.):

КБ-лейц_ОСсН,Х02 ^^^> КБ-лейц-фал-ОС,Н3 (L-D)

~> КБ-леЙц-фал-ОН "^м^ КБ-лейц-фал-OCH.CN -^рол-°снЧ

-> КБ—лейц—фал—прол—OCHs -ttq-> Н—лейц—фал—прол—ОСН., (L-D-L) I

Т03 Тоз

Н-орн-ОСНя

КБ-вал-ОС^КО, - КБ-ва.т-орн-ОСН, JiS^

Тоз Тоз

I

HCl -> 1\Ь—вал—ори—м3

-> КБ-вал-орн—NHNH, ^^-> КБ-вал-орн-N, -ilr??fti^±^np0,-QCH3

* Тоз-НХС|1СИ3С1ЬС0011

I

соон

*! Этиловый афир феинлалашша.

Полипептиды установленного строения

391

Тоз

—у КБ—вал—ори—лейц—фал—прол—ОСН3 (L-L-L-D-L) Тоз

-> Н—вал—ори—ленд—фал—прол—ОСИ- (L-L-L-D-L) (CH"'laCC-'» Тоз

-> Т—вал—ори—лейц—фал—прол—ОСН3 КаОН>

Тоз Тоз

I I

. ~ .„о v ~,, Н—вал—орн—лейц—фат—прол—OCH,

-> Т—вал—ори—ленц—фал—прол—ОН -с и x=c=nc и-*

Тоз Тоз'

—> Т-вал орн-лейц-фал-прол-вал-орн-лейц-фал-прол-ОСНз (L-L-L-D-L)^ Na0H->. Тоз Тоз

' .. . ' fn-0,XCH,Ol,SO

-* Т—вал—ори—лсиц—фал—прол—вал—ори—ленц—фал—прол—ОН -пиридин~-*

Тоз

—> Т(вал—орн—лейц—фал—прол)2—ОС^Н^Ог —' н,о—* Тоз

-* F3CCOOH-H(Ea.i—ори—лейц—фал—прол)а—OC6HТоз I

вал—ори—лейц—фал—прол „

I j N'a. Гч'Нз (жидк.)

-> 1 .. 1 затем НО

прол—фал—ленц—орн—нал Тоз

вал—орн—лейц—фал—прол —у 2НС1 • I I (L-L-L-D-L)2 грамицидин С .

прол—фал—ленц—орн—вал

Полипептиды установленного строения

В этом разделе будут рассмотрены некоторые полипептиды, для которых удалось полностью установить последовательность аминокислот.

Пептиды с открытой цепью. Глутатион, выделен в 1921 г. Гопкинсом, синтезирован Харрингтопом н Мидом, широко распространен. По-видимому, играет важную роль при окислительно-восстановительных процессах в клетке при обезвреживании ядов и, возможно, в синтезе белка:

СНХНХО—N'HCI ICO—NHCHXOOH

I I

СН—NTH2 СН3

I I

СООН SH

т;-глут—ЦИС—глин

Интермедины (а- и В-мсланофоростимулнруюшис гормоны, МСГ, из средней доли гипофиза; Ли и Харрис) и к о р т и к о т р о п и н

393

Гл. IS. Аминокислоты, пептиды и

р-МСГ

(крупного рогатого скога)

сер

I

глин

I

прол

ТИр

I

лнз

I......

МС1

I

гл\т

г

ГНС

арг

I

трипт

I

ГЛИЦ

I.........

сер

15 прол

16 прол

i

17 лиз

18

Схема строения меланофоростнмулнрующих гормонов

j(-MCr (свиньи)

1 асп

I

2 глут

глии

I

«-МСГ (свиньи)

СОСНз

i

1 сер.........

2 гир

I

3 сер

мет

I

глут

I

ГНС

i

фал

8 ерг

I

9 ТрИПТ

10 глиц

11 лнз

I

12 прол

I

13 пал......

I

АКТГ

(свиньи)

• 1 ...сер

тир

i

сер

i

мет

i

глут

I

тис

фал I

8 арг

9 трипт

10 11 12

-13

16

глиц

лиз

1

прол

1 -

вал

I

14 глиц

I

15 лнз

лиз I

арг

фал—глут—лейц—прол—фал—ал—глут—ал-39 38 37 36 35 34 33 32

18 19 20 21 22 23 24 25

леяц -глут — асп— глуг—ал -31 30 29 28 27

арг

прол I

вал I

лнз

I

вал

I

тир

I

чрол

I

асп

I

-глиц

(адрспокортпкотропный гормон, АКТГ, из передней доли гипофиза; стимулирует выделение стероидных гормонов корой надпочечников).

Последовательность аминокислот установлена Беллом, Ли и Уайтом (1954).

Следует обратить внимание на то, что во всех трех гормонах имеется одинаковая последовательность аминокислот (выше на схеме одинаковые участки пептидной цепи ограничены пунктирными линиями).

Г и п е р т е н с и н ы. Гормоны, вызывающие повышение кровяного давления; содержатся, в плазме крови. Гппертенспны лошади п крупного рогатого скота отличаются одни от другого пятой аминокислотой. *

* 1Счег начинают с аминного копна цепи. — Прим. переводчика]. ¦

Полипептиды установленного строения 393

Декапептид (гппертенспн I) под действием фермента превращается в окталептпд (гипертенсин II). Последовательность аминокислот установлена Скеггсом и Пиртом (1956):

Гипертенсины лошади асп—арг—вал—тир—изол—гис—прол—фал—гис—лейц I

1234 5 6 7 ' 8 9 10

асп—арг—вал—тир—изол—гис—прол—фал И 1 2 3 4 8 6 7 а

Гипертенсины крупного рогатого скота

асп—арг—вал—тир—вал—гис—прол—фал—гис—лейц I

12 3458 7 8 9 10

асп—арг—вал—тир—вал—гис—прол—фал II

1 2 3 4 5 6 7 8

Гомодет-циклические полипептиды. Тиропидин А (содержится в смеси антибиотиков, известной под названием тиротрнцина). Строение установлено Крэйгом (1954). Интересно отметить, что в молекулу тироциднна А входит пентапептид, содержащийся в грамицидине С:

вал—орн—лейц—D-фал—прол

NH, NIL тпр—глут—асп—D-фал—фал

Тироцидин В отличается от тироцидина А лишь тем, что вместо одного остатка L-фенилаланина в нем содержится триптофан (Крейг):

вал—орн—лейц—D-фал—прол

NH, NH, тир—глут—асп—D-фал—трипт

Гетеродет-циклические полипептиды. Инсулин. Антндиабетнче-ческий гормон поджелудочной железы (понижает кровяное давление). Последовательность аминокислот установлена Сейнджером (1949— 1954), см. схему на стр. 394.

В а зоп р её с и н ы. Антндиуретическне и повышающие кровяное Давление гормоны задней доли гипофиза. От окснтоцина отличаются остатками третьей и восьмой аминокислот. У крупного рогатого скота найден аргинин-назопрессин, у свиней — лпзнн-вазопресспн (Дю Внньо):

вазопресснн S----S

крупного рога- | i

того скота цис—тир—фал—глу 1--асп -цис - прол — арг—глнц— ХНа

NH. NH,

ваэопрессин свиньи

—лнз—

Гл. 18. Аминокислоты, пептиды и

Схема строения инсулина

1 фал

2 t вал 1 глиц 1

3 асп —N'Ha 2 изол 1

4 глут—N На 3 вал |

5 1 гис 4 глут |'

6 1 лейц 5 глуг—ХНа

| 7 1

7 цис--S- S-- цис— 1 -цис 6 I

8 1 глиц 8 1 ал 1 1 S 1

9 1 сер 9 1 сер 1 S 1

10 1 гис 10 1 вал— -цис 11

11 1 лейц 12 сер 1

12 1 вал 13 лейц 1

13 1 глут 14 1 тир 1

14 1 ал 15 глут— N Ия 1

15 1 лейц 16 1 лейц 1

16 1 тир 1 17 1 глут

17 1 лейц 18 j асп—КН9

18 1 вал 1 19 1 тир

19 цис—™ S — j -цис 20

20 1 глиц 21 i асп—NHa

21 1 глут 1

22 1 арг

23 1 глиц

24 1 фал

25 фал

26 1 тир

27 1 тре

28 1 прол

29 1 лиз

30 1 ал

Схема относится к инсулину крупного рогатого скота; ннсулины овцы свнпьн н лошади отличаются от бычьего инсулина тем, что в их правой пептидной цёпн (начи-нающепся с глицина) восьмая, девятая и десятая аминокислоты заменены следующими:

Инсулин овцы

8 ал I

9 глиц I

10 вал

Инсулин свиньи

8 тре

9 сер 10 изол

Инсулин лошади

8 тре

I

9 глиц 10 изол

Фа л л он дин Ядовитое вещество из зеленого клубневидного гриба Amanita phaloides (X. и Т. Виланды). Содержит новую амшю-кислоту-3-оксилеиценпн. За счет окисления серы вдстеина в фаллои-

Белка

395

дине осуществлена связь с иидольным ядром триптофана:

НОСИ,

СН,

ОН

сн-/

С= СН—СН—СО—NH—CH-CO-XI I—CH-CH-CHj

NH I

СО

I

сн—сн.

NH I

СО

I

НС— Х-

/ \

НоС сн3

'\/

СНОН (алло-)

со i

NH

I

S—сн,—сн

NH

У/

со

I

NH

I

-СО—сн-сн3

Белки1

Природные белки, или протеины, можно разделить на две группы:

1. Простые белки. При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютпн, коллаген и т. п.).

2. Сложные белки, или протеиды. Эти соединения помимо собственно белковой части содержат компоненты совершенно иной природы. Фосфопротеиды (казеин) имеют фосфорсодержащие группы, глкжопротеиды (муцин, овальбумин) содержат углеводы, нуклеопро-теиды — нуклеиновые кислоты.

Состав и строение. Аналитический состав большинства белков колеблется в сравнительно узких пределах. Белки содержат 50— 55% углерода, 6,5—7,3% водорода, 15—18% азота, 21-24% кислорода, 0—2,4% серы и, как правило, золу. В то же время характер и количество отдельных составных частей, из которых построены белки, очень различны. При гидролизе белков всегда отщепляется аммиак, что объясняется присутствием амидов (аспарапш, глутамнн) и, возможно, ураминовых кислот (урепдокпслот).

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только изменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различая в физико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы; другие, например глобулины, не растворяются в воде, по растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.); кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными

1 Помимо работ, указанных на стр. 344—350, см. М. L. Anson, John Т Е d-sall, Advances in Protein Chemistry, vol. 1—12, New York, 1944—1957.

396

Гл. 18. Аминокислоты, пептиды и белки

выше методами, применяемыми и для разделения пептидов. Однако еще ни об одном белке целый сказать с уверенностью, что он вполне однороден Правда, многие белки, как, например, сывороточный и яичный альбумины, удалось получить в кристаллическом виде, но это, разумеется, не гарантирует нх однородности. Для получения кристаллов часто необходимо присутствие некоторых неорганических солеи, например сульфата аммония (Сёренсен). Наиболее точным критерием однородности белка является диаграмма его растворимости при постоянных температуре и давлении.

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьшении растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 ООО— 17 ООО. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лишь при том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криосконическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы; наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения величины частиц по скорости седиментации в ультрацеитрифуге.

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса: 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41000 для лактальбумпна, 41800 для лактоглобулина, 44 000 для яичного альбумина, 167 000 для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из Octopus vulgaris, 6 650 000 для ге-моцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно.

Ультрацентрифугирование позволяет, однако, на основании различной скорости седиментации белков, испытывать белковые препараты на однородность в отношении размеров их частиц.

Согласно новым представлениям белки делятся на две морфологически различные группы — г л о б у л я р н ы е и фибриллярные белки. К первым относятся кристаллические, в большей или меньшем степени растворимые в воде или солевых растворах вещества, молекулы которых по форме напоминают шар, эллипсоид вращения, цилиндр или диск. Примерами таких белков могут служить гемоглобин и миогло-бин.- Выводы о форме их молекул сделаны на основании внекозиметри-ческих, рентгенографических, осмометрнческнх измерений и электронной микроскопии.

Фибриллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах Полипеп-тидиые цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направлении волокна. Полнпептидные цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования К этой группе относятся кератин, миозин, фибриноген, коллаген и'до Рентгенографические исследования привели к выводу, что во многих из них полипептидные цепи закручены в спираль таким образом что внутри

Белки

397

спирали каждый аминокислотный остаток связан с одним из последующих водородной связью (ср. рис. 15).

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую (З-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы нолппептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мышечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует акто.миозин, обладающий высокой вязкостью в растворах.

Многие реагенты способны вызывать осаждение или коагуляцию коллоидно-растворимых белков. Осаждение может быть обратимым и необратимым; иными словами, выпавшее в осадок вещество может снова растворяться или же становится нерастворимым. Кипячение растворов белков, особенно при добавлении уксусной кислоты и хлористого натрия или других электролитов, приводит к необратимой коагуляции белка. Эта реакция является одной из наиболее часто применяемых для обнаружения растворенных белковых веществ (например, для открытия белка в моче). Необратимое осаждение вызывают также минеральные кислоты (азотная, платинохлористоводородная, фосфорновольфрамо-вая, фосфорномолибденовая, метафосфориая, железосинеродистая), пикриновая кислота, таннин и соли тяжелых металлов. Белки сохраняют растворимость, если их осаждать из водных растворов спиртом и ацетоном; кроме того, обратимое осаждение может быть вызвано различными нейтральными солями, например сульфатами аммония, натрия и магния. Для этого необходимы определенные концентрации солей, минимальная величина которых зависит от вида белка (ср. альбумины и глобулины).

В противоположность этому хлористый натрий способствует растворению некоторых белков, в частности глобулинов.

Для обнаружения малых количеств белк

страница 53
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147

Скачать книгу "Курс органической химии" (20.0Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
аренда мультимедийного оборудования москва
Компания Ренессанс: готовые лестницы для дачи - продажа, доставка, монтаж.
стул офисный изо купить
Компьютерная техника в КНС Нева - карта памяти Transcend - онлайн кредит во всех городах России.

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(10.12.2016)