химический каталог




Органическая химия

Автор И.И.Грандберг

отщепляется фенилгидантоин, а остальная молекула не затрагивается:

Ph—N=C=S + H2N—CH(R)—СО—NH— СООН *

S

» PhNH—С—NHCH(R)—CO—Ш-^4^4^^- СООН ^*

SCOOH

Ph—Nx XNH +H2N-\ / c—C-H

фенилгидантоин

После идентификации аминокислоты в фенилгидантоине (лучше всего с помощью ГЖХ) операцию повторяют до определения всей последовательности аминокислот.

Ранее для определения N-концевой аминокислоты широко использовали 2,4-динитрофторбензол. Незащищенные аминогруппы на концах цепей дают 2,4-динитрофенильные производные, по которым после кислотного гидролиза белка легко установить, какие именно аминокислоты были концевыми.

Последовательность аминокислот в коротких линейных пептидах (и особенно в циклопептидах) успешно определяют с помощью масс-спектрометрии.

В настоящее время первичная структура установлена приблизительно для 1300 белков, отдельные из которых содержат более 400 аминокислот (траясаминаза — 410 аминокислот), а получено синтетически более 60 белков.

Разработка автоматических анализаторов аминокислот с применением ионообменников и элюированием буферными растворами с возрастающими значениями рН позволяет в настоящее время работать с приборами, производящими за несколько часов полный количественный анализ любого белка (для навески в 5 мг) с точностью до 1%.

509

NH, ! a_a ! NH, NHS NH,

(NH^jm-ILrf-Biw-rny-rfly-l^-I^-Afla^^B^

NH, NH, S S

III I

(КН,)фен-В|1л-А?П-Г^-Гнс-Лей-1ЬкТля-СерТяс-Лей-В^Тлу-Ала-Лей-Тир-Лей'Вял-Цис-Глв

(НООС)Ала-Лиа-Пра-Тре-Тир-Фе11-Фея-Гл11-Арг-Глу

Рис. Я6. Последовательность аминокислот в молекуле бычьего инсулина

Найденная последовательность 51 аминокислоты в бычьем . инсулине изображена на рис. 86. Дисульфидные связи удерживают две пептидные цепи в изогнутом состоянии и играют i важную роль в определении конформации и физиологических 1 свойств инсулина.

Последовательность аминокислот в пептидных цепях белков, например инсулина, производит впечатление случайного | и лишенного систематичности набора; однако она может ока- ? зывать влияние на свойства белков несколькими способами. Так, кислотно-основные свойства белков и их иаоэлектриче-ские точки определяются числом и расположением кислых и 1 основных аминокислот. Пространственное влияние замещающих групп определяет стабильность и точки изгиба пептидны* -спиралей. Последовательность аминокислот также может оказывать влияние на степень межмолекулярных взаимодействий и растворимость белков. Пептиды, состоящие из аминокислот одного типа, часто оказываются чрезвычайно малорастворимыми вследствие сильных внутримолекулярных взаимодействий. Если однородность цепи нарушается в результате j включения в нее других аминокислот, то можно ожидать, что 1 внутримолекулярные взаимодействия будут ослаблены.

Установлено, что белки могут иметь весьма различные размеры и форму. Определение молекулярной массы и размеров -молекул белка выполняется с применением мощного арсенала : физических методов исследований. Молекулярные массы j можно определить с помощью измерения скоростей диффузии, \ скоростей седиментации в ультрацентрифуге, рассеяния света] и даже путем измерения размеров индивидуальных больших! по размеру молекул белка методом электронной микроскопии. I

Сведения о форме молекул получают непосредственно с по- j мощью электронной микроскопии и рентгеноструктурного! анализа комплексов белков с тяжелыми металлами.

Применение этих методов часто встречает трудности вследствие высокой степени гидратации белков, а также способности многих белков вступать в обратимые реакции ассоциации, образуя димеры, тримеры и т. д. Молекулярные массы, молекулярные параметры и изоэлектриче-ские точки ряда важных белков приведены в табл. 37.

Многие белки содержат такие металлы, как железо, цинк и медь. Атомы этих металлов принимают непосредственное участие в выполнении биологических функций тех молекул, в состав которых они входят. Примером могут служить известные свойства гемоглобина как переносчика кислорода в тканях, обусловленные наличием иона Fe2+.

Многие белки могут существовать в виде хорошо образованных кристаллов, что в принципе делает возможным установление их строения методом рентгеноструктурного анализа. Возникающие при этом проблемы весьма нелегки, поскольку даже в маленькой молекуле белка, например инсулина, надо установить положение 700 атомов (не считая

510

511

атомов водорода). Рентгеноструктурное исследование, оказавшееся чрезвычайно ценным источником сведений о структуре белков, приводит ко все большим успехам в установлении деталей их структуры. Например, на ранних стадиях исследования структуры железосодержащего белка миоглобина достигнутое разрешение составляло 0,6 нм, что не позволяло увидеть индивидуальные атомы, но указывало на скрученную форму пептидных цепей, обвивающих матрицу, состоящую из молекул воды (т. е. давало возможность установить третичную структуру). Увеличение разрешения до 0,2 нм позволило установить положение большинства индивидуальных аминокислот, основываясь на форме содержащ

страница 144
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193

Скачать книгу "Органическая химия" (15.9Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
обучение компьютерной грамотности курсы
коттеджный поселок лесное озеро раменское
toyota corolla (2014) переходная рамка
самые дешевые в мире гироскутеры на рынке

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(02.12.2016)