химический каталог




Курс органической химии

Автор П.Каррер

>со

Цитраконовая, мезаконовая, итаконовая кислоты. В таких же отношениях, как малеиновая и фумаровая кислоты, находятся между собой изомерные цитраконовая и мезаконовая кислоты. Первую из них следует считать ^ис-формой на основании того факта, что она легко образует ангидрид, в то время как мезаконовая кислота не подвергается ангиДризации:

СН3—С—СООН СН3—С—СООН СН,=С—СООН

Н—С—СООН

цитраконовая кислота

НООС—С—Н

мезаконовая кислота

НоС—СООН

итаконовая кислота

Цитраконовая кислота представляет собой метилмалеиновую кислоту, мезаконовая — метилфумаровую кислоту. К ним близка и третья изомерная дикарбоновая кислота — итаконовая, или метилен-янтарная, кислота.

Исходным веществом для получения этих трех кислот служит лимонная кислота. При быстрой перегонке из нее образуются в зависимости от места отщепления С02 ангидриды итаконовой и цитра коновой кислот. При повторной перегонке большая часть первого ангидрида превращается в цитраконовый ангидрид, из которого при нагревании с водой до 150° получают в большом количестве итакоповую кислоту, а при кипячении со щелочью — мезаконовую кислоту. Промежуточным продуктом распада лимонной кислоты является аконитовая кислота:

СН3

I '

-> С—СО

СН,-СООН

I

СОН-СООН

I

СН2—СООН

лимонная кислота

-Нао'

СН-—СООН

I

С—СООН

II

СН—СООН

аконитовая кислота

СН-

ч

Л

-со

ангидрид цитра. -коновой кислоты

—> С-

СН.>—СО

I \ / -со

о

сн2

ангидрид итаконовой кислоты

Цитраконовая кислота плавится при 91°, мезаконовая кислота -новая кислота — при 161°.

¦ при 202°, итако-

Аминокислоты 349

ГЛАВА 18

АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ 1

Аминокислоты

Введение

Аминокислоты, пептиды и протеины, или белки образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит очень важная роль в жизненных процессах. Это в особенности относится к белкам, присутствующим вместе с нуклеиновыми кислотами (стр. 1044) в каждой живой клетке, что отражено уже в их названии «протеины» (то тлй-лч, «то протон» — первый, основной).

При полном гидролизе белки и пептиды распадаются на а-амино-карбоновые кислоты, H2N—CHR—СООН. К настоящему времени из гидролизатов белков удалось выделить более 20 так называемых «природных аминокислот», которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к одному и тому же стернческому ряду (L), отличаясь друг от друга лишь остатками R. Помимо природных аминокислот, выделяемых из белков, известны также «редкие» аминокислоты (см. ниже). Все аминокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные амнноуксусной кислоты. Их строение может быть установлено окислительным расщеплением, в результате которого боковая цепь вместе с а-углеродным атомом превращается в альдегид:

RCHNH,COOH -тллдэ-"у RCHO + c°i + NH3

В качестве окислителей могут применяться перекиси, персульфаты, кислород в присутствии катализаторов (уголь, благородные металлы, железо) и некоторые органические соединения, например хлорамин Т или нингидрин (трикетогидринденгидрат):

Q _

CH3-<^-^-S02-\^CI | Кае Х2е' +2Н > CH3-C^_)>-SO,NH,-4- Na®CI9 хлорамин Т я-толублсульфамид

О

II

о он Г/У

I! I ^/У'Ун

,ч 7С .ОН /С. и

i II С -I II С—ОН 4- Н20 -+МНз, -оТп^иТТеТ"*"

+ 2Е® W\r/ -НЮ

ОН

II

о

нингидрин

|0|9 о

-> | ;] С—N=C II | 4~ основание ¦

Ч/\с/ у/у I и

о о

1 Книги- Emil Fischer, Untersuchungen uber Aminosauren, Polypeptide und Proteme. Bd.'1. Berlin, 1906. Bd. II. Berlin. !923. E. J. Cohn, J. Т. С rt s a I I. Proteins, Amino Acids and Peptides, New York, 1943. E. \V a 1 d s с П ra i d t - L с i t z, Clicniie

350

' В процессе реакции хлорамин Т постанавливается до гс-толуол-сульфамида и хлористого натрия; ниигидрин сначала восстанавливается до енднола, а затем конденсируется с аммиаком и второй молекулой иннгидрина, образуя краситель типа мурексида, который в нейтральных и слабощелочных растворах существует в виде окрашенного аниона. Колорпметрпронапие фиолетово-синих растворов, получающихся при нагревании аминокислот с ниигидрипом, или манометрическое измерение выделившегося углекислого газа позволяют определять аминокислоты количественно.

Протон, освобождающийся прн диссоциации карбоксильной группы какой-либо а-аминокислоты, связывается ее аминогруппой, и в ^результате внутримолекулярной нейтрализации кислотной и основной групп образуются биполярные ионы, или «цвиттерионы»:

HoN—CHR—СООН ~t HaN®—CHR-COO9

Высокая температура плавления, легкость кристаллизации и большей частью хорошая растворимость аминокислот в воде объясняются их ионным характером. Водные растворы аминокислот обладают буферными свойствами, причем рН этих растворов несколько отличается у различных аминокислот. Поскольку каждая находящаяся в растворе частица несет при этом равные по величине отрицательный и положительный заряды, рН такого раствора называют изоэлектрической точкой (pi). Если добавлением кислоты или щелочи изменить рН, то частицы приобретут тот или иной заряд; при рН, большем, чем pi, будут преобладать анионы аминокислоты, при меньшем — ее катионы:

hBN«-CHR-COOH H3N®-CHR-COO"3 H2N-CHR-COO9

pH < pi pH = pi pH > PI

Для каждой аминокислоты характерна своя величина pi, которая определяется строением боковой цепи R (ср. табл. 20). Вследствие этого в буферном растворе с постоянным рН разные аминокислоты несут неодинаковые по величине (а иногда — и по знаку) заряды, что сказывается на скорости и направлении их движения в электрическом поле. Это явление используется для электрофоретического разделения аминокислот на бумаге или на крахмале (электрофорез иа носителях). Различия в зарядах аминокислот оказывают также влияние на их способность обмениваться с другими ионами. В сочетании с эффектом

Srfrin^fWd^ ,9l° Р- Mr;.GT;eenbcrf- А™"° Acids and Proteins,

bprmgiieia, 1951. M. Guggenheim, Die Biogenen Amine, New York —Basel 1951

^¦¦X0? ?"d J-,R р°*и& Introduction to Protein Chemistry, New York - London, p x , B1°,ck and K. W. Weiss, Ammo Acid Handbook, Springfield 1956 — F hAv"' P'^^ograpliiscte Mcthoden in der Proteinchcmie, Berlin 1954. fc. necker, Verteilungsverfahrcn ira Laboratorium, Wcinheim 1955

Пер ii одические издания: Advances in Protein' Chemistry в частности J. S. Fru ton Synthesis of Peptides. 5, 1(1949) [Фрутоп, Смите" пептидов в книге

Peptides 8 4 (19531 Г Н 1 - н В г 1 k а s(> л 9' ¦ F п°Ла 8 е ° f' Naturally Occuring orn /in--?\' ?>• C- L l> Hormones of Anterior Pituitary Gland 11 1Л9 MQSfib 12

269 (19o7). W. Grassmann, E. W u n s с h, Syntose von PcTlv pent den Forfseh Chemie organ. Naturstoffe, XIII, 444 (1956). G.k г a u n И z e г S tlung be, Peptic en unci Proteinen, Angeu-. Chemie, 69, 189 (1957) R sr hZ vTlr Synthese von Polypeptid-Wirksto.fe.i, Chimia, 12, 53 (1958) U Ь с h w у z e r.

Аминокислоты

351

адсорбции это позволяет разделить все природные аминокислоты хроматографией на ионообменных смолах.

По величине pi аминокислоты подразделяют на нейтральные, кислые и основные. Нейтральными называют аминокислоты, боковые цепи которых имеют нейтральный характер; у кислых аминокислот боковые цепи содержат карбоксильные группы; у основных — группы, обладающие основными свойствами.

Глицин, являющийся простейшей нейтральной аминокислотой, был выделен Браконно из гидроллзата желатины еще в 1820 г. Эта аминокислота, как и многие другие (серии, фенилаланин, ?>-аланин и т. д.), имеет сладкий вкус, что отражено в ее названиях глицин и гликоколь (•улоу.и;, «глнкос» — сладкий, гликоколь — сладкий из клея). В аланине, валике, лейцине и из о лейцине атом водорода глицина замещен, соответственно, метильным, изопропильиым, изобутильным или вгор-бутнльным остатками; пзолейцнн имеет асимметрический атом углерода не только в а-положении, но и в боковой цепи. В пролине а-углеродный атом и аминогруппа дополнительно соединены трехуглеродной цепью, и, таким образом, эта аминокислота является ппрролндпн-а-карбоновон кислотой. При образовании пептидной связи по NH-группе пролпна у последнего уже не остается водородного атома, способного участвовать в образовании водородных мостиков. Вследствие этого пролин и о к с и п р о ли н (в последнем карбоксильная группа и гидроксил находятся в транс-положении) могут оказывать решающее влияние на конформацию полипептида, в состав которого они входят. «Ароматические аминокислоты» — фенилаланин, тирозин и триптофан — можно рассматривать как производные аланина. Относительно низкая величина pi тирозина объясняется слабокислыми свойствами фенольной гидроксильной группы. Серии и цистеин являются, соответственно, окси- и меркапто-производными аланина. Цистин представляет собой продукт окисления цистеина, очень чувствительного к действию кислорода воздуха, особенно в нейтральных и щелочных растворах. Треонин является гомологом серина, метионин — метиловым эфиром гомо-цистеина (см. ниже).

Аспарагин и глутамнн представляют собой моиоамиды (по )3- и ^-карбоксильной группам) кислых аминокислот—аспарагин о в о й (а-аминоянтарной) и глутаминовой (г-аминоглутаро-вой). Для пептидов этих аминокислот характерна хорошая растворимость в воде.

В боковых цепях основных аминокислот — аргинина, л и з и н а и гистидина — присутствуют азотсодержащие группы. Аргинин можно рассматривать как а-аминовалериановую кислоту, к -[-углеродному атому которой присоединен гуаиидиновый остаток. Последний делает аргинин сильным основанием (pi = 10,76), так как образующийся в результате присоединения протона катион сильно стабилизирован, вследствие распределения положительного заряда по всей гуаки-диниевой группе:

Несколько менее сильными основными свойствами обладает лизин — а, е-диаминокапроновая кислота (pi = 9,74); еще слабее они выражены у гистидина, представляющего собой имидазолнлалании. В молекуле гистидина амфотерной является не только а-аминокислотная

таблица 20

Природные аминокислоты из белковых гидролизатов *

Глицин 25,0 H2N—СН3—СООН 0,20 неактивн. /.-Алании 16,6 ^СООН Н8С—с.-н XNH2 6,11 +33,0" ?-Валин 8,8 н3сч ^СООН СН—с.....Н Н3С/ XNH, 6,00 -f 62,0°

i-Лснцни 2,2 Н:,С^ /СООН СН—СН2—с.....Н Н3С/ 4NH3 6,04 -f 22,5° i-Изолсищш 4,1 Н,ССН2 СООН \ / Н ....С—С--Н . / \ Н3С N14* 6,04 + 49,0° i-Пролин 162,3 /СООН СН, с.....Н \ NH / СН,—СН» 6,30 — 80.0°

Д-Оксипролин 36,1 Н^СООН \ н 5,82 _770о /-Феиилаланни 3,0 /СООН L-Триптофан 11 /СООН /;\ /СН2—С--Н 1 II II 4NH2 \/\ / NH 5,88 — 34,0°

Л-Серии S.° /СООН но-сна-с.... н Чн, 5,68 +15,1° (5и. HCI) /.-Треонин 20,5 НО^ /СООН II.....С-С..Н \hC/ 4NH2 5.59 _ зо()° I-Цистеин оч. л, р, /СООН •HS—СМ,—С- -11 4N'H, 5.05 4-13,0°

i-Цистии 0,01 /СООН S—сн2—С Н \\Ч1, /СООН S—СН,—С • H Ns'H.2 5.02 — 232° (5 н. HCI) Л-Метиотш з,4 /СООН СМ;,— S—СН2—СН2—С ¦Н 5,74 + 20.0° /.-Аспарапш 2,5 0^ /СООН С—СН,—С.....Н н,м/ \кн2 4,38 + 34,3" (3,4 п. НС!)

Л-Глуташш 4,2 0^ /СООН С—СН,—СН,—С--H Н2\/ \ЧП, 4,4 +(5.1° (Н,0) Л-Аснарагиновая 0,5 кислота /СООН НООС СН, С.....Н Чн, 2,98 + 25,4° (5 и. НО) i-1'лутаминовая 0,9 кислота /СООН НООС—СН,—СИ,—С -М \\Н, 3,08 4-31.8° (5 и. НС1)

/.-Аргинин 15,0 н2\'ч /СООН С—ХН—СН2—СНЯ—С! v-с - н WS? \\H.j 10,76 4- 29,4° Л-Лизин оч. л. р. /СООН н2\—СИ,—сн2—СН,—СН,—С-Н \\'Н, 9,74 4- 25,9° (5 н. НС1) А-Гистидпи 4.19 /СООН N-С— СМ,—С--Н II II \мн НС сн 2 \ / NH 7,64 4- 7,5°

* В каждой ячейке справа вверху указана растворимость аминокислоты п г на 100 г иоды при 25°, в леном нижнем углу—величина pi, в правом нижнем—удельное зрашение [aj в ледяной уксусной кислоте (сели не указан другой раствоонтсл i>).

354

Гл. IS. Аминокислоты, пептиды и белки

группировка, не и ядре имидазола:

HNj— С-Ы н. N-C-R' основа„ис С?

не h\ — нсч си --- не сн

NH NH N

катион «™°н

Аминокислоты проявляют характерные свойства и при взаимодействии с ионами металлов. Как мы увидим в дальнейшем, комплексы аминокислот с металлами имеют также биохимическое значение. Особого упоминания заслуживают комплексы с двухвалентной медью; они окрашены в темно-синий цвет, часто хорошо кристаллизуются и поэтому могут служит^ для характеристики некоторых аминокислот:

соо хн, + - | \/V

Cu (OH)o + 2HsN-CHR-COO RHC Си CHR-[-2HaO

\ / \ I ХН, ООС

В таких комплексах центральный атом и связанные с ним группы расположены в одной плоскости. Аналогично построенные, но менее прочные 2п++-комплексы аминокислот часто обладают свойством повышать содержание сахара в крови, подобно гормону поджелудочной железы глюкагону (стр. 885). Комплексы аминокислот с тяжелыми металлами могут стабилизоваться при участии боковых цепей. Это происходит, в частности, при образовании цинковых и кобальтовых комплексов гистидина и цистеина: СН, =-=/ \

I I CH-C009

I I I NH, S

X X КН, / \ / ч

Ч-/Ч / " эоос-нс \ / сн.

Со | Zn | "

/ \/k н2с / Ч CH-C009

HBN b} N Ч / \ /

о "I I I S Н2М

еООС—НС I I

ч /—

СН3

Ряд важных реакций аминокислотного обмена, например, д ек ар-бок сил ирование и переаминирование, очевидно, также протекает через рбразованне комплексов аминокислот с металлами. Так, апофермент гистидипдекарбоксилазы активируется добавлением пири-доксальфосфата (стр. 897) и Fe+++ или А1+++. Аналогично происходит декарбоксилирование и других аминокислот. Некоторые из образующихся при этом «ц р от е и н о г ен н ы х» аминов фармакологически активны (действуют на гладкую мускулатуру):

УСН=Х

г -со, .. /

Г истидин ->- гистамин НХ

Тирозин -> тирамин НО—<( Ъ—СН2—СН,—NH,

4CH^C-CH3-CH,-NH,

Твиптофан —> триптамин \^^]\ I' СН2~СН,—.\ГН2

^/Ч / NH

Орнитнн (стр. 311) путресцин H,N—(СН,)4—NH.2

Лизин -> кадаверин Н,Х(СН,);; —N'H2

Аминокислоты

355

Пиридоксаль и ионы металлов принимают участие и в реакциях пере-амннироваиия. Эти реакции позволяют превращать кетокислоты в аминокислоты, например, путем переноса азота глутамнновой кислоты на щавелевоуксусную кислоту или азота аспарагиновой кислоты на а-кетоглутаровую кислоту:

СООН СООН I . I

СООН СН, СООН СН,

II II'

СН, + СН2 -> СН, + сн,

I I +- I I ¦

СО СН—NH, СН—NH, СО

I I " I ' I

СООН СООН СООН СООН

Аминокислоты расщепляются некоторыми грибами, в том числе дрожжами (Эрлих). Как мы уже видели ранее, в ходе спиртового брожения образуются различные высшие спирты (амиловые и бутиловые). Они обязаны, своим возникновением «аминокислотному» брожению: неактивный амиловый спирт брожения получается из лейцина, оптически активный — из нзоленцина, нзобутпловын — из валпна:

(СН3),СНСН,СН(\'Н,)СООН -^-> (CH3),CHCH,CH,OH + NH3-fC03

ленцнн оптически неактивный

амиловый спирт

СНзСН2СН(СНз)СН(ХН2)СООН -S?> CH3CH2CH(CH3)CH3OH + NH3 + C02

изолейцин оптически активный

амиловый спирт

(СН3),СНСН(!\'Н2)СООН ~^-> (CH3)2CHCH2OH-r-NH3 + CO,

налип нзооугиловыи спирт

По-видимому, аналогично происходит и образование янтарной кислоты, поскольку ее выход увеличивается при добавлении к сбраживаемому сахару глутамнновой кислоты.

Механизм расщепления аминокислот до спиртов не вполне выяснен. Прежние представления, согласно которым сначала происходит дегидрирование аминокислоты в иминокислоту, не могут считаться правильными, так как было показано, что валин, меченный тритием в положениях а и J3, превращается в альдегид (СН3)2СНСНО без потери трития. Поэтому было высказано предположение (Спенсер, Кроухолл и Смит), что сначала происходит электрофильная атака окислителя (условно изображенного в виде ОН+) на а-углеродный атом аминокислоты, который вследствие одновременной потери СО, приобретает анионопд-ный характер. Образовавшийся альдегидаммиак быстро распадается на NH3 и альдегид, а последний может затем восстановиться до спирта:

RCH^-C—0е -со. RCH—ОН -N'n, н, 0Н+ + b II^ I —1 Rcno —^ RCH,OH

NH3 О NH2

В животном организме введенные с пищей аминокислоты подвергаются различным реакциям расщепления под влиянием кишечных бактерий. Тирозин превращается в фенол п крезол, триптофан — в скатол (его присутствием обусловлен запах экскрементов) или индоксил, который обнаруживается в виде ппдоксилсерной кислоты в моче травоядных животных. В случае тирозина процесс распада

356

Гл. 18. Аминокислоты, пептиды и белки

протекает через следующие стадии:

я-НО-СйН4-СН,СН(МН>)СООг1 -> й-НЗ-С5Н.,-СНэСН,СОЭН

-> я-НО-С0Н4-СН,СН3 -* я-НО-С6Н4-СН2СООН -¦* л-но-свн4_сн3

этилфснол крезол

-> я-но-сен4-соон -> но-свн3 Расщепление триптофана может быть представлено такой схемой:

//\—С-СН,СН(МНо)СООН -А-С-СНа -C-OSOjH

II " _> II "

сн I сн

Х/ NH NH

->

скатол нндоксилссрпая кислота

Различные аминокислоты используются организмом в нормальных или патологических условиях для того, чтобы связывать другие вещества. Так, моча лошадей постоянно содержит значительные количества гип-луровой кислоты — бензоилгликоколя СбНяСО—NH—СН2СООН. То же самое соединение обнаруживается в моче людей, получавших с пищей бензойную кислоту или вещества, которые могут в нее превращаться. Организм птиц использует орнитин для связывания бензойной кислоты, поэтому в экскрементах птиц содержится дибензоилорни-тин, или орнитуровая кислота:

COCeH6 NHCOCeH5

I I NHCH2CH2CH,CHCOOH

Диникотиноилорнитин (производное орнитина и никотиновой кислоты) является продуктом обмена у кур. Фенилуксусная кислота выводится из организма животных в виде фенацетуровой кислоты С6Нг,СН2СО—NH—СН2СООН (продукт сочетания с глико-колем), хлорбензол связывается цистеином и удаляется из организма в виде:

CI—\_/ -SCH,CH (N'HCOCHa) СООН

Это связывание аминокислотами инородных веществ в организме с полным основанием считают процессом обезвреживания ядов.

К тому же типу соединений относятся гликохо левая кислота (продукт сочетания гликоколя с холевой кислотой) и таурохолевая кислота (таурин — холевая кислота), встречающиеся в желчи.

Метионин является биологическим метилирующим агентом и, r частности, играет важную роль при образовании холпна и креатина в живом организме (Дю Виньо).

Реакции карбоксильных и аминогрупп

Этерификацпя. Подобно другим карбоновым кислотам а-амнно-кислоты образуют со спиртами сложные эфиры. Для получения последних по методу, предложенному Эмилем Фишером, суспензию аминокислоты в спирте обрабатывают избытком НС1. При этом карбоксил-анион диполярного иона аминокислоты превращается в свободную карбоксильную группу, которая затем подвергается этерификации,

Реакции карбоксильных и аминогрупп

357

катализируемой кислотой:

© hci н

H3N—СНК—СООэ -> С1ЭН3Х—CHR-COOH

СН3ОН '

-> CIeH3N—CHR—СООСН.Л + Н20

Хлоргидраты эфиров аминокислот обычно легко кристаллизуются из смеси спирта и эфира. Выделение свободного эфира аминокислоты лучше всего проводить в отсутствие воды. Можно, например, добавить к спиртовому раствору хлоргидрата эфира аминокислоты вычисленное количество алкоголята натрия и отфильтровать выделившийся хлористый натрии:

CIeH3N'®—CHR—COOCII3 + NaOCH3 —> H,XT-CHR-COOCH3 + СН3ОН + ХаС1э

Эфиры аминокислот способны перегоняться в вакууме

страница 49
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147

Скачать книгу "Курс органической химии" (20.0Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
rockwool floor batts 25 мм купить
купить мини атс для офиса
робби уильямс 10 сентября 2017 билеты
johnson johnson 1 day acuvue trueye

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(20.08.2017)